Magyar
Toggle navigation
Tudóstér
Magyar
Tudóstér
Keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Böngészés
Saját polc tartalma
(
0
)
Korábbi keresések
CCL parancs
CCL
Összesen 9 találat.
#/oldal:
12
36
60
120
Rövid
Hosszú
MARC
Részletezés:
Rendezés:
Szerző növekvő
Szerző csökkenő
Cím növekvő
Cím csökkenő
Dátum növekvő
Dátum csökkenő
1.
001-es BibID:
BIBFORM003564
Első szerző:
Anagnostou, Eleni
Cím:
Crystallographic studies on two bioisosteric analogues, N-acetyl-beta-D-glucopyranosylamine and N-trifluoroacetyl-beta-D-glucopyranosylamine, potent inhibitors of muscle glycogen phosphorylase / Anagnostou E., Kosmopoulou N., Chrysina E.D., Leonidas D.D., Hadjiloi T., Tiraidis C., Zographos S.E., Györgydeák Z., Somsák L., Docsa T., Gergely P., Kolisis F.N., Oikonomakos N.G.
Dátum:
2006
Megjegyzések:
Structure-based inhibitor design has led to the discovery of a number of potent inhibitors of glycogen phosphorylase b (GPb), N-acyl derivatives of beta-D-glucopyranosylamine, that bind at the catalytic site of the enzyme. The first good inhibitor in this class of compounds, N-acetyl-beta-D-glucopyranosylamine (NAG) (Ki = 32 nM), has been previously characterized by biochemical, biological and crystallographic experiments at 2.3 A resolution. Bioisosteric replacement of the acetyl group by trifluoroacetyl group resulted in an inhibitor, N-trifluoroacetyl-beta-D-glucopyranosylamine (NFAG), with a Ki = 75 nM. To elucidate the structural basis of its reduced potency, we determined the ligand structure in complex with GPb at 1.8 A resolution. To compare the binding mode of N-trifluoroacetyl derivative with that of the lead molecule, we also determined the structure of GPb?NAG complex at a higher resolution (1.9 A). NFAG can be accommodated in the catalytic site of T-state GPb at approximately the same position as that of NAG and stabilize the T-state conformation of the 280s loop by making several favourable contacts to Asn284 of this loop. The difference observed in the Ki values of the two analogues can be interpreted in terms of subtle conformational changes of protein residues and shifts of water molecules in the vicinity of the catalytic site, variations in van der Waals interaction, and desolvation effects.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
type 2 diabetes
glycogen phosphorylase
N-acetyl-beta-D-glucopyranosylamine
N-trifluoroacetyl-beta-D-glucopyranosylamine
bioisosteric inhibition
X-ray crystallography
Megjelenés:
Bioorganic and Meidicnal Chemistry 14 : 1 (2006), p. 181-189. -
További szerzők:
Kosmopoulou, Magda N.
Chrysina, Evangelia D.
Leonidas, Demetres D.
Hadjiloi, Theodoros
Tiraidis, Costantinos
Zographos, Spyros E.
Györgydeák Zoltán (1942-2005) (vegyész)
Somsák László (1954-) (vegyész)
Docsa Tibor (1975-) (vegyész, biokémikus)
Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Kolisis, Fragiskos N.
Oikonomakos, George N.
Internet cím:
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:
Saját polcon:
2.
001-es BibID:
BIBFORM023365
Első szerző:
Chrysina, Evangelia D.
Cím:
Crystallographic studies on α- and β-D-glucopyranosyl formamide analogues, inhibitors of glycogen phosphorylase / E. D. Chrysina, N. G. Oikonomakos, S. E. Zographos, M. N. Kosmopoulou, N. Bischler, D. D. Leonidas, L. Kovács, T. Docsa, P. Gergely, L. Somsák
Dátum:
2003
ISSN:
1024-2422
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
glucopyranosyl formamides
inhibitor
glycogen phosphorylase
X-ray crystallography
type 2 diabetes
Megjelenés:
Biocatalysis and Biotransformation. - 21 : 4-5 (2003), p. 233-242. -
További szerzők:
Oikonomakos, Nikos G.
Zographos, Spyros E.
Kosmopoulou, Magda N.
Bischler, Nicolas
Leonidas, Demetres D.
Kovács L.
Docsa Tibor (1975-) (vegyész, biokémikus)
Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Somsák László (1954-) (vegyész)
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
3.
001-es BibID:
BIBFORM003576
Első szerző:
Chrysina, Evangelia D.
Cím:
Kinetic and crystallographic studies on 2-(beta-D-glucopyranosyl)-5-methyl-1, 3, 4-oxadiazole, -benzothiazole, and -benzimidazole, inhibitors of muscle glycogen phosphorylase b. Evidence for a new binding site / Chrysina E. D., Kosmopoulou M. N., Tiraidis C., Kardakaris R., Bischler N., Leonidas D. D., Hadady Zs., Somsák L., Docsa T., Gergely P., Oikonomakos N. G.
Dátum:
2005
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
type 2 diabetes
glycogen phosphorylase
beta-D-glucopyranosyl analogs
inhibition
X-ray crystallography
Megjelenés:
Protein Science. - 14 : 4 (2005), p. 873-888. -
További szerzők:
Kosmopoulou, Magda N.
Tiraidis, Costantinos
Kardakaris, Rozina
Bischler, Nicolas
Leonidas, Demetres D.
Hadady Zsuzsa (1977-) (vegyész)
Somsák László (1954-) (vegyész)
Docsa Tibor (1975-) (vegyész, biokémikus)
Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Oikonomakos, Nikos G.
Internet cím:
elektronikus változat
Borító:
Saját polcon:
4.
001-es BibID:
BIBFORM053450
Első szerző:
Czifrák Katalin (vegyész)
Cím:
Glucopyranosylidene-spiro-iminothiazolidinone, a New Bicyclic Ring System : Synthesis, Derivatization, and Evaluation for Inhibition of Glycogen Phosphorylase by Enzyme Kinetic and Crystallographic Methods / Katalin Czifrák, András Páhi, Szabina Deák, Attila Kiss-Szikszai, Katalin E. Kövér, Tibor Docsa, Pál Gergely, Kyra-Melinda Alexacou, Maria Papakonstantinou, Demetres D. Leonidas, Spyros E. Zographos, Evangelia D. Chrysina, László Somsák
Dátum:
2014
ISSN:
0968-0896
Tárgyszavak:
Természettudományok
Kémiai tudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:
Bioorganic & Medicinal Chemistry. - 22 : 15 (2014), p. 4028-4041. -
További szerzők:
Páhi András (1984-) (vegyész)
Deák Szabina
Kiss-Szikszai Attila (1975-) (vegyész)
Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész)
Docsa Tibor (1975-) (vegyész, biokémikus)
Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Alexacou, Kyra-Melinda
Papakonstantinou, Maria
Leonidas, Demetres D.
Zographos, Spyros E.
Chrysina, Evangelia D.
Somsák László (1954-) (vegyész)
Internet cím:
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
5.
001-es BibID:
BIBFORM062009
Első szerző:
Goyard, David
Cím:
Glucose-derived spiro-isoxazolines are anti-hyperglycemic agents against type 2 diabetes through glycogen phosphorylase inhibition / David Goyard, Bálint Kónya, Aikaterini S. Chajistamatiou, Evangelia D. Chrysina, Jérémy Leroy, Sophie Balzarin, Michel Tournier, Didier Tousch, Pierre Petit, Cédric Duret, Patrick Maurel, László Somsák, Tibor Docsa, Pál Gergely, Jean-Pierre Praly, Jacqueline Azay-Milhau, Sébastien Vidal
Dátum:
2016
ISSN:
0223-5234 1768-3254
Megjegyzések:
Glycogen phosphorylase (GP) is a target for the treatment of hyperglycaemia in the context of type 2 diabetes. This enzyme is responsible for the depolymerization of glycogen into glucose thereby affecting the levels of glucose in the blood stream. Twelve new d-glucopyranosylidene-spiro-isoxazolines have been prepared from O-peracylated exo-D-glucals by regio- and stereoselective 1,3-dipolar cycloaddition of nitrile oxides generated in situ by treatment of the corresponding oximes with bleach. This mild and direct procedure appeared to be applicable to a broad range of substrates. The corresponding O-unprotected spiro-isoxazolines were evaluated as glycogen phosphorylase (GP) inhibitors and exhibited IC50 values ranging from 1 to 800 ?M. Selected inhibitors were further evaluated in vitro using rat and human hepatocytes and exhibited significant inhibitory properties in the primary cell culture. Interestingly, when tested with human hepatocytes, the tetra-O-acetylated spiro-isoxazoline bearing a 2-naphthyl residue showed a much lower IC50 value (2.5 ?M), compared to that of the O-unprotected analog (19.95 ?M). The most promising compounds were investigated in Zucker fa/fa rat model in acute and sub-chronic assays and decreased hepatic glucose production, which is known to be elevated in type 2 diabetes. This indicates that glucose-based spiro-isoxazolines can be considered as anti-hyperglycemic agents in the context of type 2 diabetes.
Tárgyszavak:
Természettudományok
Kémiai tudományok
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Carbohydrates
Spiro-isoxazolines
Glycogen phosphorylase inhibitors
Hepatocytes
Zucker rats
Hepatic glucose production
Type 2 diabetes
Megjelenés:
European Journal of Medicinal Chemistry 108 (2016), p. 444-454. -
További szerzők:
Kónya Bálint (1984-) (vegyész)
Chajistamatiou, Aikaterini S.
Chrysina, Evangelia D.
Leroy, Jérémy
Balzarin, Sophie
Tournier, Michel
Tousch, Didier
Petit, Pierre
Duret, Cédric
Maurel, Patrick
Somsák László (1954-) (vegyész)
Docsa Tibor (1975-) (vegyész, biokémikus)
Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Praly, Jean-Pierre
Azay-Milhau, Jacqueline
Vidal, Sébastien
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
6.
001-es BibID:
BIBFORM039219
Első szerző:
Goyard, David
Cím:
Synthesis of 1,2,3-triazoles from xylosyl and 5-thioxylosyl azides : evaluation of the xylose scaffold for the design of potential glycogen phosphorylase inhibitors / Goyard David, Baron Marc, Skourti Paraskevi V., Chajistamatiou Aikaterini S., Docsa Tibor, Gergely Pál, Chrysina Evangelia D., Praly Jean-Pierre, Vidal Sébastien
Dátum:
2012
ISSN:
0008-6215
Megjegyzések:
Various acetylenic derivatives and acetylated β-d-xylopyranosyl azide or the 5-thio-β-d-xylopyranosyl analogue were coupled by Cu(I)-catalyzed azide alkyne 1,3-dipolar cycloaddition (CuAAC) to afford a series of 1-xylosyl-4-substituted 1,2,3-triazoles. Controlled oxidation of the endocyclic sulfur atom of the 5-thioxylose moiety led to the corresponding sulfoxides and sulfones. Deacetylation afforded 19 hydroxylated xylose and 5-thioxylose derivatives, found to be only sparingly water-soluble. Compared to glucose-based analogues, they appeared to be much weaker inhibitors of glycogen phosphorylase, as the absence of a hydroxymethyl group weakens their binding at the enzyme active site. However, such new xylose derivatives might be useful glycomimetics.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:
Carbohydrate Research. - 364 (2012), p. 28-40. -
További szerzők:
Baron, Marc
Skourti, Paraskevi V.
Chajistamatiou, Aikaterini S.
Docsa Tibor (1975-) (vegyész, biokémikus)
Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Chrysina, Evangelia D.
Praly, Jean-Pierre
Vidal, Sébastien
Pályázati támogatás:
CNK 80709
OTKA
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
7.
001-es BibID:
BIBFORM017316
Első szerző:
Kun Sándor (vegyész)
Cím:
Synthesis of variously coupled conjugates of d-glucose, 1,3,4-oxadiazole, and 1,2,3-triazole for inhibition of glycogen phosphorylase / Kun Sándor, Nagy Gergő Z., Tóth Marietta, Czecze Laura, Van Nhien Albert Nguyen, Docsa Tibor, Gergely Pál, Charavgi Maria-Despoina, Skourti Paraskevi V., Chrysina Evangelia D., Patonay Tamás, Somsák László
Dátum:
2011
ISSN:
0008-6215
Megjegyzések:
5-(O-Perbenzoylated-beta-d-glucopyranosyl)tetrazole was obtained from O-perbenzoylated-beta-d-glucopyranosyl cyanide by Bu(3)SnN(3) or Me(3)SiN(3)-Bu(2)SnO. This tetrazole was transformed into 5-ethynyl- as well as 5-chloromethyl-2-(O-perbenzoylated-beta-d-glucopyranosyl)-1,3,4-oxadiazoles by acylation with propiolic acid-DCC or chloroacetyl chloride, respectively. The chloromethyl oxadiazole gave the corresponding azidomethyl derivative on treatment with NaN(3). These compounds were reacted with several alkynes and azides under Cu(I) catalysed cycloaddition conditions to give, after removal of the protecting groups by the Zemplén protocol, beta-d-glucopyranosyl-1,3,4-oxadiazolyl-1,2,3-triazole, beta-d-glucopyranosyl-1,2,3-triazolyl-1,3,4-oxadiazole, and beta-d-glucopyranosyl-1,3,4-oxadiazolylmethyl-1,2,3-triazole type compounds. 5-Phenyltetrazole was also transformed under the above conditions into a series of aryl-1,3,4-oxadiazolyl-1,2,3-triazoles, aryl-1,2,3-triazolyl-1,3,4-oxadiazoles, and aryl-1,3,4-oxadiazolylmethyl-1,2,3-triazoles. The new compounds were assayed against rabbit muscle glycogen phosphorylase b and the best inhibitors had inhibition constants in the upper micromolar range (2-phenyl-5-[1-(beta-d-glucopyranosyl)-1,2,3-triazol-4-yl]-1,3,4-oxadiazole 36: K(i)=854gammaM, 2-(beta-d-glucopyranosyl)-5-[1-(naphthalen-2-yl)-1,2,3-triazol-4-yl]-1,3,4-oxadiazole 47: K(i)=745gammaM).
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Molekulatudomány
Molekuláris Medicina
azide-alkyne cycloaddition
tetrazole
1,2,3-triazole
1,3,4-oxadiazole
beta-D-glucopyranosyl derivatives
glycogen phosphorylase inhibitor
Megjelenés:
Carbohydrate Research. - 346 : 12 (2011), p. 1427-1438. -
További szerzők:
Nagy Gergő Zoltán (1985-) (vegyész)
Tóth Marietta (1974-) (vegyész)
Czecze Laura
Van Nhien, Albert Nguyen
Docsa Tibor (1975-) (vegyész, biokémikus)
Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Charavgi, Maria-Despoina
Skourti, Paraskevi V.
Chrysina, Evangelia D.
Patonay Tamás (1951-2015) (vegyész)
Somsák László (1954-) (vegyész)
Pályázati támogatás:
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Új típusú glikomimetikumok szintézise, kölcsönhatásaik és hasznosításuk tanulmányozása
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Molekulakönyvtárak fejlesztése
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
I. Protein foszfatázok szerepe az in vitro porcdifferenciációban és a mechano-transzdukcióban, II. Hypoglykaemiás szerek tervezése a glikogén foszforilázra (foszforilációval és defoszforilációval szabályozott kulcsenzim) ható molekulákkal
CK77712
OTKA
CNK80709
OTKA
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
8.
001-es BibID:
BIBFORM030574
Első szerző:
Nagy Veronika
Cím:
N-(4-Substituted-benzoyl)-N'-(beta-d-glucopyranosyl)ureas as inhibitors of glycogen phosphorylase : Synthesis and evaluation by kinetic, crystallographic, and molecular modelling methods / Veronika Nagy, Nóra Felföldi, Bálint Kónya, Jean-Pierre Praly, Tibor Docsa, Pál Gergely, Evangelia D. Chrysina, Costas Tiraidis, Magda N. Kosmopoulou, Kyra-Melinda Alexacou, Maria Konstantakaki, Demetres D. Leonidas, Spyros E. Zographos, Nikos G. Oikonomakos, Stanislav Kozmon, Igor Tvaroška, László Somsák
Dátum:
2012
ISSN:
0968-0896
Megjegyzések:
N-(4-Substituted-benzoyl)-N'-(beta-D-glucopyranosyl) ureas (substituents: Me, Ph, Cl, OH, OMe, NO2, NH2, COOH, and COOMe) were synthesised by ZnCl2 catalysed acylation of O-peracetylated beta-D-glucopyranosyl urea as well as in reactions of O-peracetylated or O-unprotected glucopyranosylamines and acyl-isocyanates. O-deprotections were carried out by base or acid catalysed transesterifications where necessary. Kinetic studies revealed that most of these compounds were low micromolar inhibitors of rabbit muscle glycogen phosphorylase b (RMGPb). The best inhibitor was the 4-methylbenzoyl compound (Ki = 2.3 nM). Crystallographic analyses of complexes of several of the compounds with RMGPb showed that the analogues exploited, together with water molecules, the available space at the beta-pocket subsite and induced a more extended shift of the 280s loop compared to RMGPb in complex with the unsubstituted benzoyl urea. The results suggest the key role of the water molecules in ligand binding and structure-based ligand design. Molecular docking study of selected inhibitors was done to show the ability of the binding affinity prediction. The binding affinity of the highest scored docked poses was calculated and correlated with experimentally measured Ki values. Results show that correlation is high with the R-squared (R2) coefficient over 0.9.
Tárgyszavak:
Természettudományok
Kémiai tudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Molekulatudomány
Molekuláris Medicina
N-Acyl-N'-beta-D-glucopyranosyl ureas
Glycogen phosphorylase
Inhibitor
X-ray crystallography
Molecular docking
Megjelenés:
Bioorganic & Medicinal Chemistry. - 20 : 5 (2012), p. 1801-1816. -
További szerzők:
Felföldi Nóra (1979-) (vegyész)
Kónya Bálint (1984-) (vegyész)
Praly, Jean-Pierre
Docsa Tibor (1975-) (vegyész, biokémikus)
Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Chrysina, Evangelia D.
Tiraidis, Costas
Kosmopoulou, Magda N.
Alexacou, Kyra-Melinda
Konstantakaki, Maria
Leonidas, Demetres D.
Zographos, Spyros E.
Oikonomakos, Nikos G.
Kozmon, Stanislav
Tvaroška, Igor
Somsák László (1954-) (vegyész)
Pályázati támogatás:
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Új típusú glikomimetikumok szintézise, kölcsönhatásaik és hasznosításuk tanulmányozása
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
I. Protein foszfatázok szerepe az in vitro porcdifferenciációban és a mechano-transzdukcióban, II. Hypoglykaemiás szerek tervezése a glikogén foszforilázra (foszforilációval és defoszforilációval szabályozott kulcsenzim) ható molekulákkal
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
9.
001-es BibID:
BIBFORM023347
Első szerző:
Oikonomakos, Nikos G.
Cím:
Binding of N-acetyl-N'-β-D-glucopyranosyl urea and N-benzoyl-N'-β-D-glucopyranosyl urea to glycogen phosphorylase b : kinetic and crystallographic studies / Nikos G. Oikonomakos, Magda Kosmopoulou, Spyros E. Zographos, Demetres D. Leonidas, Evangelia D. Chrysina, László Somsák, Veronika Nagy, Jean-Pierre Praly, Tibor Docsa, Béla Tóth, Pál Gergely
Dátum:
2002
ISSN:
0014-2956 1432-1033
Megjegyzések:
Two substituted ureas of beta-D-glucose, N-acetyl-N'-beta-D-glucopyranosyl urea (Acurea) and N-benzoyl-N'-beta-D-glucopyranosyl urea (Bzurea), have been identified as inhibitors of glycogen phosphorylase, a potential target for therapeutic intervention in type 2 diabetes. To elucidate the structural basis of inhibition, we determined the structure of muscle glycogen phosphorylase b (GPb) complexed with the two compounds at 2.0 A and 1.8 A resolution, respectively. The structure of the GPb-Acurea complex reveals that the inhibitor can be accommodated in the catalytic site of T-state GPb with very little change in the tertiary structure. The glucopyranose moiety makes the standard hydrogen bonds and van der Waals contacts as observed in the GPb-glucose complex, while the acetyl urea moiety is in a favourable electrostatic environment and makes additional polar contacts with the protein. The structure of the GPb-Bzurea complex shows that Bzurea binds tightly at the catalytic site and induces substantial conformational changes in the vicinity of the catalytic site. In particular, the loop of the polypeptide chain containing residues 282-287 shifts 1.3-3.7 A (Calpha atoms) to accommodate Bzurea. Bzurea can also occupy the new allosteric site, some 33 A from the catalytic site, which is currently the target for the design of antidiabetic drugs.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
glucopyranosyl ureas
glycogen metabolism
glycogen phosphorylase
inhibition
structure
Megjelenés:
European Journal of Biochemistry. - 269 : 6 (2002), p. 1684-1696. -
További szerzők:
Kosmopoulou, Magda N.
Zographos, Spyros E.
Leonidas, Demetres D.
Chrysina, Evangelia D.
Somsák László (1954-) (vegyész)
Nagy Veronika
Praly, Jean-Pierre
Docsa Tibor (1975-) (vegyész, biokémikus)
Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus)
Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:
Saját polcon:
Rekordok letöltése
1
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27
© 2023
Monguz kft.
Minden jog fenntartva.