CCL

Összesen 4 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM028265
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Limited proteolysis of glycogen phosphorylase a by subtilisin BPN' / V. Dombrádi, B. Tóth, P. Gergely, G. Bot
Dátum:1983
Megjegyzések:The limited proteolysis of rabbit skeletal muscle phosphorylase a was undertaken with subtilisin BPN' immobilized to Sepharose 4B. The effect of substrates, activators and inhibitors of phosphorylase a was investigated by monitoring the changes in phosphorylase activity in the SDS gel electrophoretic pattern and in the 32P-content of 32P-labeled phosphorylase a. Phosphorylase a loses its activity upon subtilisin treatment. All ligands tested protect phosphorylase a activity against subtilisin action, probably by inducing structural changes in the tower loop of the enzyme. Glucose-6-P significantly accelerates [32P]peptide release from phosphorylase a through altering the structure of the N-terminal tail segment. The two subunits of dimeric phosphorylase a are held together by strong interactions-deduced from the correlation of the rate of proteolysis and the disappearance of catalytic activity.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
proteolysis
glycogen phosphorylase a
BPN'
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:The International Journal of Bbiochemistry. - 15 : 11 (1983), p. 1329-1336. -
További szerzők:Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM029058
Első szerző:Erdődi Ferenc (biokémikus)
Cím:Ca2+-dependent stimulation of muscle and liver phosphorylase kinase by heparin / F. Erdődi, P. Gergely, Gy. Bot
Dátum:1984
Megjegyzések:Heparin stimulates the activity of nonactivated and activated skeletal muscle phosphorylase kinase in a Ca2+-dependent manner. The stimulatory effect of heparin on the activity of nonactivated phosphorylase kinase is also expressed in the presence of calmodulin and glycogen. Heparin acted in synergism with glycogen. Heparin increases the affinity of phosphorylase kinase to Ca2+ 5-12 fold depending upon the activation conditions. Ca2+ influences the stimulation of liver phosphorylase kinase by heparin in a similar way.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:International Journal of Biochemistry. - 16 : 12 (1984), p. 1391-1394. -
További szerzők:Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM102975
035-os BibID:(WOS)A1988M275600013 (Scopus)0023858320
Első szerző:Farkas Ilona (biokémikus)
Cím:Regulation of the dephosphorylation of phosphorylase A by glucose, AMP and polyamines / Ilona Farkas, Béla Tóth, Pál Gergely
Dátum:1988
ISSN:0020-711X
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:International Journal Of Biochemistry. - 20 : 2 (1988), p. 197-201. -
További szerzők:Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM052862
Első szerző:Farkas Ilona (biokémikus)
Cím:Quantitation of protein phosphatase 1 and 2A in extracts of the budding yeast and fission yeast / Ilona Farkas, Éva Bakó, Andrea Murányi, Tamás Zeke, Mátyás Sipiczki, Pál Gergely
Dátum:1995
ISSN:1357-2725
Megjegyzések:Serine/threonine protein phosphatases are also involved in the control of cell division. The aim of the present study was to compare the activity of protein phosphatase 1 (PP1) and 2A (PP2A) in cell extracts of the budding and fission yeast, made at different phases of growth. The activities of PP1 and PP2A toward phosphorylase were similar in extracts of S. cerevisiae. In S. pombe extracts, PP1 was responsible for more than 80% of the phosphorylase phosphatase activity. Ammonium sulfate-ethanol treatment increased the specific activity of the phosphatases and the percentage of PP2A in S. cerevisiae extracts. No increase in the proportion of PP2A was observed upon the same treatment of S. pombe extracts. The above results were confirmed by fractionation of PP1 and PP2A activities on a heparin-Sepharose column. The proportion of PP1 and PP2A activities did not change significantly during exponential cell growth but cells from stationary phase exhibited lower phosphatase activities. These results may indicate a lower level of expression of the PP2A genes in S. pombe and/or differences in the structure of the holoenzymes or their regulators in the two genera.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Protein phosphatase 1 2A
Yeast
Okadaic acid
Heparin-Sepharose chromatography
accharomyces cerevisiae
Schizosaccharomyces pombe
Megjelenés:International Journal Of Biochemistry & Cell Biology. - 27 : 8 (1995), p. 767-773. -
További szerzők:Bakó Éva (1958-) (biokémikus) Murányi Andrea (1966-) (biokémikus) Zeke Tamás (1970-) (biológus, biokémikus) Sipiczki Mátyás (1948-) (biológus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1