CCL

Összesen 6 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM034260
035-os BibID:(PMID)22343349
Első szerző:Ádám Csaba (molekuláris biológus)
Cím:Protein phosphatase CaPpz1 is involved in cation homeostasis, cell wall integrity and virulence of Candida albicans / Csaba Ádám, Éva Erdei, Carlos Casado, László Kovács, Asier González, László Majoros, Katalin Petrényi, Péter Bagossi, Ilona Farkas, Monika Molnar, István Pócsi, Joaquín Ariño, Viktor Dombrádi
Dátum:2012
ISSN:1350-0872 1465-2080
Megjegyzések:The opportunistic pathogen Candida albicans has a single protein phosphatase Z (PPZ) candidate gene termed CaPPZ1, which shows significant allele variability. We demonstrate here that bacterially expressed CaPpz1 protein exhibits phosphatase activity which can be inhibited by recombinant Hal3, a known inhibitor of Saccharomyces cerevisiae Ppz1. Site-directed mutagenesis experiments based on natural polymorphisms allowed the identification of three amino acid residues that affect enzyme activity or stability. The expression of CaPPZ1 in ppz1 S. cerevisiae and pzh1 Schizosaccharomyces pombe cells partially rescued the salt and caffeine phenotypes of the deletion mutants. CaPpz1 also complemented the slt2 S. cerevisiae mutant, which is crippled in the mitogen-activated protein (MAP) kinase that mediates the cell wall integrity signalling pathway. Collectively, our results suggest that the orthologous PPZ enzymes have similar but not identical functions in different fungi. The deletion of the CaPPZ1 gene in C. albicans resulted in a mutant that was sensitive to salts such as LiCl and KCl, to caffeine, and to agents that affect cell wall biogenesis such as Calcofluor White and Congo red, but was tolerant to spermine and hygromycin B. Reintegration of the CaPPZ1 gene into the deletion mutant alleviated all of the mutant phenotypes tested. Thus CaPpz1 is involved in cation homeostasis, cell wall integrity and the regulation of the membrane potential of C. albicans. In addition, the germ tube growth rate, and virulence in the BALB/c mouse model, were reduced in the null mutant, suggesting a novel function for CaPpz1 in the yeast to hypha transition that may have medical relevance.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Molekuláris Medicina
Megjelenés:Microbiology (Reading, England). - 158 : 5 (2012), p. 1258-1267. -
További szerzők:Erdei Éva (1983-) (biológus, biotechnológus) Casado, Carlos Kovács László (1982-) (Ph.D. hallgató, molekuláris biológus) Gonzalez, Asier Majoros László (1966-) (szakorvos, klinikai mikrobiológus) Petrényi Katalin (1988-) (Ph.D hallgató) Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Farkas Ilona (1953-) (biokémikus) Molnár Mónika (biofizikus) Pócsi István (1961-) (vegyész) Ariño, Joaquín Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Jelátviteli folyamatok vizsgálata patogén gombákban
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM027871
Első szerző:Csordás Tóth Éva
Cím:Protein phosphatase 2A holoenzyme and its subunits from Medicago sativa / Éva Csordás Tóth, Emese Vissi, Izabella Kovács, Attila Szőke, Joaquín Ariño, Pál Gergely, Dénes Dudits, Viktor Dombrádi
Dátum:2000
ISSN:0167-4412
Megjegyzések:We detected an about 200 kDa holoenzyme of protein phosphatase 2A (PP2A) in the crude extract of Medicago sativa microcallus cells by gel permeation chromatography. By polymerase chain reaction (PCR) we isolated two M. sativa cDNA fragments corresponding to the catalytic (C) subunit, and one each coding for the A and the B regulatory subunits of PP2A. The C subunit sequences were different from that published previously, indicating the existence of at least three different isoforms in M. sativa. Using the PCR fragments as probes, we obtained two distinct full-length clones for both the A and B subunits from an alfalfa cDNA library. Our results demonstrate that the components of the PP2A holoenzyme, namely the catalytic and regulatory subunits, are present in alfalfa in several isoforms and that their sequences are highly similar to their plant, yeast and animal counterparts. The distinct regulatory subunit genes are constitutively expressed during the cell cycle. Interestingly, two A-B subunit pairs had parallel mRNA steady-state levels in different plant tissues suggesting that not all of the possible isoform combinations are present in all tissues. The expression of the MsPP2A Bbeta subunit form was induced by abscisic acid indicating a specific function for this protein in the stress response.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
cDNA cloning
quaternary structure
Ser/Thr protein phosphatase
stress response
tissue-specific expression
Megjelenés:Plant Molecular Biology. - 43 : 4 (2000), p. 527-536. -
További szerzők:Kovács Izabella (Szeged) Szőke Attila Ariño, Joaquín Dudits Dénes Vissi Emese (1968-) (biokémikus, biológus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM036845
035-os BibID:PMID:22750657
Első szerző:Leiter Éva (biológus)
Cím:Protein phosphatase Z modulates oxidative stress response in fungi / Éva Leiter, Asier González, Éva Erdei, Carlos Casado, László Kovács, Csaba Ádám, Judit Oláh, Márton Miskei, Monika Molnar, Ilona Farkas, Zsuzsanna Hamari, Joaquín Ariño, István Pócsi, Viktor Dombrádi
Dátum:2012
ISSN:1087-1845
Megjegyzések:The genome of the filamentous fungus Aspergillus nidulans harbors the gene ppzA that codes for the catalytic subunit of protein phosphatase Z (PPZ), and the closely related opportunistic pathogen Aspergillus fumigatus encompasses a highly similar PPZ gene (phzA). When PpzA and PhzA were expressed in Saccharomyces cerevisiae or Schizosaccharomyces pombe they partially complemented the deleted phosphatases in the ppz1 or the pzh1 mutants, and they also mimicked the effect of Ppz1 overexpression in slt2 MAP kinase deficient S. cerevisiae cells. Although ppzA acted as the functional equivalent of the known PPZ enzymes its disruption in A. nidulans did not result in the expected phenotypes since it failed to affect salt tolerance or cell wall integrity. However, the inactivation of ppzA resulted in increased sensitivity to oxidizing agents like tert-butylhydroperoxide, menadione, and diamide. To demonstrate the general validity of our observations we showed that the deletion of the orthologous PPZ genes in other model organisms, such as S. cerevisiae (PPZ1) or Candida albicans (CaPPZ1) also caused oxidative stress sensitivity. Thus, our work reveals a novel function of the PPZ enzyme in A. nidulans that is conserved in very distantly related fungi.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Aspergillus (Emericella) nidulans
protein phosphatase Z
oxidative stress
tert-butylhydroperoxide
menadione
diamide
Molekuláris Medicina
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Fungal Genetics and Biology 49 : 9 (2012), p. 708-716. -
További szerzők:Gonzalez, Asier Erdei Éva (1983-) (biológus, biotechnológus) Casado, Carlos Kovács László (1982-) (Ph.D. hallgató, molekuláris biológus) Ádám Csaba (1980-) (molekuláris biológus) Oláh Judit Miskei Márton (1978-) (molekuláris biológus, genetikus) Molnár Mónika (biofizikus) Farkas Ilona (1953-) (biokémikus) Hamari Zsuzsanna Ariño, Joaquín Pócsi István (1961-) (vegyész) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Jelátviteli folyamatok vizsgálata patogén gombákban
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM048693
035-os BibID:PMID:23962284
Első szerző:Molero, Cristina
Cím:The Schizosaccharomyces pombe fusion gene hal3 encodes three distinct activities / Cristina Molero, Katalin Petrényi, Asier González, Mercè Carmona, Samuel Gelis, J. Albert Abrie, Erick Strauss, José Ramos, Viktor Dombradi, Elena Hidalgo, Joaquín Ariño
Dátum:2013
ISSN:0950-382X
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Molecular Microbiology. - 90 : 2 (2013), p. 367-382. -
További szerzők:Petrényi Katalin (1988-) (Ph.D hallgató) Gonzalez, Asier Carmona, Mercè Gelis, Samuel Abrie, J. Albert Strauss, Erick Ramos, José Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus) Hidalgo, Elena Ariño, Joaquín
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM065083
035-os BibID:(cikkazonosító)e0160965 (WOS)000381374200086 (Scopus)84983761118
Első szerző:Petrényi Katalin (Ph.D hallgató)
Cím:Analysis of Two Putative Candida albicans Phosphopantothenoylcysteine Decarboxylase / Protein Phosphatase Z Regulatory Subunits Reveals an Unexpected Distribution of Functional Roles / Katalin Petrényi, Cristina Molero, Zoltán Kónya, Ferenc Erdődi, Joaquín Ariño, Viktor Dombrádi
Dátum:2016
ISSN:1932-6203
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Plos One. - 11 : 8 (2016), p. e0160965. -
További szerzők:Molero, Cristina Kónya Zoltán (1986-) (molekuláris biológus, biokémikus) Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus) Ariño, Joaquín Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:K-108989
OTKA
K-109249
OTKA
TAMOP 4.2.4.A/2-11-1-2012-0001
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM027865
Első szerző:Vissi Emese (biokémikus, biológus)
Cím:Functional analysis of the Neurospora crassa PZL-1 protein phosphatase by expression in budding and fission yeast / Emese Vissi, Josef Clotet, Eulalia de Nadal, Anna Barceló, Éva Bakó, Pál Gergely, Viktor Dombrádi, Joaquín Ariño
Dátum:2001
ISSN:0749-503X
Megjegyzések:The gene pzl-1 from the filamentous fungus Neurospora crassa encodes a putative Ser/Thr protein phosphatase that is reminiscent of the Ppz1/Ppz2 and Pzh1 phosphatases from Saccharomyces cerevisiae and Schizosaccharomyces pombe, respectively. The entire PZL-1 protein, as well as its carboxyl-terminal domain, have been expressed in Escherichia coli as active protein phosphatases. To characterize its cellular role, PZL-1 was also expressed in Sz. pombe and in S. cerevisiae. Expression of PZL-1 in S. cerevisiae from the PPZ1 promoter was able to rescue the altered sensitivity to caffeine and lithium ions of a ppz1 strain. Furthermore, high copy number expression of PZL-1 alleviated the lytic phenotype of a S. cerevisiae slt2/mpk1 mitogen-activated protein (MAP) kinase mutant, similarly to that described for PPZ1, and mimicked the effects of high levels of Ppz1 on cell growth. Expression of PZL-1 in fission yeast from a weak version of the nmt1 promoter fully rescued the growth defect of a pzh1Delta strain in high potassium, but only partially complemented the sodium-hypertolerant phenotype. Strong overexpression of the N. crassa phosphatase in Sz. pombe affected cell growth and morphology. Therefore, PZL-1 appears to fulfil every known function carried out by its S. cerevisiae counterpart, despite the marked divergence in sequence within their NH(2)-terminal moieties.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
PPZ phosphatases
functional expression
yeast
salt tolerance
külföldön készült közlemény
Megjelenés:Yeast. - 18 (2001), p. 115-124. -
További szerzők:Clotet, Josef de Nadal, Eulalia Barceló, Anna Ariño, Joaquín Bakó Éva (1958-) (biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.