CCL

Összesen 6 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM048295
035-os BibID:(dekdb)csiKLT00021510
Első szerző:Bakó Éva (biokémikus)
Cím:Assay of protein phosphatase 1 and 2A in S. Cerevisiae and S. Pombe / Bakó, É., Farkas, L., Zeke, T., Sipiczki, M., Gergely, P.
Dátum:1993
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok előadáskivonat
Biokémia
Megjelenés:1st international conference of the Hungarian Biochemical Society: August 29 - September 1, 1993 Debrecen, Hungary / organized by Pál Elődi, László Fésűs, Pál Gergely. - p. PM-8
További szerzők:Farkas László (sebész) Zeke Tamás (1970-) (biológus, biokémikus) Sipiczki Mátyás (1948-) (biológus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM052862
Első szerző:Farkas Ilona (biokémikus)
Cím:Quantitation of protein phosphatase 1 and 2A in extracts of the budding yeast and fission yeast / Ilona Farkas, Éva Bakó, Andrea Murányi, Tamás Zeke, Mátyás Sipiczki, Pál Gergely
Dátum:1995
ISSN:1357-2725
Megjegyzések:Serine/threonine protein phosphatases are also involved in the control of cell division. The aim of the present study was to compare the activity of protein phosphatase 1 (PP1) and 2A (PP2A) in cell extracts of the budding and fission yeast, made at different phases of growth. The activities of PP1 and PP2A toward phosphorylase were similar in extracts of S. cerevisiae. In S. pombe extracts, PP1 was responsible for more than 80% of the phosphorylase phosphatase activity. Ammonium sulfate-ethanol treatment increased the specific activity of the phosphatases and the percentage of PP2A in S. cerevisiae extracts. No increase in the proportion of PP2A was observed upon the same treatment of S. pombe extracts. The above results were confirmed by fractionation of PP1 and PP2A activities on a heparin-Sepharose column. The proportion of PP1 and PP2A activities did not change significantly during exponential cell growth but cells from stationary phase exhibited lower phosphatase activities. These results may indicate a lower level of expression of the PP2A genes in S. pombe and/or differences in the structure of the holoenzymes or their regulators in the two genera.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Protein phosphatase 1 2A
Yeast
Okadaic acid
Heparin-Sepharose chromatography
accharomyces cerevisiae
Schizosaccharomyces pombe
Megjelenés:International Journal Of Biochemistry & Cell Biology. - 27 : 8 (1995), p. 767-773. -
További szerzők:Bakó Éva (1958-) (biokémikus) Murányi Andrea (1966-) (biokémikus) Zeke Tamás (1970-) (biológus, biokémikus) Sipiczki Mátyás (1948-) (biológus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM027920
Első szerző:Szöőr Balázs (biokémikus)
Cím:pzl-1 encodes a novel protein phosphatase-Z-like Ser/Thr protein phosphatase in Neurospora crassa / Balázs Szöőr, Zsigmond Fehér, Tamás Zeke, Pál Gergely, Einat Yatzkan, Oded Yarden, Viktor Dombrádi
Dátum:1998
ISSN:0167-4838
Megjegyzések:The gene and cDNA of a novel protein phosphatase were cloned from Neurospora crassa. The pzl-1 gene encompasses three introns and is localized to the left arm of chromosome I between cyt-21 and Fsr-12. It encodes a protein of 58.3 kDa containing a Ser/Pro rich N-terminal segment, and a C-terminal domain that is similar to the catalytic subunit of type 1 protein phosphatases. The first 51 amino acid residues, including a potential N-myristoylation site, as well as the C-terminal domain (about 300 residues) have a high level of sequence identity with yeast PPZ phosphatases. However, residues 52-208 do not share high similarity with other proteins. The mRNA of pzl-1 was detected in all phases of asexual development of the filamentous fungus.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Ser/Thr protein phosphatase
PPZ-like protein
fungal development
Neurospora crassa
Megjelenés:Biochimica et Biophysica Acta (BBA). Protein Structure and Molecular Enzymology. - 1388 : 1 (1998), p. 260-266. -
További szerzők:Fehér Zsigmond (1949-) (molekuláris genetikus) Yatzkan, Einat Yarden, Oded Zeke Tamás (1970-) (biológus, biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Szerző által megadott URL
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM023113
035-os BibID:PMID:12524044
Első szerző:Zeke Tamás (biológus, biokémikus)
Cím:Expression of protein phosphatase 1 during the asexual development of Neurospora crassa / Tamás Zeke, Endre Kókai, Balázs Szöőr, Einat Yatzkan, Oded Yarden, Krisztina Szirák, Zsigmond Fehér, Péter Bagossi, Pál Gergely, Viktor Dombrádi
Dátum:2003
ISSN:1096-4959
Megjegyzések:We cloned and sequenced the cDNA and the gene encoding the catalytic subunit of protein phosphatase 1 from the filamentous fungus Neurospora crassa. The gene, designated ppp-1 (phosphoprotein phosphatase 1), was mapped by restriction fragment length polymorphism to linkage group III, in the vicinity of con-7 and trp-1. The expression of the gene was monitored by reverse transcriptase and polymerase chain reactions, by Western blotting, and by protein phosphatase activity assays in synchronized cultures. Transcripts of ppp-1 were detected in the dormant conidia. The abundance of ppp-1 mRNA, Ppp-1 protein, and the activity of protein phosphatase 1 increased during germination and subsequent hyphal elongation as well as during the early stages of aerial mycelium formation.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
developmental analysis
gene cloning
gene localization
phosphoprotein phosphatase 1
protein dephosphorylation
Neurospora crassa
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Comparative biochemistry and physiology. Part B, Biochemistry & molecular biology. - 134 : 1 (2003), p. 161-170. -
További szerzők:Yatzkan, Einat Yarden, Oded Szirák Krisztina (1973-) (molekuláris genetikus) Fehér Zsigmond (1949-) (molekuláris genetikus) Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Kókai Endre (1971-) (biokémikus, biológus) Szöőr Balázs (1966-) (biokémikus) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Szerző által megadott URL
DOI
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM028067
Első szerző:Zeke Tamás (biológus, biokémikus)
Cím:Detection of Ser/Thr protein phosphatase activities in C.elegans / Tamás Zeke, Pál Gergely, Viktor Dombrádi
Dátum:1996
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Ser/Thr protein phosphatase
protein phosphatase
C.elegans
Megjelenés:The Worm Breeder's Gazette. - 14 : 4 (1996), p. 28-29. -
További szerzők:Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM027919
Első szerző:Zeke Tamás (biológus, biokémikus)
Cím:The catalytic subunits of Ser/Thr protein phosphatases from Caenorhabditis elegans / Tamás Zeke, Pál Gergely, Viktor Dombrádi
Dátum:1998
Megjegyzések:The catalytic activities of protein phosphatase 1, 2A, 2B, and 2C were detected in crude extracts of Caenorhabditis elegans with different phosphoprotein substrates and specific inhibitors or activators. The enzymological properties of protein phosphatase 2B as well as those of the catalytic subunits of protein phosphatase 1 and protein phosphatase 2A were determined after partial purification. Gene fragments encoding the catalytic subunits of the protein phosphatase 1-2A-2B superfamily were amplified by polymerase chain reaction and were identified by DNA sequencing. Besides the homologs of protein phosphatase 1, 2B, and X, five protein phosphatase 1-type sequences and four novel protein phosphatase sequences were found. Our data, together with the results of the C. elegans genome project, suggest that this nematode contains an extensive family of Ser/Thr specific protein phosphatases including several up to now biochemically uncharacterized members.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Caenorhabditis elegans
protein phosphatase activity
polymerase chain reaction
DNA sequencing
protein phosphatase genes
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Comparative biochemistry and physiology. Part B, Biochemistry & molecular biology. - 119 : 2 (1998), p. 317-324. -
További szerzők:Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.