CCL

Összesen 8 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM029828
Első szerző:Csortos Csilla (biokémikus)
Cím:Identification of serine/threonine protein phosphatase catalytic subunits by immunoblotting with type-specific antipeptide antibodies / Csilla Csortos, Attila Tóth, Ferenc Erdődi
Dátum:1995
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok előadáskivonat
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:EMBO Practical Course Handbook on Signal Transduction and Cell Surface Structure / szerk. Jenei Attila. - p. 31-36.
További szerzők:Tóth Attila (orvos) Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM029041
Első szerző:Csortos Csilla (biokémikus)
Cím:Interaction of the catalytic subunits of protein phosphatase-1 and 2A with inhibitor-1 and 2 : a fluorescent study with sulfhydryl-specific pyrene maleimide / Csilla Csortos, János Matkó, Ferenc Erdődi, Pál Gergely
Dátum:1990
ISSN:0006-291X
Megjegyzések:The catalytic subunits of protein phosphatase-1 and 2A were covalently modified in their reactive sulfhydryl groups with N-(3-Pyrene) maleimide resulting in fluorescent labeling of the proteins to an extent of 0.85 and 0.9 mole dye/mole enzyme, respectively. The reaction of the sulfhydryl group led to the partial inactivation of both phosphatase-1 and 2A. Inhibitor-1 and inhibitor-2 increased markedly the fluorescence intensity of the dye-phosphatase-1 conjugate implying that the labeled enzyme retained its ability to bind these proteins. In contrast, inhibitor-1 or inhibitor-2 had no influence on the fluorescence of the dye-phosphatase-2A conjugate. No change in either the fluorescence intensity or polarization of labeled phosphatase-1 and 2A was observed in the presence of thiophosphorylase a, suggesting a lack of interaction of these enzyme forms with the substrate after modification of the reactive sulfhydryl group.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Biochemical and Biophysical Research Communications. - 169 : 2 (1990), p. 559-564. -
További szerzők:Matkó János (1952-) (biológus) Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM016824
Első szerző:Czikora István (vegyész, biokémikus)
Cím:Characterization of the effect of TIMAP phosphorylation on its interaction with protein phosphatase 1 / Czikora István, Kim Kyung-mi, Kása Anita, Bécsi Bálint, Verin Alexander D., Gergely Pál, Erdődi Ferenc, Csortos Csilla
Dátum:2011
ISSN:0300-9084
Megjegyzések:TIMAP, TGF-beta inhibited, membrane-associated protein, is highly abundant in endothelial cells (EC). We have shown earlier the involvement of TIMAP in PKA-mediated ERM (ezrin-radixin-moesin) dephosphorylation as part of EC barrier protection by TIMAP (Csortos et al., 2008). Emerging data demonstrate the regulatory role of TIMAP on protein phosphatase 1 (PP1) activity. We provide here evidence for specific interaction (Ka = 1.80 x 106 M-1) between non-phosphorylated TIMAP and the catalytic subunit of PP1 (PP1c) by surface plasmon resonance based binding studies. Thiophosphorylation of TIMAP by PKA, or sequential thiophosphorylation by PKA and GSK3β slightly modifies the association constant for the interaction of TIMAP with PP1c and decreases the rate of dissociation. However, dephosphorylation of phospho-moesin substrate by PP1cbeta is inhibited to different extent in the presence of non- (not, vert, similar60% inhibition), mono- (not, vert, similar50% inhibition) or double-thiophosphorylated (<10% inhibition) form of TIMAP. Our data suggest that double-thiophosphorylation of TIMAP has minor effect on its binding ability to PP1c, but considerably attenuates its inhibitory effect on the activity of PP1c. PKA activation by forskolin treatment of EC prevented thrombin evoked barrier dysfunction and ERM phosphorylation at the cell membrane (Csortos et al., 2008). With the employment of specific GSK3beta inhibitor it is shown here that PKA activation is followed by GSK3beta activation in bovine pulmonary EC and both of these activations are required for the rescuing effect of forskolin in thrombin treated EC. Our results suggest that the forskolin induced PKA/GSK3beta activation protects the EC barrier via TIMAP-mediated decreasing of the ERM phosphorylation level.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
TIMAP
Protein Phosphatase 1
Moesin
Surface Plasmon Resonance
Molekuláris Medicina
Megjelenés:Biochimie. - 93 : 7 (2011), p. 1139-1145. -
További szerzők:Kim, Kyung-mi Kovács-Kása Anita (1983-) Bécsi Bálint (1981-) (vegyészmérnök) Verin, Alexander Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus) Csortos Csilla (1956-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
I. Protein foszfatázok szerepe az in vitro porcdifferenciációban és a mechano-transzdukcióban, II. Hypoglykaemiás szerek tervezése a glikogén foszforilázra (foszforilációval és defoszforilációval szabályozott kulcsenzim) ható molekulákkal
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Biomolekuláris interakciók jellemzőinek kvantitatív meghatározása
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM063504
Első szerző:Erdődi Ferenc (biokémikus)
Cím:Organic Chemistry for Premedical Students / Erdődi Ferenc, Csortos Csilla
Dátum:2011
Megjelenés:Debrecen : Debreceni Egyetemi Kiadó., 2011
Terjedelem:311. p.
ISBN:9789633181829
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok jegyzet
További szerzők:Csortos Csilla (1956-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM029057
Első szerző:Erdődi Ferenc (biokémikus)
Cím:Effects of acidic and basic macromolecules on the activity of protein phosphatase-1 / Ferenc Erdődi, Csilla Csortos, György Bot, Pál Gergely
Dátum:1985
ISSN:0167-4838
Megjegyzések:The dephosphorylation of phosphorylase a by the catalytic subunit of protein phosphatase-1 obtained from rabbit skeletal muscle is inhibited by heparin in a noncompetitive manner with respect to phosphorylase a (Ki = 8 micrograms/ml). The inhibitory effect of heparin is also observed in the presence of effectors (e.g., glucose and AMP) modifying the dephosphorylation of phosphorylase a. Heat-stable protein inhibitors of protein phosphatase-1 can develop their inhibitory effect of the activity of protein phosphatase-1 even in the presence of heparin. The inhibitory effect of heparin and the heat-stable inhibitor-2 of phosphatase is additive. Polybrene, a heparin antagonist, prevented phosphatase-1 from the inhibition caused by heparin or the inhibitors. Proteins with basic character, histone fractions (H1, H3) and protamine sulfate, can counteract with the inhibitory effect of heparin, but they cannot intercept the actions of inhibitor-1 or -2.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Protein phosphatase
Enzyme inhibitor
Polybrene
Rabbit skeletal muscle
Megjelenés:Biochimica et Biophysica Acta (BBA). Protein Structure and Molecular Enzymology. - 827 : 1 (1985), p. 23-29. -
További szerzők:Csortos Csilla (1956-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Szerző által megadott URL
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM029054
Első szerző:Erdődi Ferenc (biokémikus)
Cím:Separation of rabbit liver latent and spontaneously active phosphorylase phosphatases by chromatography on heparin-sepharose / Ferenc Erdődi, Csilla Csortos, György Bot, Pál Gergely
Dátum:1985
ISSN:0006-291X
Megjegyzések:Latent and spontaneously active forms of phosphorylase phosphatase were separated by heparin-Sepharose chromatography of rabbit liver extract. The latent enzyme had an absolute polycation (histone H1, polybrene) requirement for the activity assayed with phosphorylase a and phosphorylase kinase substrates. Ethanol treatment resulted in the activation of both phosphatases by dissociating of 150-180 kDa holoenzymes to 33-38 kDa catalytic subunits as judged by gel filtration. The latent and spontaneously active phosphatases were differentiated according to their abilities to dephosphorylate the alpha and the beta subunits of phosphorylase kinase and sensitivities to inhibition by inhibitor-2 or heparin, and were classified as type-2A and type-1 phosphatases, respectively.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Biochemical and Biophysical Research Communications. - 128 : 2 (1985), p. 705-712. -
További szerzők:Csortos Csilla (1956-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM029040
Első szerző:Erdődi Ferenc (biokémikus)
Cím:Purification and characterization of three distinct types of protein phosphatase catalytic subunits in bovine platelets / Ferenc Erdődi, Csilla Csortos, Lloyd Sparks, Andrea Murányi, Pál Gergely
Dátum:1992
ISSN:0003-9861
Megjegyzések:The catalytic subunits of bovine platelet protein phosphatases were separated into three distinct forms by chromatography on heparin-Sepharose. Each phosphatase was further purified to apparent homogeneity as judged in sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel yielding single protein bands of 37, 41, and 36 kDa. The 37-kDa phosphatase was excluded from heparin-Sepharose and preferentially dephosphorylated the alpha-subunit of phosphorylase kinase. It was stimulated by polycations (polybrene or histone H1) and was inhibited by okadaic acid (IC50 = 0.3 nM), but its activity was not influenced by inhibitor-2 or heparin. The 41-kDa phosphatase was eluted from heparin-Sepharose by 0.20-0.25 M NaCl and preferentially dephosphorylated the beta-subunit of phosphorylase kinase. It was stimulated by polycations and inhibited by okadaic acid (IC50 = 2 nM), but its activity was not affected by inhibitor-2 or heparin. The 36-kDa phosphatase was eluted from heparin-Sepharose by 0.45-0.50 M NaCl and preferentially dephosphorylated the beta-subunit of phosphorylase kinase. It was inhibited by inhibitor-2, heparin, histone H1, and okadaic acid (IC50 = 70 nM). The 37- and 36-kDa phosphatases can be classified as type-2A and type-1 enzymes, respectively. The 41-kDa phosphatase does not precisely fit the criteria of either type, showing only partial similarities to both type-1 and type-2A enzymes and it may represent a novel type of protein phosphatase in bovine platelets.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Archives of Biochemistry And Biophysics. - 298 : 2 (1992), p. 682-687. -
További szerzők:Sparks, Lloyd Csortos Csilla (1956-) (biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Murányi Andrea (1966-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM028726
Első szerző:Kiss Enikő
Cím:Integrin-linked kinase phosphorylates the myosin phosphatase target subunit at the inhibitory site in platelet cytoskeleton / Enikő Kiss, Andrea Murányi, Csilla Csortos, Pál Gergely, Masaaki Ito, David J. Hartshorne, Ferenc Erdődi
Dátum:2002
ISSN:0264-6021
Megjegyzések:The myosin phosphatase (MP) composed of the catalytic subunit of type 1 protein phosphatase and myosin phosphatase target subunit isoform 1 (MYPT1) was identified as the major serine/threonine phosphatase component in the platelet-cytoskeleton fraction. MYPT1 was phosphorylated by cytoskeletal kinase(s), but the identity of the kinase(s) and the effect of phosphorylation were not established. Incubation of platelet-cytoskeletal fraction with MgATP or MgATP[S] (magnesium adenosine 5'-[gamma-thio]triphosphate) caused a decrease in the 20 kDa light-chain of smooth-muscle myosin (MLC20) phosphatase and phosphorylase phosphatase activities. MYPT1 contains a phosphorylation site, Thr-695, involved in the inhibition of MP in a RhoA/Rho kinase-dependent manner. The cytoskeletal kinase(s) phosphorylated Thr-695 of glutathione S-transferase (GST)-MYPT1, as determined with an antibody specific for phosphorylated Thr-695. The level of Rho kinase was low in the cytoskeletal fraction and was detected primarily in the membrane and cytosolic fractions. The phosphorylation of Thr-695 by the cytoskeletal kinase(s) was not affected by Rho kinase inhibitor, Y-27632, suggesting that kinase(s) other than Rho kinase were involved. In-gel kinase assay identified a kinase at 54-59 kDa that phosphorylated the C-terminal fragment of MYPT1 (GST-MYPT1(667-1004)). Western blots detected both zipper-interacting protein kinase (ZIPK) and integrin-linked kinase (ILK) at 54-59 kDa in the cytoskeleton and membrane fractions. Cytoskeletal ZIPK and ILK were separated and partially purified by chromatography on SP-Sepharose and on MonoQ. ZIPK preferentially phosphorylated MLC20 and had low activity on MYPT1. ILK phosphorylated both MLC20 and MYPT1 and phosphorylation of MYPT1 occured on Thr-695. The above results raise the potential for regulation of MP activity in platelet cytoskeleton by ILK and suggest an alternative to the Rho-linked pathway.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Biochemical Journal. - 365 : 1 (2002), p. 79-87. -
További szerzők:Murányi Andrea (1966-) (biokémikus) Ito, Masaaki Hartshorne, David J. Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus) Csortos Csilla (1956-) (biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.