Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM029041
Első szerző:	Csortos Csilla (biokémikus)
Cím:	Interaction of the catalytic subunits of protein phosphatase-1 and 2A with inhibitor-1 and 2 : a fluorescent study with sulfhydryl-specific pyrene maleimide / Csilla Csortos, János Matkó, Ferenc Erdődi, Pál Gergely
Dátum:	1990
ISSN:	0006-291X
Megjegyzések:	The catalytic subunits of protein phosphatase-1 and 2A were covalently modified in their reactive sulfhydryl groups with N-(3-Pyrene) maleimide resulting in fluorescent labeling of the proteins to an extent of 0.85 and 0.9 mole dye/mole enzyme, respectively. The reaction of the sulfhydryl group led to the partial inactivation of both phosphatase-1 and 2A. Inhibitor-1 and inhibitor-2 increased markedly the fluorescence intensity of the dye-phosphatase-1 conjugate implying that the labeled enzyme retained its ability to bind these proteins. In contrast, inhibitor-1 or inhibitor-2 had no influence on the fluorescence of the dye-phosphatase-2A conjugate. No change in either the fluorescence intensity or polarization of labeled phosphatase-1 and 2A was observed in the presence of thiophosphorylase a, suggesting a lack of interaction of these enzyme forms with the substrate after modification of the reactive sulfhydryl group.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:	Biochemical and Biophysical Research Communications. - 169 : 2 (1990), p. 559-564. -
További szerzők:	Matkó János (1952-) (biológus) Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM028264
Első szerző:	Gergely Pál (biokémikus)
Cím:	Heterotropic interactions of AMP and glucose binding sites in phosphorylase a are destroyed by limited proteolysis / Pál Gergely, Béla Tóth, Viktor Dombrádi, János Matkó, György Bot
Dátum:	1983
ISSN:	0006-291X
Megjegyzések:	Subtilisin BPN' hydrolyses a single peptide bond in phosphorylase a. The two proteolytic fragments are attached to each other by noncovalent bonds in solution as shown by gel filtration and ultracentrifugation studies. The subtilisin nicked phosphorylase a is inactive, however, still binds AMP and glucose as judged by equilibrium dialysis and fluorescence experiments. The modified enzyme can be dephosphorylated by protein phosphatase and AMP is an effective inhibitor of the dephosphorylation reaction. Glucose cannot cancel the AMP inhibition as well as cannot expel AMP from the nucleotide binding site. Thus a single nick in the polypeptide chain breaks the "communication" between the two ligand binding domains.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban AMP phosphorylase a proteolysis egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:	Biochemical And Biophysical Research Communications. - 113 : 3 (1983), p. 825-831. -
További szerzők:	Matkó János (1952-) (biológus) Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: