CCL

Összesen 2 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM036949
Első szerző:Kiss Andrea (biokémikus, vegyész)
Cím:Epigallocatechin-3-gallate and penta-O-galloyl-β-D-glucose inhibit protein phosphatase-1 / Andrea Kiss, Bálint Bécsi, Bernadett Kolozsvári, István Komáromi, Katalin E. Kövér, Ferenc Erdődi
Dátum:2013
ISSN:1742-464X
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
green tea and tannin polyphenols
molecular modeling
NMR saturation transfer difference
Ser/Thr-specific protein phosphatase-1 and protein phosphatase-2A
surface plasmon resonance
Molekuláris Medicina
Megjelenés:Febs Journal. - 280 : 2 (2013), p. 612-626. -
További szerzők:Bécsi Bálint (1981-) (vegyészmérnök) Kolozsvári Bernadett (1982-) (molekuláris biológus, genetikus) Komáromi István (1957-) (vegyész, molekuláris biológus, biokémikus) Kövér Katalin, E. (1956-) (vegyész) Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2-08/1-2008-0019
TÁMOP
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Biomolekuláris interakciók jellemzőinek kvantitatív meghatározása
TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024
TÁMOP
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM037161
Első szerző:Kolozsvári Bernadett (molekuláris biológus, genetikus)
Cím:Calcineurin regulates endothelial barrier function by interaction with and dephosphorylation of myosin phosphatase / Kolozsvári B., Bakó É., Bécsi B., Kiss A., Czikora Á., Tóth A., Vámosi Gy., Gergely P., Erdődi F.
Dátum:2012
ISSN:0008-6363
Megjegyzések:AIMS: Calcineurin (CN) influences myosin phosphorylation and alters endothelial barrier function; however, the molecular mechanism is still obscure. Here we examine whether CN controls myosin phosphorylation via mediating the phosphorylation state of Thr696 in myosin phosphatase (MP) target subunit 1 (MYPT1), the phosphorylation site inhibitory to the catalytic activity of MP. METHODS AND RESULTS: Exposure of bovine or human pulmonary artery endothelial cells (BPAECs or HPAECs) to the CN inhibitor cyclosporin A (CsA) induces a rise in intracellular Ca(2+) and increases the phosphorylation level of cofilin(Ser3) and MYPT1(Thr696) in a Ca(2+)-and Rho-kinase-dependent manner. An active catalytic fragment of CN overexpressed in tsA201 cells decreases endogenous MYPT-phospho-Thr696 (MYPT1(pThr696)) levels. Purified CN dephosphorylates (32)P-labelled MYPT1, suggesting direct action of CN on this substrate. Interaction of MYPT1 with CN is revealed by MYPT1 pull-down experiments and colocalization in both BPAECs and HPAECs as well as by surface plasmon resonance (SPR)-based binding studies. Stabilization of the MYPT1-CN complex occurs via the MYPT1(300PLIEST305) sequence similar to the CN substrate-docking PxIxIT-motif. Thrombin induces a transient increase of MYPT1(pThr696) in BPAECs, whereas its combination with CsA results in maintained phosphorylation levels of both MYPT1(pThr696) and myosin. These phosphorylation events might correlate with changes in endothelial permeability since CsA slows down the recovery from the thrombin-induced decrease of the transendothelial electrical resistance of the BPAEC monolayer. CONCLUSION: CN may improve endothelial barrier function via inducing dephosphorylation of cofilin(pSer3) and by interaction with MYPT1 and activating MP through MYPT1(pThr696) dephosphorylation, thereby affecting actin polymerization and decreasing myosin phosphorylation.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Molekuláris Medicina
Megjelenés:Cardiovascular Research. - 96 : 3 (2012), p. 494-503. -
További szerzők:Bakó Éva (1958-) (biokémikus) Bécsi Bálint (1981-) (vegyészmérnök) Kiss Andrea (1979-) (biokémikus, vegyész) Czikora Ágnes (1982-) (molekuláris biológus) Tóth Attila (1971-) (biológus) Vámosi György (1967-) (biofizikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2-08/1-2008-0019
TÁMOP
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Biomolekuláris interakciók jellemzőinek kvantitatív meghatározása
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
I. Protein foszfatázok szerepe az in vitro porcdifferenciációban és a mechano-transzdukcióban II. Hypoglykaemiás szerek tervezése a glikogén foszforilázra (foszforilációval és defoszforilációval szabályozott kulcsenzim) ható molekulákkal
TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1