Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM096052
Első szerző:	Diós Ádám (molekuláris biológus)
Cím:	Gamma-gliadin specific celiac disease antibodies recognize p31-43 and p57-68 alpha gliadin peptides in deamidation related manner as a result of cross-reaction / Ádám Diós, Rita Elek, Ildikó Szabó, Szilvia Horváth, Judit Gyimesi, Róbert Király, Katharina Werkstetter, Sibylle Koletzko, László Fésüs, Ilma R. Korponay-Szabó
Dátum:	2021
ISSN:	0939-4451 1438-2199
Megjegyzések:	Celiac disease (CeD) is a T-cell-dependent enteropathy with autoimmune features where tissue transglutaminase (TG2)- mediated posttranslational modifcation of gliadin peptides has a decisive role in the pathomechanism. The humoral immune response is reported to target mainly TG2-deamidated γ-gliadin peptides. However, α-gliadin peptides, like p57-68, playing a crucial role in the T-cell response, and p31-43, a major trigger of innate responses, also contain B-cell gliadin epitopes and γ-gliadin like motifs. We aimed to identify if there are anti-gliadin-specifc antibodies in CeD patients targeting the p31-43 and p57-68 peptides and to examine whether deamidation of these peptides could increase their antigenicity. We explored TG2-mediated deamidation of the p31-43 and p57-68 peptides, and investigated serum antibody reactivity toward the native and deamidated α and γ-gliadin peptides in children with confrmed CeD and in prospectively followed infants at increased risk for developing CeD. We afnity-purifed antibody populations utilizing diferent single peptide gliadin antigens and tested their binding preferences for cross-reactivity in real-time interaction assays based on bio-layer interferometry. Our results demonstrate that there is serum reactivity toward p31-43 and p57-68 peptides, which is due to cross-reactive γ-gliadin specifc antibodies. These γ-gliadin specifc antibodies represent the frst appearing antibody population in infancy and they dominate the serum reactivity of CeD patients even later on and without preference for deamidation. However, for the homologous epitope sequences in α-gliadins shorter than the core QPEQPFP heptapeptide, deamidation facilitates antibody recognition. These fndings reveal the presence of cross-reactive antibodies in CeD patients recognizing the disease-relevant α-gliadins.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk Celiac disease Gliadin Deamidation Antibody Serum reactivity Cross-reactivity
Megjelenés:	Amino Acids. - 53 : 7 (2021), p. 1051-1063. -
További szerzők:	Elek Rita Szabó Ildikó (1981-) (biológus) Horváth Szilvia Gyimesi Judit Király Róbert (1975-) (biológus) Werkstetter, Katharina (gyermekgyógyász, gasztroenterológus) Koletzko, Sibylle Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Korponay-Szabó Ilma (1959-) (gyermekgyógyász)
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM062269
Első szerző:	Király Róbert (biológus)
Cím:	Isopeptidase activity of human transglutaminase 2 : disconnection from transamidation and characterization by kinetic parameters / Róbert Király, Kiruphagaran Thangaraju, Zsófia Nagy, Russell Collighan, Zoltán Nemes, Martin Griffin, László Fésüs
Dátum:	2016
ISSN:	0939-4451
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Amino Acids 48 : 1 (2016), p. 31-40. -
További szerzők:	Thangaraju, Kiruphagaran Nagy Zsófia (1991-) (molekuláris biológus) Collighan, Russell Nemes Zoltán (1969-) (molekuláris biológus, pszichiáter) Griffin, Martin Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM042702
035-os BibID:	PMID:22160262
Első szerző:	Király Róbert (biológus)
Cím:	Polymorphism of transglutaminase 2 : unusually low frequency of genomic variants with deficient functions / Róbert Király, Endre Barta, László Fésüs
Dátum:	2013
ISSN:	0939-4451
Megjegyzések:	Transglutaminase 2 (TG2) is a multifunctional member of an enzyme family: it modifies glutamine residues by cross-linking proteins and incorporating primary amines into them, has protein disulphide isomerase and protein kinase activities, mediates trans-membrane signal transduction and interactions between cell surface proteins and the extracellular matrix. These unusual multiple roles encoded into one polypeptide chain suggest that genomic variations in the TGM2 gene should be limited. Indeed, the available information in databases shows that unlike in the case of most other transglutaminases there are no common single nucleotide polymorphisms in exons of human TGM2. We collected data on and produced some of the rare genetic variants of TGM2 by site directed mutagenesis and found that some were less stable than the most abundant (wild type) enzyme variant and the majority had deficient transamidating activity. Further studies are required to clarify the pathologic significance of these rare TGM2 alleles in the human population.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:	Amino Acids. - 44 : 1 (2013), p. 215-225. -
További szerzők:	Barta Endre (1963-) (molekuláris biológus) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM065611
Első szerző:	Thangaraju, Kiruphagaran
Cím:	Computational analyses of the effect of novel amino acid clusters of human transglutaminase 2 on its structure and function / Kiruphagaran Thangaraju, Róbert Király, János András Mótyán, Viktor Attila Ambrus, Mónika Fuxreiter, László Fésüs
Dátum:	2017
ISSN:	0939-4451
Megjegyzések:	Transglutaminase 2 (TGM2) is a unique protein of a nine member family with several enzymatic and non-enzymatic activities and interacting partners. Its physiological and pathological roles, however, are not fully understood. Comparative genomic and computational analysis reported here have revealed phylogenetic changes of TGM2 resulting in novel amino acid clusters in humans and other primates, which may impact secondary structure and increase protein stability. These clusters are located in intrinsically disordered regions and via short linear motifs influence interactions with TGM2 partners directly, or through post-translation modification (phosphorylation and N-glycosylation sites). Our data shed new light on the structural background and evolution of TGM2 multi-functionality and points to so far unrevealed biological roles of the enzyme.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban Transglutaminase 2 Short linear motifs Protein stability Intrinsically disordered regions Novel amino acid clusters
Megjelenés:	Amino Acids 49 :3 (2017), p. 605-614. -
További szerzők:	Király Róbert (1975-) (biológus) Mótyán János András (1981-) (biokémikus, molekuláris biológus) Ambrus Viktor Attila (1989-) (biotechnológus) Fuxreiter Mónika (1969-) (kutató vegyész) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Pályázati támogatás:	NK 105046 OTKA NN 106562 OTKA TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV2012-0023 TÁMOP TÁMOP 4.2.4. A/2-11-1-2012-0001 TÁMOP
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: