Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM094223
Első szerző:	Molnár Tamás (molekuláris biológus)
Cím:	Caspase-9 acts as a regulator of necroptotic cell death / Molnár Tamás, Pallagi Petra, Tél Bálint, Király Róbert, Csoma Eszter, Jenei Viktória, Varga Zsófia, Gogolák Péter, Odile Hueber Anne, Máté Zoltán, Erdélyi Ferenc, Szabó Gábor, Pettkó-Szandtner Aladár, Bácsi Attila, Virág László, Maléth József, Koncz Gábor
Dátum:	2021
ISSN:	1742-464X
Megjegyzések:	Necroptosis is a regulated necrotic-like cell death modality which has come into the focus of attention since it is known to contribute to the pathogenesis of many inflammatory and degenerative diseases as well as to tumor regulation. Based on current data, necroptosis serves as a backup mechanism when death receptor-induced apoptosis is inhibited or absent. However, the necroptotic role of the proteins involved in mitochondrial apoptosis has not been investigated. Here, we demonstrated that the stimulation of several death and pattern recognition receptors induced necroptosis under caspase-compromised conditions in wild-type, but not in caspase- 9-negative human Jurkat and murine MEF cells. Cerulein-induced pancreatitis was significantly reduced in mice with acinar cell-restricted caspase-9 gene knockout. The absence of caspase-9 led to impaired association of receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1 (RIPK1) and RIPK3 and resulted in decreased phosphorylation of RIP kinases, but the overexpression of RIPK1 or RIPK3 rescued the effect of caspase-9 deficiency. Inhibition of either Aurora kinase A (AURKA) or its known substrate, glycogen synthase kinase 3b (GSK3?) restored necroptosis sensitivity of caspase-9-deficient cells, indicating an interplay between caspase-9 and AURKA-mediated pathways to regulate necroptosis. Our findings suggest that caspase-9 acts as a newly identified regulator of necroptosis, and thus, caspase-9 provides a promising therapeutic target to manipulate the immunological outcome of cell death.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk Caspase-9 cell death inflammation necroptosis pancreatitis
Megjelenés:	Febs Journal. - 288 : 22 (2021), p. 6476-6491. -
További szerzők:	Pallagi Petra Tél Bálint Király Róbert (1975-) (biológus) Csoma Eszter (1978-) (molekuláris biológus, mikrobiológus) Jenei Viktória (1997-) (biológus) Varga Zsófia (1992-) (molekuláris biológus) Gogolák Péter (1968-) (biológus, immunológus) Odile Hueber, Anne Máté Zoltán Erdélyi Ferenc Szabó Gábor (budapesti orvos) Pettkó-Szandtner Aladár Bácsi Attila (1967-) (immunológus) Virág László (1965-) (biokémikus, sejtbiológus, farmakológus) Maléth József Koncz Gábor (1970-) (biológus, immunológus)
Pályázati támogatás:	GINOP-2.3.2-15-2016-00050 GINOP NKFIH 125224 Egyéb UNKP- 20-4 Egyéb EFOP-3.6.3-VEKOP-16-2017-00009 EFOP
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM119752
035-os BibID:	(WoS)001201073200001 (Scopus)85190369121
Első szerző:	Sturniolo, Isotta
Cím:	PARP14 contributes to the development of the tumor-associated macrophage phenotype / Isotta Sturniolo, Csongor Váróczy, Zsolt Regdon, Anett Mázló, Szabolcs Muzsai, Attila Bácsi, Giorgia Intili, Csaba Hegedűs, Mark R. Boothby, Jacob Holechek, Dana Ferraris, Herwig Schüler, László Virág
Dátum:	2024
ISSN:	1422-0067
Megjegyzések:	Cancers reprogram macrophages (M phi s) to a tumor-growth-promoting TAM (tumor-associated M phi) phenotype that is similar to the anti-inflammatory M2 phenotype. Poly(ADP-ribose) polymerase (PARP) enzymes regulate various aspects of M phi biology, but their role in the development of TAM phenotype has not yet been investigated. Here, we show that the multispectral PARP inhibitor (PARPi) PJ34 and the PARP14 specific inhibitor MCD113 suppress the expression of M2 marker genes in IL-4-polarized primary murine M phi s, in THP-1 monocytic human M phi s, and in primary human monocyte-derived M phi s. M phi s isolated from PARP14 knockout mice showed a limited ability to differentiate to M2 cells. In a murine model of TAM polarization (4T1 breast carcinoma cell supernatant transfer to primary M phi s) and in a human TAM model (spheroids formed from JIMT-1 breast carcinoma cells and THP-1-M phi s), both PARPis and the PARP14 KO phenotype caused weaker TAM polarization. Increased JIMT-1 cell apoptosis in co-culture spheroids treated with PARPis suggested reduced functional TAM reprogramming. Protein profiling arrays identified lipocalin-2, macrophage migration inhibitory factor, and plasminogen activator inhibitor-1 as potential (ADP-ribosyl)ation-dependent mediators of TAM differentiation. Our data suggest that PARP14 inhibition might be a viable anticancer strategy with a potential to boost anticancer immune responses by reprogramming TAMs.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	International Journal Of Molecular Sciences. - 25 : 7 (2024), p. 1-21. -
További szerzők:	Váróczy Csongor Regdon Zsolt (1988-) (biokémikus, molekuláris biológus) Türk-Mázló Anett (1989-) (molekuláris biológus) Muzsai Szabolcs Bácsi Attila (1967-) (immunológus) Intili, Giorgia Hegedűs Csaba (1980-) (biokémikus, molekuláris biológus) Boothby, Mark R. Holechek, Jacob Ferraris, Dana Schüler, Herwig Virág László (1965-) (biokémikus, sejtbiológus, farmakológus)
Internet cím:	DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: