Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM028265
Első szerző:	Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:	Limited proteolysis of glycogen phosphorylase a by subtilisin BPN' / V. Dombrádi, B. Tóth, P. Gergely, G. Bot
Dátum:	1983
Megjegyzések:	The limited proteolysis of rabbit skeletal muscle phosphorylase a was undertaken with subtilisin BPN' immobilized to Sepharose 4B. The effect of substrates, activators and inhibitors of phosphorylase a was investigated by monitoring the changes in phosphorylase activity in the SDS gel electrophoretic pattern and in the 32P-content of 32P-labeled phosphorylase a. Phosphorylase a loses its activity upon subtilisin treatment. All ligands tested protect phosphorylase a activity against subtilisin action, probably by inducing structural changes in the tower loop of the enzyme. Glucose-6-P significantly accelerates [32P]peptide release from phosphorylase a through altering the structure of the N-terminal tail segment. The two subunits of dimeric phosphorylase a are held together by strong interactions-deduced from the correlation of the rate of proteolysis and the disappearance of catalytic activity.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban proteolysis glycogen phosphorylase a BPN' egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:	The International Journal of Bbiochemistry. - 15 : 11 (1983), p. 1329-1336. -
További szerzők:	Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat DOI
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM028271
Első szerző:	Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:	Interaction of ligands in phosphorylase A as monitored by crosslinking and enzymatic modifications : synergism of glucose and caffeine manifested in the exposure of N-terminal segment / V. Dombrádi, B. Tóth, G. Bot, J. Hajdú, P. Friedrich
Dátum:	1982
Megjegyzések:	Glycogen, caffeine and glucose dissociate phosphorylase a tetramer to dimers with half-maximum effect at 0.16%, 1.1 and 71 mM concentration, respectively, as monitored by crosslinking with dimethyl suberimidate at 18 degrees C. The above ligands increase the rate of dephosphorylation and tryptic digestion of phosphorylase alpha at 18 degrees C in the same way with half-maximum effect at 0.04%, 0.1 and 9 mM concentration, respectively. Caffeine and glucose acted synergistically in tetramer dissociation as well as in the enzymic modifications. The alpha-anomer of D-glucose was twice as effective as its mutarotational equilibrium solution.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban phosphorylase a glycogen phosphorylase glucose egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:	The International Journal of Biochemistry. - 14 : 4 (1982), p. 277-284. -
További szerzők:	Hajdu János Friedrich Péter Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM102975
035-os BibID:	(WOS)A1988M275600013 (Scopus)0023858320
Első szerző:	Farkas Ilona (biokémikus)
Cím:	Regulation of the dephosphorylation of phosphorylase A by glucose, AMP and polyamines / Ilona Farkas, Béla Tóth, Pál Gergely
Dátum:	1988
ISSN:	0020-711X
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	International Journal Of Biochemistry. - 20 : 2 (1988), p. 197-201. -
További szerzők:	Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: