CCL

Összesen 11 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM020220
Első szerző:Borbás Anikó (vegyész)
Cím:Sulfonic acid analogues of the sialyl Lewis X tetrasaccharide / Anikó Borbás, Gabriella Szabovik, Zsuzsa Antal, Krisztina Fehér, Magda Csávás, László Szilágyi, Pál Herczegh, András Lipták
Dátum:2000
ISSN:0957-4166
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Tetrahedron: Asymmetry. - 11 : 2 (2000), p. 549-566. -
További szerzők:Szabovik Gabriella Antal Zsuzsa Fehér Krisztina (1974-) (vegyész) Csávás Magdolna (1977-) (szénhidrátkémikus, vegyész) Szilágyi László (1941-) (vegyész) Herczegh Pál (1947-) (vegyész, antibiotikumkémikus) Lipták András (1935-2012) (vegyész)
Pályázati támogatás:T 25244
OTKA
T38066
OTKA
T25244
OTKA
T 25244, T 34515
OTKA
T25244, T30138, T23814
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM023664
Első szerző:Fehér Krisztina (vegyész)
Cím:Modified glycopeptides related to cell wall peptidoglycan : conformational studies by NMR and molecular modelling / Krisztina Fehér, Primož Pristovšek, László Szilágyi, Đurdica Ljevaković, Jelka Tomašić
Dátum:2003
ISSN:0968-0896
Megjegyzések:Polymeric peptidoglycans of bacterial cell walls, and smaller glycopeptides derived from them, exhibit versatile biological activities including immunomodulating properties. Peptidoglycan monomer (PGM) was isolated from Brevibacterium divaricatum and novel lipophilic derivatives of PGM bearing either (adamantyl-1-yl)-acetyl or Boc-Tyr substituents (Ad-PGM and BocTyr-PGM respectively) have recently been synthesized. We have obtained full assignments of the 1H and 13C spectra, using 2D NMR techniques, for all three compounds in DMSO solutions. NOESY/ROESY experiments have provided interproton distance restraints that were used in distance geometry modelling calculations to derive conformational preferences for each of these molecules. These data were supplemented with information available from chemical shifts, temperature dependence of amide proton shifts and proton?proton scalar couplings. Analysis of the results suggest that the lipophilic substituents attached to the Dap3-e amino group of the parent PGM molecule introduce changes to the conformational preferences of the peptide moiety. In PGM electrostatic interactions between charged end groups apparently promote folded conformations with participation of the long Dap side chain. Derivatives wherein such interactions are suppressed by acylation of the Dap3-e amino group are characterized by more extended conformations of the peptide chain. The new synthetic derivatives exhibit biological properties similar to those of the parent PGM. This may indicate that peripheral parts of the peptide chain such as the C-terminal and end groups of the long Dap side chain do not significantly contribute to the binding to receptors or enzymes participating in the biochemical interactions referred to above.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Bioorganic & Medicinal Chemistry. - 11 : 14 (2003), p. 3133-3140. -
További szerzők:Pristovšek, Primož Szilágyi László (1941-) (vegyész) Ljevaković, Đurdica Tomašić, Jelka
Pályázati támogatás:T034515
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM022199
Első szerző:Fehér Krisztina (vegyész)
Cím:Conformational preferences in diglycosyl disulfides: NMR and molecular modeling studies / Krisztina Fehér, Richard P. Matthews, Katalin E. Kövér, Kevin J. Naidoo, László Szilágyi
Dátum:2011
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Carbohydrate Research. - 346 : 16 (2011), p. 2612-2621. -
További szerzők:Matthews, Richard Kövér Katalin, E. (1956-) (vegyész) Naidoo, Kevin J. Szilágyi László (1941-) (vegyész)
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM070148
Első szerző:Franco, Jaime
Cím:Diselenide diglycosides alter redox homeostasis and glucose consumption of infective African trypanosomes / Jaime Franco, Florencia Sardi, László Szilágyi, Katalin E. Kövér, Krisztina Fehér, Marcelo A. Comini
Dátum:2017
ISSN:2211-3207
Megjegyzések:With the aim to develop compounds able to target multiple metabolic pathways and, thus, to lower the chances of drug resistance, we investigated the anti-trypanosomal activity and selectivity of a series of symmetric diglycosyl diselenides and disulfides. Of 18 compounds tested the fully acetylated forms of di-?-D-glucopyranosyl and di-?-D-galactopyranosyl diselenides (13 and 15, respectively) displayed strong growth inhibition against the bloodstream stage of African trypanosomes (EC50 0.54 ?M for 13 and 1.49 ?M for 15) although with rather low selectivity (SI <10 assayed with murine macrophages). Nonacetylated versions of the same sugar diselenides proved to be, however, much less efficient or completely inactive to suppress trypanosome growth. Significantly, the galactosyl (15), and to a minor extent the glucosyl (13), derivative inhibited glucose catabolism but not its uptake. Both compounds induced redox unbalance in the pathogen. In vitro NMR analysis indicated that diglycosyl diselenides react with glutathione, under physiological conditions, via formation of selenenylsulfide bonds. Our results suggest that non-specific cellular targets as well as components actors of the glucose and the redox metabolism of the parasite may be affected. These molecules are therefore promising leads for the development of novel multitarget antitrypanosomal agents.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Trypanosome inhibition
Megjelenés:International Journal for Parasitology: Drugs and Drug Resistance. - 7 : 3 (2017), p. 303-313. -
További szerzők:Sardi, Florencia Szilágyi László (1941-) (vegyész) Kövér Katalin, E. (1956-) (vegyész) Fehér Krisztina (1974-) (vegyész) Comini, Marcelo A.
Pályázati támogatás:OTKA-109671
OTKA
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM045563
Első szerző:Gutiérrez, Bessy
Cím:Aromatic glycosyl disulfide derivatives : Evaluation of their inhibitory activities against Trypanosoma cruzi / Bessy Gutiérrez, Christian Muñoz, Luis Osorio, Krisztina Fehér, Tünde-Zita Illyés, Zsuzsa Papp, Ambati Ashok Kumar, Katalin E. Kövér, Hernán Sagua, Jorge E. Araya, Patricio Morales, László Szilágyi, Jorge González
Dátum:2013
ISSN:0960-894X
Megjegyzések:Aromatic oligovalent glycosyl disulfides and some diglycosyl disulfides were tested against three different Trypanosoma cruzi strains. Di-(?-D-galactopyranosyl-dithiomethylene) benzenes 2b and 4b proved to be the most active derivatives against all three strains of cell culture-derived trypomastigotes with IC50 values ranging from 4 to 11 ?M at 37 ?C. The inhibitory activities were maintained, although somewhat lowered, at a temperature of 4 ?C as well. Three further derivatives displayed similar activities against at least one of the three strains. Low cytotoxicities of the active compounds, tested on confluent HeLa, Vero and peritoneal macrophage cell cultures, resulted in significantly higher selectivity indices (SI) than that of the reference drug benznidazole. Remarkably, several molecules of the tested panel strongly inhibited the parasite release from T. cruzi infected HeLa cell cultures suggesting an effect against the intracellular development of T. cruzi amastigotes as well.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Trypanosoma cruzi
Chagas disease
Disulfide
Carbohydrate
Megjelenés:Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters. - 23 : 12 (2013), p. 3576-3579. -
További szerzők:Muñoz, Christian Osorio, Luis Fehér Krisztina (1974-) (vegyész) Illyés Tünde Zita (1970-) (kémia-fizika szakos tanár) Papp Zsuzsa Kumar, Ambati Ashok Kövér Katalin, E. (1956-) (vegyész) Sagua, Hernán Araya, Jorge E. Morales, Patricio Szilágyi László (1941-) (vegyész) González, Jorge Guerra
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0025
TÁMOP
K 105459
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM101136
035-os BibID:(cikkazonosító)2494 (scopus)85125044439 (wos)000768200600001
Első szerző:Hadháziné Raics Mária (vegyész)
Cím:Investigation of the Molecular Details of the Interactions of Selenoglycosides and Human Galectin-3 / Mária Raics, Álex Kálmán Balogh, Chandan Kishor, István Timári, Francisco J. Medrano, Antonio Romero, Rob Marc Go, Helen Blanchard, László Szilágyi, Katalin E. Kövér, Krisztina Fehér
Dátum:2022
ISSN:1661-6596 1422-0067
Megjegyzések:Human galectin-3 (hGal-3) is involved in a variety of biological processes and is implicated in wide range of diseases. As a result, targeting hGal-3 for clinical applications has become an intense area of research. As a step towards the development of novel hGal-3 inhibitors, we describe a study of the binding of two Se-containing hGal-3 inhibitors, specifically that of di(?-Dgalactopyranosyl)selenide (SeDG), in which two galactose rings are linked by one Se atom and a di(?-D-galactopyranosyl)diselenide (DSeDG) analogue with a diseleno bond between the two sugar units. The binding affinities of these derivatives to hGal-3 were determined by 15N-1H HSQC NMR spectroscopy and fluorescence anisotropy titrations in solution, indicating a slight decrease in the strength of interaction for SeDG compared to thiodigalactoside (TDG), a well-known inhibitor of hGal-3, while DSeDG displayed a much weaker interaction strength. NMR and FA measurements showed that both seleno derivatives bind to the canonical S face site of hGal-3 and stack against the conserved W181 residue also confirmed by X-ray crystallography, revealing canonical properties of the interaction. The interaction with DSeDG revealed two distinct binding modes in the crystal structure which are in fast exchange on the NMR time scale in solution, explaining a weaker interaction with hGal-3 than SeDG. Using molecular dynamics simulations, we have found that energetic contributions to the binding enthalpies mainly differ in the electrostatic interactions and in polar solvation terms and are responsible for weaker binding of DSeDG compared to SeDG. Selenium-containing carbohydrate inhibitors of hGal-3 showing canonical binding modes offer the potential of becoming novel hydrolytically stable scaffolds for a new class of hGal-3 inhibitors.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
