CCL

Összesen 3 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM098271
035-os BibID:(cikkazonosító)12448 (scopus)85119103516 (wos)000724890800001
Első szerző:Csobán-Szabó Zsuzsa (PhD hallgató)
Cím:Biochemical Characterisation of Human Transglutaminase 4 / Csobán-Szabó Zsuzsa, Bécsi Bálint, El Alaoui Saïd, Fésüs László, Korponay-Szabó Ilma Rita, Király Róbert
Dátum:2021
ISSN:1661-6596 1422-0067
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:International Journal Of Molecular Sciences. - 22 : 22 (2021), p. 1-18. -
További szerzők:Bécsi Bálint (1981-) (vegyészmérnök) El Alaoui, Saïd Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Korponay-Szabó Ilma (1959-) (gyermekgyógyász) Király Róbert (1975-) (biológus)
Pályázati támogatás:Bólyai János Program
MTA
GINOP-2.3.2-15-2016-00015
GINOP
GINOP-2.3.3-15-2016-00020
GINOP
NKFIH-K120392
Egyéb
NKFIH-K129139
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM065146
Első szerző:Ergülen, Elvan
Cím:Identification of DNAJA1 as a novel interacting partner and substrate of human transglutaminase 2 / Elvan Ergülen, Bálint Bécsi, István Csomós, László Fésüs, Kajal Kanchan
Dátum:2016
ISSN:0264-6021
Megjegyzések:Transglutaminase 2 (TG2) is a ubiquitously expressed multi-functional member of the transglutaminase enzyme family. It has been implicated to have roles in many physiological and pathological processes such as differentiation, apoptosis, signal transduction, adhesion and migration, wound healing and inflammation. Previous studies revealed that TG2 has various intra- and extracellular interacting partners, which contribute to these processes. In this study, we identified a molecular co-chaperone, DNAJA1 as novel interacting partner of human TG2 using a GST pull down assay and subsequent mass spectrometry analysis and further confirmed this interaction via ELISA and SPR measurements. Interaction studies were also performed with domain variants of TG2 and results suggest that the catalytic core domain of TG2 is essential for the TG2-DNAJA1 interaction. Crosslinking activity was not essential for the interaction since DNAJA1 was also found to interact with the catalytically inactive form of TG2. Further, we have showed that DNAJA1 interacts with the open form of TG2 and regulates its transamidation activity both in vitro and in situ conditions. We also found that DNAJA1 is a glutamine donor substrate of TG2. Since DNAJA1 and TG2 are reported to regulate common pathological conditions such as neurodegenerative disorders and cancer, the findings in this paper open up possibilities to explore molecular mechanisms behind TG2 regulated functions.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Transglutaminase 2
transamidation
DNAJA1/HSP40
core domain
protein-protein interaction
in situ crosslinking activity
GST pull down assay
surface plasmon resonance
Megjelenés:Biochemical Journal. - 473 : 21 (2016), p. 3889-3901. -
További szerzők:Bécsi Bálint (1981-) (vegyészmérnök) Csomós István (1983-) (molekuláris biológus) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Kanchan, Kajal
Pályázati támogatás:NK 105046
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM008295
Első szerző:Tóth Beáta
Cím:Transglutaminase 2 is needed for the formation of an efficient phagocyte portal in macrophages engulfing apoptotic cells / Beáta Tóth, Éva Garabuczi, Zsolt Sarang, György Vereb, György Vámosi, Daniel Aeschlimann, Bernadett Blaskó, Bálint Bécsi, Ferenc Erdődi, Adam Lacy-Hulbert, Ailiang Zhang, Laura Falsca, Raymond B. Birge, Zoltán Balajthy, Gerry Melino, László Fésüs, Zsuzsa Szondy
Dátum:2009
Megjegyzések:Transglutaminase 2 (TG2), a protein cross-linking enzyme with many additional biological functions, acts as coreceptor for integrin beta3. We have previously shown that TG2-/- mice develop an age-dependent autoimmunity due to defective in vivo clearance of apoptotic cells. Here we report that TG2 on the cell surface and in guanine nucleotide-bound form promotes phagocytosis. Besides being a binding partner for integrin beta3, a receptor known to mediate the uptake of apoptotic cells via activating Rac1, we also show that TG2 binds MFG-E8 (milk fat globulin EGF factor 8), a protein known to bridge integrin beta3 to apoptotic cells. Finally, we report that in wild-type macrophages one or two engulfing portals are formed during phagocytosis of apoptotic cells that are characterized by accumulation of integrin beta3 and Rac1. In the absence of TG2, integrin beta3 cannot properly recognize the apoptotic cells, is not accumulated in the phagocytic cup, and its signaling is impaired. As a result, the formation of the engulfing portals, as well as the portals formed, is much less efficient. We propose that TG2 has a novel function to stabilize efficient phagocytic portals.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:The Journal of Immunology 182 : 4 (2009), p. 2084-2092. -
További szerzők:Garabuczi Éva (1982-) (biokémikus, molekuláris biológus) Sarang Zsolt (1976-) (mikrobiológus) Vereb György (1965-) (biofizikus, orvos) Vámosi György (1967-) (biofizikus) Aeschlimann, Daniel Blaskó Bernadett Bécsi Bálint (1981-) (vegyészmérnök) Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus) Lacy-Hulbert, Adam Zhang, Ailiang Falsca, Laura Birge, Raymond B. Balajthy Zoltán (1957-) (biokémikus, sejtbiológus) Melino, Gerry Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Szondy Zsuzsanna (1959-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus)
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:
Rekordok letöltése1