CCL

Összesen 5 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM101195
035-os BibID:(cikkazonnosító)3313 (scopus)85126662191 (wos)000775317300001
Első szerző:Borbásné Sebestyén Veronika (biofizikus)
Cím:Role of C-Terminal Domain and Membrane Potential in the Mobility of Kv1.3 Channels in Immune Synapse Forming T Cells / Sebestyén Veronika, Nagy Éva, Mocsár Gábor, Volkó Julianna, Szilágyi Orsolya, Kenesei Ádám, Panyi György, Tóth Katalin, Hajdu Péter, Vámosi György
Dátum:2022
ISSN:1661-6596 1422-0067
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
immune synapse
membrane potential
voltage-gated potassium channel
Megjelenés:International Journal Of Molecular Sciences. - 23 : 6 (2022), p. 1-16. -
További szerzők:Nagy Éva (1980-) (molekuláris biológus) Mocsár Gábor (1981-) (biofizikus) Volkó Julianna (1983-) (biotechnológus) Szilágyi Orsolya (1985-) (molekuláris biológus, biokémikus) Kenesei Ádám (1989-) Panyi György (1966-) (biofizikus) Tóth Katalin Ágnes (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Hajdu Péter (1975-) (biofizikus) Vámosi György (1967-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00026
GINOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
NN129371
OTKA
ANN135107
OTKA
K128525
OTKA
K119417
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM049213
Első szerző:Brázda Péter (biológus, angol-magyar szakfordító)
Cím:Ligand binding shifts highly mobile RXR to chromatin-bound state in a coactivator-dependent manner as revealed by single cell imaging / Peter Brazda, Jan Krieger, Bence Daniel, David Jonas, Tibor Szekeres, Jörg Langowski, Katalin Tóth, Laszlo Nagy, György Vámosi
Dátum:2014
ISSN:0270-7306
Megjegyzések:Retinoid X Receptor (RXR) is a promiscuous nuclear receptor forming heterodimers with several other receptors, which activate different sets of genes. Upon agonist treatment the occupancy of its genomic binding regions increased, but only a modest change in the number of sites was revealed by ChIP-Seq, suggesting a rather static behavior. However, such genome-wide and biochemical approaches do not take into account the dynamic behavior of a transcription factor. Therefore we characterized the nuclear dynamics of RXR during activation in single cells on the sub-second scale using live-cell imaging. By applying FRAP and fluorescence correlation spectroscopy (FCS), techniques with different temporal and spatial resolution, a highly dynamic behavior could be uncovered, which is best described by a two-state model of receptor mobility. In the unliganded state most RXRs belonged to the fast population, leaving ~15% for the slow, chromatin bound fraction. Upon agonist treatment, this ratio increased to ~43% as a result of an immediate and reversible redistribution. Coactivator binding appears to be indispensable for redistribution and has a major contribution to chromatin association. A nuclear mobility map recorded by light sheet microscopy-FCS shows that the ligand-induced transition from the fast to the slow population occurs throughout the nucleus. Our results support a model in which RXR has a distinct, highly dynamic nuclear behavior and follows hit-and-run kinetics upon activation.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
RXR
dynamics
nuclear receptor
diffusion
transcription
Megjelenés:Molecular and Cellular Biology. - 34 : 7 (2014), p. 1234-1245. -
További szerzők:Krieger, Jan W. Dániel Bence (1987-) (molekuláris biológus) Jonás Dávid Szekeres Tibor (1984-) (molekuláris biológus) Langowski, Jörg Tóth Katalin Ágnes (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Nagy László (1966-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus) Vámosi György (1967-) (biofizikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM048680
Első szerző:Brázda Péter (biológus, angol-magyar szakfordító)
Cím:Live-cell fluorescence correlation spectroscopy dissects the role of coregulator exchange and chromatin binding in retinoic acid receptor mobility / Peter Brazda, Tibor Szekeres, Balázs Bravics, Katalin Tóth, György Vámosi, László Nagy
Dátum:2011
ISSN:0021-9533
Megjegyzések:The retinoic acid receptor (RAR) is a member of the nuclear receptor superfamily. This ligand-inducible transcription factor binds to DNA as a heterodimer with the retinoid X receptor (RXR) in the nucleus. The nucleus is a dynamic compartment and live-cell imaging techniques make it possible to investigate transcription factor action in real-time. We studied the diffusion of EGFP-RAR by fluorescence correlation spectroscopy (FCS) to uncover the molecular interactions determining receptor mobility. In the absence of ligand, we identified two distinct species with different mobilities. The fast component has a diffusion coefficient of D(1)=1.8-6.0 ?m(2)/second corresponding to small oligomeric forms, whereas the slow component with D(2)=0.05-0.10 ?m(2)/second corresponds to interactions of RAR with the chromatin or other large structures. The RAR ligand-binding-domain fragment also has a slow component, probably as a result of indirect DNA-binding through RXR, with lower affinity than the intact RAR-RXR complex. Importantly, RAR-agonist treatment shifts the equilibrium towards the slow population of the wild-type receptor, but without significantly changing the mobility of either the fast or the slow population. By using a series of mutant forms of the receptor with altered DNA- or coregulator-binding capacity we found that the slow component is probably related to chromatin binding, and that coregulator exchange, specifically the binding of the coactivator complex, is the main determinant contributing to the redistribution of RAR during ligand activation.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
transcription regulation
nuclear receptor
RAR
fluorescence correlation spectroscopy
Megjelenés:Journal of Cell Science. - 124 : 21 (2011), p. 3631-3642. -
További szerzők:Szekeres Tibor (1984-) (molekuláris biológus) Bravics Balázs Tóth Katalin Ágnes (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Vámosi György (1967-) (biofizikus) Nagy László (1966-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Magreceptorok
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Fehérje-fehérje kölcsönhatások limfociták membránjában és a sejtmagban
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM069667
Első szerző:Hetey Szabolcs
Cím:Biophysical characterization of histone H3.3 K27M point mutation / Hetey Szabolcs, Boros-Oláh Beáta, Kuik-Rózsa Tímea, Li Qiuzhen, Karányi Zsolt, Szabó Zoltán, Roszik Jason, Szalóki Nikoletta, Vámosi György, Tóth Katalin, Székvölgyi Lóránt
Dátum:2017
ISSN:0006-291X
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Biochemical And Biophysical Research Communications. - 490 : 3 (2017), p. 868-875. -
További szerzők:Boros-Oláh Beáta (1989-) (molekuláris biológus) Kuik-Rózsa Tímea Li, Qiuzhen Karányi Zsolt (1961-) (biostatisztikus, bioinformatikus) Szabó Zoltán (1973-) (belgyógyász, kardiológus) Roszik, Jason Szalóki Nikoletta (1981-) (biológus) Vámosi György (1967-) (biofizikus) Tóth Katalin Ágnes (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Székvölgyi Lóránt (1977-) (biofizikus, biokémikus, sejtbiológus)
Pályázati támogatás:LP2015-9/2015
Egyéb
NKFIH-117670
NKFIH
K103965
OTKA
GINOP-2.3.2-15-2016-00024
GINOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00026
GINOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00030
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM097487
Első szerző:Kenesei Ádám
Cím:IL-15 Trans-Presentation Is an Autonomous, Antigen-Independent Process / Kenesei Ádám, Volkó Julianna, Szalóki Nikoletta, Mocsár Gábor, Jambrovics Károly, Balajthy Zoltán, Bodnár Andrea, Tóth Katalin, Waldmann Thomas A., Vámosi György
Dátum:2021
ISSN:0022-1767 1550-6606
Megjegyzések:IL-15 plays a pivotal role in the long-term survival of T cells and immunological memory. Its receptor consists of three subunits (IL-15R?, IL-2/15R?, and ?c). IL-15 functions mainly via trans-presentation (TP), during which an APC expressing IL-15 bound to IL-15R? presents the ligand to the ??c receptor-heterodimer on a neighboring T/NK cell. To date, no direct biophysical evidence for the intercellular assembly of the IL-15R heterotrimer exists. Ag presentation (AP), the initial step of T cell activation, is also based on APC?T cell interaction. We were compelled to ask whether AP has any effect on IL-15 TP or whether they are independent processes. In our human Raji B cell?Jurkat T cell model system, we monitored inter-/intracellular protein interactions upon formation of IL-15 TP and AP receptor complexes by Förster resonance energy transfer measurements. We detected enrichment of IL-15R? and IL-2/15R? at the synapse and positive Förster resonance energy transfer efficiency if Raji cells were pretreated with IL-15, giving direct biophysical evidence for IL-15 TP. IL-15R? and MHC class II interacted and translocated jointly to the immunological synapse when either ligand was present, whereas IL-2/15R? and CD3 moved independently of each other. IL-15 TP initiated STAT5 phosphorylation in Jurkat cells, which was not further enhanced by AP. Conversely, IL-15 treatment slightly attenuated Ag-induced phosphorylation of the CD3? chain. Our studies prove that in our model system, IL-15 TP and AP can occur independently, and although AP enhances IL-15R assembly, it has no significant effect on IL-15 signaling during TP. Thus, IL-15 TP can be considered an autonomous, Ag-independent process.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
interleukin
trans-presentation
immunology
Megjelenés:Journal Of Immunology. - 207 : 10 (2021), p. 2489-2500. -
További szerzők:Volkó Julianna (1983-) (biotechnológus) Szalóki Nikoletta (1981-) (biológus) Mocsár Gábor (1981-) (biofizikus) Jambrovics Károly (1988-) (biológus, gyógyszer-biotechnológus) Balajthy Zoltán (1957-) (biokémikus, sejtbiológus) Dóczy-Bodnár Andrea (1970-) (biofizikus) Tóth Katalin Ágnes (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Waldmann, Thomas A. Vámosi György (1967-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00026
GINOP
EFOP-3.6.3-VEKOP-16-2017-00009
EFOP
Tempus Public Foundation 273478
Egyéb
Deutscher Akademischer Austauschdienst 273478
Egyéb
HHS | NIH | National Cancer Institute intramural research program
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1