lectin
galectin-3
selenoglycosides
NMR spectroscopy
fluorescence anisotropy
X-ray crystallography
molecular dynamics
Megjelenés:International Journal of Molecular Sciences. - 23 : 5 (2022), p. 1-17. -
További szerzők:Balogh Álex Kálmán (1994-) (vegyész) Kishor, Chandan Timári István (1989-) (vegyész) Medrano, Francisco J. Romero, Antonio Go, Rob Marc Blanchard, Helen Szilágyi László (1941-) (vegyész) Kövér Katalin, E. (1956-) (vegyész) Fehér Krisztina (1974-) (vegyész)
Pályázati támogatás:NN 128368
OTKA
PD 135034
OTKA
GINOP-2.3.3-15-2016-00004
GINOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
BO/00372/20/7
Egyéb
ÚNKP-21-5-DE-471
Egyéb
BO/004333/18/7
Egyéb
ÚNKP-21-4-DE-165
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM070763
Első szerző:Kaltner, Herbert
Cím:Bivalent O-glycoside mimetics with S/disulfide/Se substitutions and aromatic core: Synthesis, molecular modeling and inhibitory activity on biomedically relevant lectins in assays of increasing physiological relevance / Herbert Kaltner, Tamás Szabó, Krisztina Fehér, Sabine André, Sára Balla, Joachim C. Manning, László Szilágyi, Hans-Joachim Gabius
Dátum:2017
ISSN:0968-0896
Megjegyzések:The emerging significance of recognition of cellular glycans by lectins for diverse aspects of pathophysiology is a strong incentive for considering development of bioactive and non-hydrolyzable glycoside derivatives, for example by introducing S/Se atoms and the disulfide group instead of oxygen into the glycosidic linkage. We report the synthesis of 12 bivalent thio-, disulfido- and selenoglycosides attached to benzene/naphthalene cores. They present galactose, for blocking a plant toxin, or lactose, the canonical ligand of adhesion/growth-regulatory galectins. Modeling reveals unrestrained flexibility and inter-headgroup distances too small to bridge two sites in the same lectin. Inhibitory activity was first detected by solid-phase assays using a surface-presented glycoprotein, with relative activity enhancements per sugar unit relative to free cognate sugar up to nearly 10fold. Inhibitory activity was also seen on lectin binding to surfaces of human carcinoma cells. In order to proceed to characterize this capacity in the tissue context monitoring of lectin binding in the presence of inhibitors was extended to sections of three types of murine organs as models. This procedure proved to be well-suited to determine relative activity levels of the glycocompounds to block binding of the toxin and different human galectins to natural glycoconjugates at different sites in sections. The results on most effective inhibition by two naphthalene-based disulfides and a selenide raise the perspective for broad applicability of the histochemical assay in testing glycoclusters that target biomedically relevant lectins.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Agglutinin
Glycosyldisulfides
Histochemistry
Lectin
Selenoglycosides
Sugar code
Thioglycosides
Megjelenés:Bioorganic & Medicinal Chemistry. - 25 : 12 (2017), p. 3158-3170. -
További szerzők:Szabó Tamás (1985-) (vegyész) Fehér Krisztina (1974-) (vegyész) André, Sabine Balla Sára Manning, Joachim C. Szilágyi László (1941-) (vegyész) Gabius, Hans-Joachim
Pályázati támogatás:NN-109671
OTKA
GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM020210
Első szerző:Kövér Katalin, E. (vegyész)
Cím:2D NMR spectra of oligosaccharides enhanced by band-selective suppression of unwanted signals / Katalin E. Kövér, Krisztina Fehér, László Szilágyi, Anikó Borbás, Pál Herczegh, András Lipták
Dátum:2000
ISSN:0040-4039
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Tetrahedron Letters. - 41 : 3 (2000), p. 393-396. -
