CCL

Összesen 2 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM065083
035-os BibID:(cikkazonosító)e0160965 (WOS)000381374200086 (Scopus)84983761118
Első szerző:Petrényi Katalin (Ph.D hallgató)
Cím:Analysis of Two Putative Candida albicans Phosphopantothenoylcysteine Decarboxylase / Protein Phosphatase Z Regulatory Subunits Reveals an Unexpected Distribution of Functional Roles / Katalin Petrényi, Cristina Molero, Zoltán Kónya, Ferenc Erdődi, Joaquín Ariño, Viktor Dombrádi
Dátum:2016
ISSN:1932-6203
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Plos One. - 11 : 8 (2016), p. e0160965. -
További szerzők:Molero, Cristina Kónya Zoltán (1986-) (molekuláris biológus, biokémikus) Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus) Ariño, Joaquín Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:K-108989
OTKA
K-109249
OTKA
TAMOP 4.2.4.A/2-11-1-2012-0001
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM076787
035-os BibID:(cikkazonosító)e0211426 (WOS)000457742900024 (Scopus)85060915949
Első szerző:Szabó Krisztina (molekuláris biológus)
Cím:Dissection of the regulatory role for the N-terminal domain in Candida albicans protein phosphatase Z1 / Krisztina Szabó, Zoltán Kónya, Ferenc Erdődi, Ilona Farkas, Viktor Dombrádi
Dátum:2019
ISSN:1932-6203
Megjegyzések:The novel type, fungus specific protein phosphatase Z1 of the opportunistic pathogen, Candida albicans (CaPpz1) has several important physiological roles. It consists of a conserved C-terminal catalytic domain and a variable, intrinsically disordered, N-terminal regulatory domain. To test the function of these domains we modified the structure of CaPpz1 by in vitro mutagenesis. The two main domains were separated, four potential protein binding regions were deleted, and the myristoylation site as well as the active site of the enzyme was crippled by point mutations G2A and R262L, respectively. The in vitro phosphatase activity assay of the bacterially expressed recombinant proteins indicated that the N-terminal domain was inactive, while the C-terminal domain became highly active against myosin light chain substrate. The deletion of the N-terminal 1-16 amino acids and the G2A mutation significantly decreased the specific activity of the enzyme. Complementation of the ppz1 Saccharomyces cerevisiae deletion mutant strain with the different CaPpz1 forms demonstrated that the scission of the main domains, the two point mutations and the N-terminal 1-16 deletion rendered the phosphatase incompetent in the in vivo assays of LiCl tolerance and caffeine sensitivity. Thus our results confirmed the functional role of the N-terminal domain and highlighted the significance of the very N-terminal part of the protein in the regulation of CaPpz1.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Plos One. - 14 : 2 (2019), p. 1-27. -
További szerzők:Kónya Zoltán (1986-) (molekuláris biológus, biokémikus) Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus) Farkas Ilona (1953-) (biokémikus) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:K-108989
NKFIH
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:
Rekordok letöltése1