CCL

Összesen 3 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM016824
Első szerző:Czikora István (vegyész, biokémikus)
Cím:Characterization of the effect of TIMAP phosphorylation on its interaction with protein phosphatase 1 / Czikora István, Kim Kyung-mi, Kása Anita, Bécsi Bálint, Verin Alexander D., Gergely Pál, Erdődi Ferenc, Csortos Csilla
Dátum:2011
ISSN:0300-9084
Megjegyzések:TIMAP, TGF-beta inhibited, membrane-associated protein, is highly abundant in endothelial cells (EC). We have shown earlier the involvement of TIMAP in PKA-mediated ERM (ezrin-radixin-moesin) dephosphorylation as part of EC barrier protection by TIMAP (Csortos et al., 2008). Emerging data demonstrate the regulatory role of TIMAP on protein phosphatase 1 (PP1) activity. We provide here evidence for specific interaction (Ka = 1.80 x 106 M-1) between non-phosphorylated TIMAP and the catalytic subunit of PP1 (PP1c) by surface plasmon resonance based binding studies. Thiophosphorylation of TIMAP by PKA, or sequential thiophosphorylation by PKA and GSK3β slightly modifies the association constant for the interaction of TIMAP with PP1c and decreases the rate of dissociation. However, dephosphorylation of phospho-moesin substrate by PP1cbeta is inhibited to different extent in the presence of non- (not, vert, similar60% inhibition), mono- (not, vert, similar50% inhibition) or double-thiophosphorylated (<10% inhibition) form of TIMAP. Our data suggest that double-thiophosphorylation of TIMAP has minor effect on its binding ability to PP1c, but considerably attenuates its inhibitory effect on the activity of PP1c. PKA activation by forskolin treatment of EC prevented thrombin evoked barrier dysfunction and ERM phosphorylation at the cell membrane (Csortos et al., 2008). With the employment of specific GSK3beta inhibitor it is shown here that PKA activation is followed by GSK3beta activation in bovine pulmonary EC and both of these activations are required for the rescuing effect of forskolin in thrombin treated EC. Our results suggest that the forskolin induced PKA/GSK3beta activation protects the EC barrier via TIMAP-mediated decreasing of the ERM phosphorylation level.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
TIMAP
Protein Phosphatase 1
Moesin
Surface Plasmon Resonance
Molekuláris Medicina
Megjelenés:Biochimie. - 93 : 7 (2011), p. 1139-1145. -
További szerzők:Kim, Kyung-mi Kovács-Kása Anita (1983-) Bécsi Bálint (1981-) (vegyészmérnök) Verin, Alexander Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus) Csortos Csilla (1956-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
I. Protein foszfatázok szerepe az in vitro porcdifferenciációban és a mechano-transzdukcióban, II. Hypoglykaemiás szerek tervezése a glikogén foszforilázra (foszforilációval és defoszforilációval szabályozott kulcsenzim) ható molekulákkal
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Biomolekuláris interakciók jellemzőinek kvantitatív meghatározása
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM003556
Első szerző:Kiss Andrea (biokémikus, vegyész)
Cím:Myosin phosphatase interacts with and dephosphorylates the retinoblastoma protein in THP-1 leukemic cells : its inhibition is involved in the attenuation of daunorubicin-induced cell death by calyculin-A / Kiss A., Lontay B., Bécsi B., Márkász L., Oláh É., Gergely P., Erdődi F.
Dátum:2008
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
protein phosphatase-1
myosin phosphatase target subunit-1
calyculin-A
daunorubicin
retinoblastoma protein
Megjelenés:Cellular Signalling 20 : 11 (2008), p. 2059-2070. -
További szerzők:Lontay Beáta (1975-) (biokémikus) Bécsi Bálint (1981-) (vegyészmérnök) Márkász László (1977-) (gyermekgyógyász) Oláh Éva (1943-) (gyermekgyógyász, klinikai genetikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus)
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM037161
Első szerző:Kolozsvári Bernadett (molekuláris biológus, genetikus)
Cím:Calcineurin regulates endothelial barrier function by interaction with and dephosphorylation of myosin phosphatase / Kolozsvári B., Bakó É., Bécsi B., Kiss A., Czikora Á., Tóth A., Vámosi Gy., Gergely P., Erdődi F.
Dátum:2012
ISSN:0008-6363
Megjegyzések:AIMS: Calcineurin (CN) influences myosin phosphorylation and alters endothelial barrier function; however, the molecular mechanism is still obscure. Here we examine whether CN controls myosin phosphorylation via mediating the phosphorylation state of Thr696 in myosin phosphatase (MP) target subunit 1 (MYPT1), the phosphorylation site inhibitory to the catalytic activity of MP. METHODS AND RESULTS: Exposure of bovine or human pulmonary artery endothelial cells (BPAECs or HPAECs) to the CN inhibitor cyclosporin A (CsA) induces a rise in intracellular Ca(2+) and increases the phosphorylation level of cofilin(Ser3) and MYPT1(Thr696) in a Ca(2+)-and Rho-kinase-dependent manner. An active catalytic fragment of CN overexpressed in tsA201 cells decreases endogenous MYPT-phospho-Thr696 (MYPT1(pThr696)) levels. Purified CN dephosphorylates (32)P-labelled MYPT1, suggesting direct action of CN on this substrate. Interaction of MYPT1 with CN is revealed by MYPT1 pull-down experiments and colocalization in both BPAECs and HPAECs as well as by surface plasmon resonance (SPR)-based binding studies. Stabilization of the MYPT1-CN complex occurs via the MYPT1(300PLIEST305) sequence similar to the CN substrate-docking PxIxIT-motif. Thrombin induces a transient increase of MYPT1(pThr696) in BPAECs, whereas its combination with CsA results in maintained phosphorylation levels of both MYPT1(pThr696) and myosin. These phosphorylation events might correlate with changes in endothelial permeability since CsA slows down the recovery from the thrombin-induced decrease of the transendothelial electrical resistance of the BPAEC monolayer. CONCLUSION: CN may improve endothelial barrier function via inducing dephosphorylation of cofilin(pSer3) and by interaction with MYPT1 and activating MP through MYPT1(pThr696) dephosphorylation, thereby affecting actin polymerization and decreasing myosin phosphorylation.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Molekuláris Medicina
Megjelenés:Cardiovascular Research. - 96 : 3 (2012), p. 494-503. -
További szerzők:Bakó Éva (1958-) (biokémikus) Bécsi Bálint (1981-) (vegyészmérnök) Kiss Andrea (1979-) (biokémikus, vegyész) Czikora Ágnes (1982-) (molekuláris biológus) Tóth Attila (1971-) (biológus) Vámosi György (1967-) (biofizikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2-08/1-2008-0019
TÁMOP
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Biomolekuláris interakciók jellemzőinek kvantitatív meghatározása
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
I. Protein foszfatázok szerepe az in vitro porcdifferenciációban és a mechano-transzdukcióban II. Hypoglykaemiás szerek tervezése a glikogén foszforilázra (foszforilációval és defoszforilációval szabályozott kulcsenzim) ható molekulákkal
TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1