Összesen 2 találat.


001-es BibID:BIBFORM036979
Első szerző:Eizert Enikő Helga (bilógia-kémia szakos tanár)
Cím:Amino acid preferences of retroviral proteases for amino-terminal positions in a type 1 cleavage site / Helga Eizert, Pálma Bander, Péter Bagossi, Tamás Sperka, Gabriella Miklóssy, Péter Boross, Irene T. Weber, József Tözsér
ISSN:0022-538X 1098-5514
Megjegyzések:The specificities of the proteases of 11 retroviruses were studied using a series of oligopeptides with aminoacid substitutions in the P1, P3, and P4 positions of a naturally occurring type 1 cleavage site (Val-Ser-Gln-Asn-Tyr2Pro-Ile-Val-Gln) in human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1). Previously, the substrate specificityof the P2 site was studied for the same representative set of retroviral proteases, which included at leastone member from each of the seven genera of the family Retroviridae (P. Bagossi, T. Sperka, A. Feher, J. Kadas,G. Zahuczky, G. Miklossy, P. Boross, and J. Tozser, J. Virol. 79:4213?4218, 2005). Our enzyme set comprisedthe proteases of HIV-1, HIV-2, equine infectious anemia virus, avian myeloblastosis virus (AMV), Mason-Pfizermonkey virus, mouse mammary tumor virus (MMTV), Moloney murine leukemia virus, human T-lymphotropicvirus type 1, bovine leukemia virus, walleye dermal sarcoma virus, and human foamy virus. Molecularmodels were used to interpret the similarities and differences in specificity between these retroviral proteases.The results showed that the retroviral proteases had similar preferences (Phe and Tyr) for the P1 position inthis sequence context, but differences were found for the P3 and P4 positions. Importantly, the sizes of the P3and P4 residues appear to be a major contributor for specificity. The substrate specificities correlated well withthe phylogenetic tree of the retroviruses. Furthermore, while the specificities of some enzymes belonging todifferent genera appeared to be very similar (e.g., those of AMV and MMTV), the specificities of the primatelentiviral proteases substantially differed from that observed for a nonprimate lentiviral protease.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Journal of Virology. - 82 : 20 (2008), p. 10111-10117. -
További szerzők:Bander Pálma (1979-) (molekuláris biológus) Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Sperka Tamás (1970-) (biokémikus, vegyész, biológia-kémia szakos tanár) Miklóssy Gabriella (1979-) (biológus, vegyész) Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Weber, Irene T. Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Szerző által megadott URL


001-es BibID:BIBFORM036982
Első szerző:Sperka Tamás (biokémikus, vegyész, biológia-kémia szakos tanár)
Cím:Effect of mutations on the dimer stability and the pH optimum of the human foamy virus protease / Tamás Sperka, Péter Boross, Helga Eizert, József Tőzsér, Péter Bagossi
Megjegyzések:To explore the role of residues being close to the catalyticaspartates in the higher pH optimum and in the lowerdimer stability of human foamy virus (HFV) protease(PR) in comparison with human immunodeficiency virustype 1 (HIV-1) protease, single (Q8R, H22L, S25T, T28D)and double (Q8R-T28D, H22L-T28D) mutants werecreated based on sequence alignments and on the molecularmodel of HFV PR. The wild-type and mutant enzymeswere expressed in fusion with maltose binding protein inEscherichia coli and the fusion proteins were purified byaffinity chromatography. Specificity constant of mostmutants was lower, but the value of Q8R-T28D doublemutant enzyme was higher than that of the wild-typeHFV PR. Furthermore, urea denaturation at two pH valuesand pH optimum values showed an increased stability andpH optimum for most mutants. These results suggest thatthe mutated residues may not be responsible for the higherpH optimum of HFV PR, but they may contribute to thelower dimer stability as compared with that of HIV-1 PR.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Foamy proteáz
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Protein Engineering Design & Selection 19 : 8 (2006), p. 369-375. -
További szerzők:Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Eizert Enikő Helga (1977-) (bilógia-kémia szakos tanár) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Rekordok letöltése1