CCL

Összesen 20 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM028270
Első szerző:Bot György (biokémikus, vegyész)
Cím:Role of fructose-1-phosphate in the regulation of the dephosphorylation of glycogen phosphorylase [alpha] / Gy. Bot, E. Kovács, B. Tóth, V. Dombrádi, P. Gergely
Dátum:1982
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
glycogen phosphorylase a
fructose-1
dephosphorylation
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Acta biochimica et biophysica Academiae Scientiarum Hungaricae. - 17 : 3-4 (1982), p. 183-189. -
További szerzők:Kovács E. Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM028265
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Limited proteolysis of glycogen phosphorylase a by subtilisin BPN' / V. Dombrádi, B. Tóth, P. Gergely, G. Bot
Dátum:1983
Megjegyzések:The limited proteolysis of rabbit skeletal muscle phosphorylase a was undertaken with subtilisin BPN' immobilized to Sepharose 4B. The effect of substrates, activators and inhibitors of phosphorylase a was investigated by monitoring the changes in phosphorylase activity in the SDS gel electrophoretic pattern and in the 32P-content of 32P-labeled phosphorylase a. Phosphorylase a loses its activity upon subtilisin treatment. All ligands tested protect phosphorylase a activity against subtilisin action, probably by inducing structural changes in the tower loop of the enzyme. Glucose-6-P significantly accelerates [32P]peptide release from phosphorylase a through altering the structure of the N-terminal tail segment. The two subunits of dimeric phosphorylase a are held together by strong interactions-deduced from the correlation of the rate of proteolysis and the disappearance of catalytic activity.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
proteolysis
glycogen phosphorylase a
BPN'
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:The International Journal of Bbiochemistry. - 15 : 11 (1983), p. 1329-1336. -
További szerzők:Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM028282
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Regulation of phosphorylase phosphatase in rat liver by protein phosphorylation / V. Dombrádi, P. Gergely, G. Bot
Dátum:1978
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény hazai lapban
phosphorylase phosphatase
rat liver
protein phosphorylation
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Acta Biochimica et Biophysica Academiae Scientiarum Hungaricae. - 13 : 4 (1978), p. 235-238. -
További szerzők:Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM028275
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Structural and functional assembly of glycogen metabolizing enzymes / Viktor Dombrádi, Pál Gergely, György Bot
Dátum:1980
ISSN:0303-2647
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Bio Systems. - 12 : 3-4 (1980), p. 289-294. -
További szerzők:Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM028261
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Structural changes in phosphorylase b as revealed by proteolysis with subtilisin BPN' / V. Dombrádi, P. Gergely, Gy. Bot
Dátum:1984
Megjegyzések:The proteolysis of rabbit skeletal muscle phosphorylase b was studied with Sepharose 4B bound subtilisin BPN' in the absence and presence of various ligands. The proteolysis was carried out at pH 7.0 and pH 8.5 and was followed by measuring phosphorylase b activity and by SDS gel electrophoresis. The effect of ligands proved to be qualitatively the same at both pH values. It was found that AMP and alpha-D-glucose-1-phosphate accelerated the inactivation of phosphorylase b by subtilisin, two main proteolytic products (Mr 70 000 and 30 000) were formed in the presence of these ligands. IMP and glycogen protected phosphorylase b against proteolytic attack. Subtilisin treatment in the presence of D-glucose, caffeine and D-glucose-6-phosphate produced a reproducible increase (about 20%) of phosphorylase b activity. This "activation" resulted in an increased Vmax of phosphorylase b though did not alter the subunit size, the aggregation state and the ligand binding capacity of the enzyme.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
phosphorylase b
proteolysis
BPN
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Acta biochimica et biophysica Academiae Scientiarum Hungaricae. - 19 : 3-4 (1984), p. 193-201. -
További szerzők:Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM028161
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Purification of the catalytic subunit of protein phosphatase-1 from Drosophila melanogaster / Viktor Dombrádi, Pál Gergely, György Bot, Péter Friedrich
Dátum:1987
ISSN:0006-291X
Megjegyzések:The catalytic subunit of phosphatase-1 has been purified from Drosophila melanogaster by precipitation with (NH4)2SO4 and ethanol, by affinity chromatography on heparin-Sepharose and by fast protein liquid chromatography on Mono Q beads. The preparation is homogeneous as tested by SDS gel electrophoresis and has a molecular mass of 33,000. The phosphatase specifically dephosphorylates the beta subunit of phosphorylase kinase. Its phosphorylase phosphatase activity is inhibited by inhibitor-1, inhibitor-2, protamine and histone H2B while is stimulated by histone H1.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
protein phosphatase 1
Drosophila
catalytic subunit
Megjelenés:Biochemical And Biophysical Research Communications. - 144 : 3 (1987), p. 1175-1181. -
További szerzők:Friedrich Péter Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM029382
Első szerző:Erdődi Ferenc (biokémikus)
Cím:Autophosphorylation of phosphorylase kinase and its regulatory function in the dephosphorylation of phosphorylase A / F. Erdődi, Éva Bakó, G. Bot, P. Gergely
Dátum:1987
Megjegyzések:Autophosphorylation of phosphorylase kinase was measured under conditions that favoured autoactivation. Heparin and troponin C stimulated the autophosphorylation of phosphorylase kinase at pH 6.8 in a Ca2+-dependent manner. The concentration required for the half-maximal stimulation of autophosphorylation for calcium ions was 2 microM in the absence of effectors, whereas 0.7 microM and 0.1 microM in the presence of troponin C and heparin, respectively. Calmodulin increased the rate of autophosphorylation of the alpha subunit only, resulting in a slight increase in the rate of autoactivation of phosphorylase kinase. Troponin C, heparin and polybrene enhanced the rate of autophosphorylation of both alpha and beta subunits. The increased autophosphorylation coincided with an enhancement of kinase activity. Neither of these stimulatory macromolecules had significant influence on the total number of phosphate groups incorporated into the alpha or beta subunits by autophosphorylation. Thio-autophosphorylated form of phosphorylase kinase behaved as an inhibitor in the dephosphorylation of phosphorylase a by the catalytic subunits of phosphatase-1 or phosphatase-2A and by the latent form of phosphatase-2A. Concentration of phosphorylase kinase needed to 50% inhibition was in the range of 0.05-0.08 microM.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény hazai lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Acta Biochimica et Biophysica Hungarica. - 22 : 4 (1987), p. 425-438. -
További szerzők:Bakó Éva (1958-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM029369
Első szerző:Erdődi Ferenc (biokémikus)
Cím:Ciklikus AMP-dependens protein kináz aktivitásának gátlása az ATP szerkezeti analógjaival / Erdődi Ferenc, Gergely Pál, Bot György
Dátum:1981
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok magyar nyelvű folyóiratközlemény hazai lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Kísérletes Orvostudomány. - 33 (1981), p. 640-645. -
További szerzők:Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM029058
Első szerző:Erdődi Ferenc (biokémikus)
Cím:Ca2+-dependent stimulation of muscle and liver phosphorylase kinase by heparin / F. Erdődi, P. Gergely, Gy. Bot
Dátum:1984
Megjegyzések:Heparin stimulates the activity of nonactivated and activated skeletal muscle phosphorylase kinase in a Ca2+-dependent manner. The stimulatory effect of heparin on the activity of nonactivated phosphorylase kinase is also expressed in the presence of calmodulin and glycogen. Heparin acted in synergism with glycogen. Heparin increases the affinity of phosphorylase kinase to Ca2+ 5-12 fold depending upon the activation conditions. Ca2+ influences the stimulation of liver phosphorylase kinase by heparin in a similar way.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:International Journal of Biochemistry. - 16 : 12 (1984), p. 1391-1394. -
További szerzők:Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM029057
Első szerző:Erdődi Ferenc (biokémikus)
Cím:Effects of acidic and basic macromolecules on the activity of protein phosphatase-1 / Ferenc Erdődi, Csilla Csortos, György Bot, Pál Gergely
Dátum:1985
ISSN:0167-4838
Megjegyzések:The dephosphorylation of phosphorylase a by the catalytic subunit of protein phosphatase-1 obtained from rabbit skeletal muscle is inhibited by heparin in a noncompetitive manner with respect to phosphorylase a (Ki = 8 micrograms/ml). The inhibitory effect of heparin is also observed in the presence of effectors (e.g., glucose and AMP) modifying the dephosphorylation of phosphorylase a. Heat-stable protein inhibitors of protein phosphatase-1 can develop their inhibitory effect of the activity of protein phosphatase-1 even in the presence of heparin. The inhibitory effect of heparin and the heat-stable inhibitor-2 of phosphatase is additive. Polybrene, a heparin antagonist, prevented phosphatase-1 from the inhibition caused by heparin or the inhibitors. Proteins with basic character, histone fractions (H1, H3) and protamine sulfate, can counteract with the inhibitory effect of heparin, but they cannot intercept the actions of inhibitor-1 or -2.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Protein phosphatase
Enzyme inhibitor
Polybrene
Rabbit skeletal muscle
Megjelenés:Biochimica et Biophysica Acta (BBA). Protein Structure and Molecular Enzymology. - 827 : 1 (1985), p. 23-29. -
További szerzők:Csortos Csilla (1956-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Szerző által megadott URL
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM029054
Első szerző:Erdődi Ferenc (biokémikus)
Cím:Separation of rabbit liver latent and spontaneously active phosphorylase phosphatases by chromatography on heparin-sepharose / Ferenc Erdődi, Csilla Csortos, György Bot, Pál Gergely
Dátum:1985
ISSN:0006-291X
Megjegyzések:Latent and spontaneously active forms of phosphorylase phosphatase were separated by heparin-Sepharose chromatography of rabbit liver extract. The latent enzyme had an absolute polycation (histone H1, polybrene) requirement for the activity assayed with phosphorylase a and phosphorylase kinase substrates. Ethanol treatment resulted in the activation of both phosphatases by dissociating of 150-180 kDa holoenzymes to 33-38 kDa catalytic subunits as judged by gel filtration. The latent and spontaneously active phosphatases were differentiated according to their abilities to dephosphorylate the alpha and the beta subunits of phosphorylase kinase and sensitivities to inhibition by inhibitor-2 or heparin, and were classified as type-2A and type-1 phosphatases, respectively.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Biochemical and Biophysical Research Communications. - 128 : 2 (1985), p. 705-712. -
További szerzők:Csortos Csilla (1956-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

12.

001-es BibID:BIBFORM102977
035-os BibID:(WOS)A1986D459500030 (Scopus)0022540472
Első szerző:Farkas Ilona (biokémikus)
Cím:Hormonal regulation of phosphorylase phosphatase activity in rat liver / Ilona Farkas, Béla Tóth, György Bot, Pál Gergely
Dátum:1986
ISSN:0014-5793
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Febs Letters. - 203 : 2 (1986), p. 253-256. -
További szerzők:Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 2 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.