További szerzők:Fehér Krisztina (1974-) (vegyész) Szilágyi László (1941-) (vegyész) Borbás Anikó (1965-) (vegyész) Herczegh Pál (1947-) (vegyész, antibiotikumkémikus) Lipták András (1935-2012) (vegyész)
Pályázati támogatás:T 25244
OTKA
T38066
OTKA
T25244
OTKA
T 25244, T 34515
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM085390
Első szerző:Pristovšek, Primož
Cím:Structure of a synthetic fragment of the LALF protein when bound to lipopolysaccharide / Primoz Pristovsek, Krisztina Fehér, László Szilágyi, Jurka Kidric
Dátum:2005
ISSN:0022-2623 1520-4804
Megjegyzések:Peptidic lipopolysaccharide (LPS) antagonists are the subject of intensive research. We report an NMR and modeling study of LALF-14 (GCKPTFRRLKWKYKCG), a synthetic cyclized fragment of the limulus anti-LPS factor (LALF) comprising residues 36-47. In a mixture with LPS we observed the transferred NOE effect and derived the LPS-bound structure of LALF-14. Neither the free nor the LPS-bound peptide displays NOEs indicative of a beta-sheet-like structure that is adopted by the fragment in the full-size protein. However, docking calculations show that the former structure is not a prerequisite for binding of LALF-14 to LPS.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Medicinal Chemistry. - 48 : 5 (2005), p. 1666-1670. -
További szerzők:Fehér Krisztina (1974-) (vegyész) Szilágyi László (1941-) (vegyész) Kidric, Jurka
Pályázati támogatás:OTKA T 34515
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

10.

001-es BibID:bibEBI00008413
Első szerző:Szilágyi László (vegyész)
Cím:Oligomycins B and C: complete ab initio assignments of their p1 sH and p13 sC NMR spectra and a study of their conformations in solution / László Szilágyi, Krisztina Fehér
Dátum:1998
Tárgyszavak:idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal of molecular structure. - 471 (1998), p. 195-207. -
További szerzők:Fehér Krisztina (1974-) (vegyész)
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM099969
035-os BibID:(cikkazonosító)201 (scopus)85122987285 (wos)000746040300001
Első szerző:Timári István (vegyész)
Cím:77Se-Enriched Selenoglycoside Enables Significant Enhancement in NMR Spectroscopic Monitoring of Glycan?Protein Interactions / Timári István, Balla Sára, Fehér Krisztina, Kövér Katalin E., Szilágyi László
Dátum:2022
ISSN:1999-4923
Megjegyzések:Detailed investigation of ligand?protein interactions is essential for better understanding of biological processes at the molecular level. Among these binding interactions, the recognition of glycans by lectins is of particular importance in several diseases, such as cancer; therefore, inhibition of glycan-lectin/galectin interactions represents a promising perspective towards developing therapeutics controlling cancer development. The recent introduction of 77Se NMR spectroscopy for monitoring the binding of a selenoglycoside to galectins prompted interest to optimize the sensitivity by increasing the 77Se content from the natural 7.63% abundance to 99%. Here, we report a convenient synthesis of 77Se-enriched selenodigalactoside (SeDG), which is a potent ligand of the medically relevant human galectin-3 protein, and proof of the expected sensitivity gain in 2D 1H, 77Se correlation NMR experiments. Our work opens perspectives for adding isotopically enriched selenoglycans for rapid monitoring of lectin-binding of selenated as well as non-selenated ligands and for ligand screening in competition experiments.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
77Se isotope
chemical synthesis
glycan
HSQMBC
lectin
ligand?protein binding
NMR spectroscopy
selenodigalactoside
TDG
Megjelenés:Pharmaceutics. - 14 : 1 (2022), p. 1-8. -
További szerzők:Balla Sára Fehér Krisztina (1974-) (vegyész) Kövér Katalin, E. (1956-) (vegyész) Szilágyi László (1941-) (vegyész)
Pályázati támogatás:NN 128368
OTKA
PD 135034
OTKA
GINOP-2.3.3-15-2016-00004
GINOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
ÚNKP-21-5-DE-471
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1