Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM047885
Első szerző:	Kovács András László (biológus, biológia-kémia tanár)
Cím:	Fractionation of the human plasma proteome for monoclonal antibody proteomics-based biomarker discovery 2 : antigen identification by dot blot array screening / András Kovács, Zoltán Patai, András Guttman, János Kádas, László Takács, István Kurucz
Dátum:	2013
ISSN:	0173-0835
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Electrophoresis. - 34 : 20-21 (2013), p. 3064-3071. -
További szerzők:	Patai Zoltán (1987-) (molekuláris biológus) Guttman András (1954-) (vegyészmérnök) Kádas János (1976-) (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök) Takács László (1955-) Kurucz István
Pályázati támogatás:	K-81839 OTKA OTKA TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024 TÁMOP Molekuláris Orvostudomány Doktori Iskola TECH-09-A1-2009-0113; mAB-CHIC Egyéb
Internet cím:	DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM047874
035-os BibID:	PMID:21732557
Első szerző:	Kovács András László (biológus, biológia-kémia tanár)
Cím:	Fractionation of the human plasma proteome for monoclonal antibody proteomics-based biomarker discovery / András Kovács, Edit Sperling, József Lázár, Attila Balogh, János Kádas, Ákos Szekrényes, László Takács, István Kurucz, András Guttman
Dátum:	2011
ISSN:	0173-0835
Megjegyzések:	mAb proteomics, a reversed biomarker discovery approach, is a novel methodology to recognize the proteins of biomarker potential, but requires subsequent antigen identification steps. While in case of high-abundant proteins, it generally does not represent a problem, for medium or lower abundant proteins, the identification step requires a large amount of sample to assure the proper amount of antigen for the ID process. In this article, we report on the use of combined chromatographic and precipitation techniques to generate a large set of fractions representing the human plasma proteome, referred to as the Analyte Library, with the goal to use the relevant library fractions for antigen identification in conjunction with mAb proteomics. Starting from 500mL normal pooled human plasma, this process resulted in 783 fractions with the average protein concentration of 1mg/mL. First, the serum albumin and immunoglobulins were depleted followed by prefractionation by ammonium sulfate precipitation steps. Each precipitate was then separated by size exclusion chromatography, followed by cation and anion exchange chromatography. The 20 most concentrated ion exchange chromatography fractions were further separated by hydrophobic interaction chromatography. All chromatography and precipitation steps were carefully designed aiming to maintain the native forms of the intact proteins throughout the fractionation process. The separation route of vitamin D-binding protein (an antibody proteomics lead) was followed in all major fractionation levels by dot blot assay in order to identify the library fraction it accumulated in and the identity of the antigen was verified by Western blot.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Electrophoresis. - 32 : 15 (2011), p. 1916-1925. -
További szerzők:	Sperling Edit Lázár József Balogh Attila (bőrgyógyász) Kádas János (1976-) (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök) Szekrényes Ákos (1983-) (vegyészmérnök) Takács László (1955-) Kurucz István Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Pályázati támogatás:	K81839 OTKA TECH-09-A1-2009-0113; mABCHIC Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM111963
035-os BibID:	(cikkazonosító)100580 (Scopus)85165521769
Első szerző:	Lázár József
Cím:	Large-scale plasma proteome epitome profiling is an efficient tool for the discovery of cancer biomarkers / Lazar Jozsef, Antal-Szalmas Peter, Kurucz Istvan, Ferenczi Annamaria, Jozsi Mihaly, Tornyi Ilona, Muller Monika, Fekete Janos Tibor, Lamont John, FitzGerald Peter, Gall-Debreceni Anna, Kadas Janos, Vida Andras, Tardieu Nadege, Kieffer Yann, Jullien Anne, Guergova-Kuras Mariana, Hempel William, Kovacs Andras, Kardos Tamas, Bittner Nora, Csanky Eszter, Szilasi Maria, Losonczy Gyorgy, Szondy Klara, Galffy Gabriella, Csada Edit, Szalontai Klara, Somfay Attila, Malka David, Cottu Paul, Bogos Krisztina, Takacs Laszlo
Dátum:	2023
ISSN:	1535-9476
Megjegyzések:	Current proteomic technologies focus on the quantification of protein levels, while little effort is dedicated to the development of systems approaches to simultaneously monitor proteome variability and abundance. Protein variants may display different immunogenic epitopes detectable by monoclonal antibodies. Epitope variability results from alternative splicing, posttranslational modifications, processing, degradation, and complex formation and possess dynamically changing availability of interacting surface structures frequently serve as reachable epitopes, and often carry different functions. Thus, it is highly likely, that the presence of some of the accessible epitopes correlate with function under physiological and pathological conditions. To enable the exploration of the impact of protein variation on the immunogenic epitome first; here, we present a robust and analytically validated protein epitome profiling (PEP) technology for characterizing immunogenic epitopes of the plasma. To this end we prepared mAb libraries directed against the normalized human plasma proteome as a complex natural immunogen. Resulting hybridoma supernatants were selected for mAb production and the corresponding hybridomas were cloned. Monoclonal antibodies react with single epitopes, thus profiling with the libraries is expected to profile many epitopes which we define by the mimotopes, as we present here. Screening blood plasma samples from control subjects (n = 558) and cancer patients (n = 598) for merely 69 native epitopes displayed by 20 abundant plasma proteins resulted in distinct cancer-specific epitope panels that showed high accuracy (AUC 0.826?0.966) and specificity for lung, breast, and colon cancer. Deeper profiling (?290 epitopes of approximately 100 proteins) showed unexpected granularity of the epitope-level expression data and detected neutral and lung-cancer associated epitopes of individual proteins. Biomarker epitope panels selected from a pool of 21 epitopes of 12 proteins were validated in independent clinical cohorts. The results demonstrate the value of PEP as a rich and thus far unexplored source of protein biomarkers with diagnostic potential.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Molecular & Cellular Proteomics. - 22 : 7 (2023), p. 1-18. -
További szerzők:	Antal-Szalmás Péter (1968-) (laboratóriumi szakorvos) Kurucz István Ferenczi Annamária (1986-) (molekuláris biológus, mikrobiológus) Józsi Mihály Tornyi Ilona (1982-) (molekuláris biológus) Müller Mónika Fekete János Tibor Lamont, John FitzGerald, Peter Gall-Debreceni Anna Kádas János (1976-) (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök) Vida András (1979-) (molekuláris biológus, genetikus) Tardieu, Nadège Kieffer, Yann Jullien, Anne Guergova-Kuras, Mariana Hempel, William Kovács András László (1969-) (biológus, biológia-kémia tanár) Kardos Tamás (1980-) (pulmonológus, klinikai onkológus) Bittner Nóra (1963-) (orvos) Csánky Eszter (1959-) (tüdőgyógyász, klinikai immunológus, allergológus) Szilasi Mária (1953-) (tüdőgyógyász, klinikai immunológus, allergológus, belgyógyász) Losonczy György Szondy Klára Gálffy Gabriella Csada Edit Szalontai Klára Somfay Attila Malka, David Cottu, Paul Bogos Krisztina Takács László (1955-) (orvos)
Pályázati támogatás:	TECH-09-A1-2009-0113; mAbCHIC Egyéb GOP-1.2.1-09-2010-0019 Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM098736
035-os BibID:	(WoS)000789143800010 (Scopus)85129250973
Első szerző:	Lázár József
Cím:	Detection of leucine-rich alpha-2-glycoprotein 1-containing immunocomplexes in the plasma of lung cancer patients with epitope-specific mAbs / Lázár József, Kovács András, Tornyi Ilona, Takács László, Kurucz István
Dátum:	2022
ISSN:	1574-0153 1875-8592
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk LRG1 autoantibody immunocomplexes biomarker lung cancer epitope-oriented ELISA
Megjelenés:	Cancer Biomarkers. - 34 : 1 (2022), p. 113-122. -
További szerzők:	Kovács András László (1969-) (biológus, biológia-kémia tanár) Tornyi Ilona (1982-) (molekuláris biológus) Takács László (1955-) (orvos) Kurucz István
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: