Összesen 3 találat.


001-es BibID:BIBFORM015742
Első szerző:Barta Judit (kardiológus)
Cím:Calpain-1-sensitive myofibrillar proteins of the human myocardium / Barta Judit, Tóth Attila, Édes István, Vaszily Miklós, Papp Gy. Julius, Varró András, Papp Zoltán
Megjegyzések:Calpain-1 is a ubiquitous intracellular Ca2+-activated protease, which has been implicated in the pathogenesis of reversible myocardial depression (i.e. myocardial stunning) that follows ischemia and reperfusion via myofibrillar protein degradation. However, the target proteins of this degradative process in the human myocardium have not yet been identified. In order to compare the levels of Calpain-1 susceptibility within a set of human myofibrillar proteins (titin, alpha-fodrin, desmin, troponin T (cTnT), troponin I (cTnI) and alpha-actinin), crude left ventricular tissue homogenates were incubated for 0.5, 15, 30, 60 or 120 min in the presence of Calpain-1 (1 U or 5 U). Differences in the kinetics and extents of protein degradation were subsequently evaluated by using silver-stained SDS-polyacrylamide gels and Western immunoblot analyses. These assays revealed myofibrillar proteins with high (titin and alpha-fodrin), moderate (desmin and cTnT), or low (cTnI and alpha-actinin) relative Calpain-1 susceptibilities. The level of phosphorylation of cTnI did not explain its relatively low Calpain-1 susceptibility. Moreover, the molecular mass distributions of the truncated alpha-fodrin, desmin and cTnI fragments resulting from Ca2+-dependent autoproteolysis exhibited marked similarities with those of their Calpain-1-clipped products. These in vitro results shed light on a number of structural (titin, alpha-fodrin, desmin and alpha-actinin) and regulatory (cTnT and cTnI) proteins within the contractile apparatus as potential targets of Calpain-1. Their degradation may contribute to the development of postischemic stunning in the human myocardium.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
troponin I
troponin T
Megjelenés:Molecular and Cellular Biochemistry. - 278 : 1-2 (2005), p. 1-8. -
További szerzők:Tóth Attila (1971-) (biológus) Édes István (1952-) (kardiológus) Vaszily Miklós (1949-) (szívsebész) Papp Gy. Julius (Szeged) Varró András (1954-) (farmakológus, klinikai farmakológus) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat


001-es BibID:BIBFORM082898
Első szerző:Molnár Andrea (kardiológus)
Cím:PKC alpha in the human myocardium: expression, translocation and possible functions / A. Molnár, S. Szilágyi, A. Borbély, M. Vaszily, A. Varró, J. Gy. Papp, I. Édes, Z. Papp, A. Tóth
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idézhető absztrakt
Megjelenés:Journal of Muscle Research And Cell Motility. - 26 : 1 (2005), p. 82. -
További szerzők:Szilágyi Szabolcs (1976-) (kardiológus) Borbély Attila (1978-) (kardiológus) Vaszily Miklós (1949-) (szívsebész) Varró András (1954-) (farmakológus, klinikai farmakológus) Papp Gy. Julius (Szeged) Édes István (1952-) (kardiológus) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász) Tóth Attila (kardiológus)
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat


001-es BibID:BIBFORM017934
Első szerző:Molnár Andrea (kardiológus)
Cím:Activation of the Poly(ADP-Ribose) Polymerase Pathway in Human Heart Failure / Andrea Molnár, Attila Tóth, Zsolt Bagi, Zoltán Papp, István Édes, Miklós Vaszily, Zoltán Galajda, Julius Gy. Papp, András Varró, Viktória Szüts, Zsombor Lacza, Domokos Gerö, Csaba Szabó
Megjegyzések:Poly(ADP-ribose) polymerase (PARP) activation has been implicated in the pathogenesis of acute and chronic myocardial dysfunction and heart failure. The goal of the present study was to investigate PARP activation in human heart failure, and to correlate PARP activation with various indices of apoptosis and oxidative and nitrosative stress in healthy (donor) and failing (NYHA class III-IV) human heart tissue samples. Higher levels of oxidized protein end-products were found in failing hearts compared with donor heart samples. On the other hand, no differences in tyrosine nitration (a marker of peroxynitrite generation) were detected. Activation of PARP was demonstrated in the failing hearts by an increased abundance of poly-ADP ribosylated proteins. Immunohistochemical analysis revealed that PARP activation was localized to the nucleus of the cardiomyocytes from the failing hearts. The expression of full-length PARP-1 was not significantly different in donor and failing hearts. The expression of caspase-9, in contrast, was significantly higher in the failing than in the donor hearts. Immunohistochemical analysis was used to detect the activation of mitochondrial apoptotic pathways. We found no significant translocation of apoptosis-inducing factor (AIF) into the nucleus. Overall, the current data provide evidence of oxidative stress and PARP activation in human heart failure. Interventional studies with antioxidants or PARP inhibitors are required to define the specific roles of these factors in the pathogenesis of human heart failure
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Molecular Medicine. - 12 : 7-8 (2006), p. 143-152. -
További szerzők:Tóth Attila (1971-) (biológus) Bagi Zsolt (1974-) (orvos) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász) Édes István (1952-) (kardiológus) Vaszily Miklós (1949-) (szívsebész) Galajda Zoltán (1962-) (szívsebész, érsebész) Papp Gy. Julius (Szeged) Varró András (1954-) (farmakológus, klinikai farmakológus) Szűts Viktória (farmakológus Szeged) Lacza Zsombor Gerö Domokos (Budapest) Szabó Csaba (1967-) (orvos)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Rekordok letöltése1