CCL

Összesen 11 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM037170
Első szerző:Garabuczi Éva (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:Retinoids produced by macrophages engulfing apoptotic cells contribute to the appearance of transglutaminase 2 in apoptotic thymocytes / Éva Garabuczi, Beáta Kiss, Szabolcs Felszeghy, Gregory J. Tsay, László Fésüs, Zsuzsa Szondy
Dátum:2012
Megjegyzések:Transglutaminase 2 (TG2) has been known for a long time to be associated with the in vivo apoptosis program of various cell types including T cells. Though the expression of the enzyme was strongly induced in mouse thymocytes following apoptosis induction in vivo, no significant induction of TG2 could be detected, when thymocytes were induced to die by the same stimuli in vitro indicating that signals arriving from the tissue environment are required for the in vivo induction of the enzyme in apoptotic thymocytes. Previous studies have shown that one of these signals is TGF-beta which is released by macrophages engulfing apoptotic cells. Besides TGF-beta the TG2 promoter contains retinoic acid response elements as well. Here we show that in vitro retinoic acids, or TGF-beta and retinoic acids together can significantly enhance the TG2 mRNA expression in dying thymocytes, and the apoptotic signal contributes to the TG2 induction. Inhibition of retinoic acid synthesis either by aldehyde or retinaldehyde dehydrogenases significantly attenuates the in vivo induction of TG2 following apoptosis induction indicating that retinoids indeed might contribute in vivo to the apoptosis-related TG2 expression. What is more, the in vivo apoptosis induction in the thymus is accompanied by an enhanced retinoid dependent transcriptional activity possibly due to the enhanced retinoid synthesis by macrophages engulfing apoptotic cells. Our data reveal a new crosstalk between macrophages and apoptotic cells, in which apoptotic cell uptake-induced retinoid synthesis in macrophages enhances TG2 expression in the dying thymocytes.
ISBN:978-953-95551-4-4
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok előadáskivonat
TG2
thymocyte
retinoids
macrophage
Megjelenés:FEBS3 + Meeting From molecules to life and back, Book of abstracts / eds. Jerka Dumic, Zrinka Kovarik, Jadranka Varljen. - p. 203. -
További szerzők:Kiss Beáta (1984-) (biokémikus, molekuláris biológus) Felszeghy Szabolcs Béla (1972-) (fogorvos, anatómus, kötőszövetbiológus) Tsay, Gregory J. Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Szondy Zsuzsanna (1959-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024
TÁMOP
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM028039
Első szerző:Garabuczi Éva (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:Retinoids produced by macrophages engulfing apoptotic cells contribute to the appearance of transglutaminase 2 in apoptotic thymocytes / Garabuczi Éva, Kiss Beáta, Felszeghy Szabolcs, Tsay Gregory J., Fésüs László, Szondy Zsuzsa
Dátum:2013
ISSN:0939-4451
Megjegyzések:Transglutaminase 2 (TG2) has been known for a long time to be associated with the in vivo apoptosis program of various cell types including T cells. Though the expression of the enzyme was strongly induced in mouse thymocytes following apoptosis induction in vivo, no significant induction of TG2 could be detected, when thymocytes were induced to die by the same stimuli in vitro indicating that signals arriving from the tissue environment are required for the in vivo induction of the enzyme in apoptotic thymocytes. Previous studies have shown that one of these signals is transforming growth factor-β (TGF-β) which is released by macrophages engulfing apoptotic cells. Besides TGF-β, the TG2 promoter contains retinoic acid response elements as well. Here we show that in vitro retinoic acids, or TGF-β and retinoic acids together can significantly enhance the TG2 mRNA expression in dying thymocytes, and the apoptotic signal contributes to the TG2 induction. Inhibition of retinoic acid synthesis either by alcohol or retinaldehyde dehydrogenases significantly attenuates the in vivo induction of TG2 following apoptosis induction indicating that retinoids indeed might contribute in vivo to the apoptosis-related TG2 expression. What is more, the in vivo apoptosis induction in the thymus is accompanied by an enhanced retinoid-dependent transcriptional activity due to the enhanced retinoid synthesis by macrophages engulfing apoptotic cells. Our data reveal a new crosstalk between macrophages and apoptotic cells, in which apoptotic cell uptake-induced retinoid synthesis in macrophages enhances TG2 expression in the dying thymocytes.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Molekuláris Medicina
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Amino Acids. - 44 : 1 (2013), p. 235-244. -
További szerzők:Kiss Beáta (1984-) (biokémikus, molekuláris biológus) Felszeghy Szabolcs Béla (1972-) (fogorvos, anatómus, kötőszövetbiológus) Tsay, Gregory J. Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Szondy Zsuzsanna (1959-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Az apoptózis és a fagocitózis folyamatának összehangolása a szövetet tönkretevő gyulladási reakciók elkerülésére
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Az apoptózis molekuláris mechanizmusa
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM068300
Első szerző:Joós Gergely
Cím:Involvement of adenosine A3 receptors in the chemotactic navigation of macrophages towards apoptotic cells / Joós Gergely, Jákim Judit, Kiss Beáta, Szamosi Regina, Papp Tamás, Felszeghy Szabolcs, Sághy Tibor, Nagy Gábor, Szondy Zsuzsa
Dátum:2017
ISSN:0165-2478
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Adenosine
Adenosine A3 receptor
Apoptotic thymocyte
Chemotactic migration
Macrophage
Megjelenés:Immunology Letters 183 (2017), p. 62-72. -
További szerzők:Jakim Judit Kiss Beáta (1984-) (biokémikus, molekuláris biológus) Szamosi Regina Papp Tamás (1987-) (orvos) Felszeghy Szabolcs Béla (1972-) (fogorvos, anatómus, kötőszövetbiológus) Sághy Tibor Szemán-Nagy Gábor (1975-) (biológia tanár-molekuláris biológus) Szondy Zsuzsanna (1959-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM057165
Első szerző:Kiss Beáta (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:Retinoids induce Nur77-dependent apoptosis in mouse thymocytes / Beáta Kiss, Katalin Tóth, Zsolt Sarang, Éva Garabuczi, Zsuzsa Szondy
Dátum:2015
ISSN:0167-4889
Megjegyzések:Nur77 is a transcription factor, which plays a determinant role in mediating T cell receptor-induced cell death of thymocytes. In addition to regulation of transcription, Nur77 contributes to apoptosis induction by targeting mitochondria, where it can convert Bcl-2, an anti-apoptotic protein into a proapoptotic molecule. Previous studies have demonstrated that retinoids are actively produced in the mouse thymus and can induce a transcription-dependent apoptosis in mouse thymocytes. Here we show that retinoic acids induce the expression of Nur77, and retinoid-induced apoptosis is completely dependent on Nur77, as retinoids were unable to induce apoptosis in Nur77 null thymocytes. In wild-type thymocytes retinoids induced enhanced expression of the apoptosis-related genes FasL, TRAIL, NDG-1, Gpr65 and Bid, all of them in a Nur77-dependent manner. The combined action of these proteins led to Caspase 8-dependent Bid cleavage in the mitochondria. In addition, we could demonstrate the Nur77-dependent induction of STAT1 leading to enhanced Bim expression, and the mitochondrial translocation of Nur77 leading to the exposure of the Bcl-2/BH3 domain. The retinoid-induced apoptosis was dependent on both Caspase 8 and STAT1. Our data together indicate that retinoids induce a Nur77-dependent cell death program in thymocytes activating the mitochondrial pathway of apoptosis.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Apoptosis
Nur77
Retinoid
Thymocyte
PPAR
UCP2
Megjelenés:Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research. - 1853 : 3 (2015), p. 660-670. -
További szerzők:Tóth Katalin Ágnes (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Sarang Zsolt (1976-) (mikrobiológus) Garabuczi Éva (1982-) (biokémikus, molekuláris biológus) Szondy Zsuzsanna (1959-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM037168
Első szerző:Kiss Beáta (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:Retinoids Induce A Nur77-Dependent Apoptosis In Mouse Thymocytes / Beata Kiss, Katalin Tóth, Zsolt Sarang, Éva Garabuczi, László Fésüs, Zsuzsa Szondy
Dátum:2012
Megjegyzések:Nur77 is a transcription factor, which plays a determinant role in mediating T cell receptor-induced cell death of thymocytes. In addition to regulation of transcription, Nur77 contributes to apoptosis induction by targeting mitochondria, where it can convert Bcl-2, an anti-apoptotic protein into a proapoptotic molecule. Previous studies have demonstrated that retinoids are actively produced in the mouse thymus and can induce a transcription-dependent apoptosis in mouse thymocytes. Here we show that similar to TCR stimulation, retinoic acids also induce the expression of Nur77 in a dose-dependent manner, 9-cis retinoic acid being more effective than all-trans retinoic acid. Retinoid-induced apoptosis was found to be completely dependent on Nur77, as retinoids were unable to induce apoptosis in Nur77 null thymocytes. In wild-type thymocytes retinoids induced the expression of five apoptosis-related genes, FasL, TRAIL, NDG-1, Gpr65 and Bid, all of them in a Nur77-dependent manner. The combined action of these proteins led to Caspase 8-dependent Bid cleavage in the mitochondria. In addition, we could demonstrate the mitochondrial translocation of Nur77 leading to the exposure of the Bcl-2/BH3 domain. The retinoid-induced apoptosis was dependent on both Caspase 8 and 9. Our data together indicate that retinoids induce a Nur77-dependent cell death program in thymocytes activating the mitochondrial pathway of apoptosis.
ISBN:978-953-95551-4-4
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok előadáskivonat
Retinoids
Nur77
Megjelenés:FEBS3 + Meeting From molecules to life and back, Book of abstracts / eds. Jerka Dumic, Zrinka Kovarik, Jadranka Varljen. - p. 111. -
További szerzők:Tóth Katalin Ágnes (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Sarang Zsolt (1976-) (mikrobiológus) Garabuczi Éva (1982-) (biokémikus, molekuláris biológus) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Szondy Zsuzsanna (1959-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024
TÁMOP
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM063654
Első szerző:Köröskényi Krisztina (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:Adenosine A2A receptor signaling attenuates LPS-induced pro-inflammatory cytokine formation of mouse macrophages by inducing the expression of DUSP1 / Krisztina Köröskényi, Beáta Kiss, Zsuzsa Szondy
Dátum:2016
ISSN:0167-4889
Megjegyzések:Adenosine is known to reduce inflammation by suppressing the activity of most immune cells. Previous studies have shown that lipopolysaccharide (LPS) stimulated mouse macrophages produce adenosine, and the adenosine A2A receptor (A2AR) signaling activated in an autocrine manner attenuates LPS-induced pro-inflammatory cytokine formation. It has been suggested that A2AR signaling inhibits LPS-induced pro-inflammatory cytokine production through a unique cAMP-dependent, but PKA- and Epac-independent signaling pathway. However, the mechanism of inhibition was not identified so far. Here we report that LPS stimulation enhances A2AR expression in mouse bone marrow derived macrophages, and loss of A2ARs results in enhanced LPS-induced pro-inflammatory response. Loss of A2ARs in A2AR null macrophages did not alter the LPS-induced NF-?B activation, but an enhanced basal and LPS-induced phosphorylation of MAP kinases (especially that of JNKs) was detected in A2AR null cells. A2AR signaling did not alter the LPS-induced phosphorylation of their upstream kinases, but by regulating adenylate cyclase activity it enhanced the expression of dual specific phosphatase (DUSP)1, a negative regulator of MAP kinases. As a result, lower basal and LPS-induced DUSP1 mRNA and protein levels can be detected in A2AR null macrophages. Silencing of DUSP1 mRNA expression resulted in higher basal and LPS-induced JNK phosphorylation and LPS-induced pro-inflammatory cytokine formation in wild type macrophages, but had no effect on that in A2AR null cells. Our data indicate that A2AR signaling regulates both basal and LPS-induced DUSP1 levels in macrophages via activating the adenylate cyclase pathway.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Biochimica et Biophysica Acta (BBA). Molecular Cell Research. - 1863 : 7 (2016), p. 1461-1471. -
További szerzők:Kiss Beáta (1984-) (biokémikus, molekuláris biológus) Szondy Zsuzsanna (1959-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM062127
Első szerző:Pallai Anna (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:Transmembrane TNF-[alfa] Reverse Signaling Inhibits Lipopolysaccharide-Induced Proinflammatory Cytokine Formation in Macrophages by Inducing TGF-[béta] : therapeutic Implications / Anna Pallai, Beáta Kiss, György Vereb, Marietta Armaka, George Kollias, Zoltán Szekanecz, Zsuzsa Szondy
Dátum:2016
ISSN:0022-1767 1550-6606
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of Immunology 196 : 3 (2016), p. 1146-1157. -
További szerzők:Kiss Beáta (1984-) (biokémikus, molekuláris biológus) Vereb György (1965-) (biofizikus, orvos) Armaka Marietta Kollias, George Szekanecz Zoltán (1964-) (reumatológus, belgyógyász, immunológus) Szondy Zsuzsanna (1959-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM063958
Első szerző:Sándor Katalin (molekuláris biológus, biokémikus-genomikus)
Cím:Transcriptional control of transglutaminase 2 expression in mouse apoptotic thymocytes / Katalin Sándor, Bence Dániel, Bea Kiss, Fruzsina Kovács, Zsuzsa Szondy
Dátum:2016
ISSN:1874-9399
Megjegyzések:Transglutaminase 2 (TGM2) is a ubiquitously expressed multifunctional protein, which participates in various biological processes including thymocyte apoptosis. As a result, the transcriptional regulation of the gene is complex and must depend on the cell type. Previous studies from our laboratory have shown that in dying thymocytes the expression of TGM2 is induced by external signals derived from engulfing macrophages, such as retinoids, transforming growth factor (TGF)-β and adenosine, the latter triggering the adenylate cyclase signaling pathway. The existence of TGF-β and retinoid responsive elements in the promoter region of Tgm2 has already been reported, but the intergenic regulatory elements participating in the regulation of Tgm2 have not yet been identified. Here we used publicly available results from DNase I hypersensitivity analysis followed by deep sequencing and chromatin immunoprecipitation followed by deep sequencing against CCCTC-binding factor, H3K4me3, H3K4me1 and H3K27ac to map a putative regulatory element set for Tgm2 in thymocytes. By measuring eRNA expressions of these putative enhancers in retinoid, rTGF-β or dibutiryl cAMP-exposed thymocytes we determined which of them are functional. By applying ChIP-qPCR against SMAD4, retinoic acid receptor, retinoid X receptor, cAMP response element binding protein, P300 and H3K27ac under the same conditions, we identified two enhancers of Tgm2, which seem to act as integrators of the TGF-β, retinoid and adenylate cyclase signaling pathways in dying thymocytes. Our study describes a novel strategy to identify and characterize the signal specific functional enhancer set of a gene by integrating genome-wide datasets and measuring the production of enhancer specific RNA molecules
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
T cell
Apoptosis
gene regulation
enhancer RNA
transglutaminase 2
chip-seq
Megjelenés:Biochimica et Biophysica Acta (BBA). Gene Regulatory Mechanisms. - 1859 : 8 (2016), p. 964-974. -
További szerzők:Dániel Bence (1987-) (molekuláris biológus) Kiss Beáta (1984-) (biokémikus, molekuláris biológus) Kovács Fruzsina (2000-) (molekuláris biológus, biotechnológus) Szondy Zsuzsanna (1959-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus)
Pályázati támogatás:K104228
OTKA
NK 105046
OTKA
4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0023
TÁMOP
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Szerző által megadott URL
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM054135
Első szerző:Sarang Zsolt (mikrobiológus)
Cím:Macrophages engulfing apoptotic thymocytes produce retinoids to promote selection, differentiation, removal and replacement of double positive thymocytes / Zsolt Sarang, Éva Garabuczi, Gergely Joós, Beáta Kiss, Katalin Tóth, Ralph Rühl, Zsuzsa Szondy
Dátum:2013
ISSN:0171-2985
Megjegyzések:The thymus provides the microenvironment in which thymocytes develop into mature T-cells, and interactions with thymic stromal cells are thought to provide the necessary signals for thymocyte maturation. Recognition of self-MHC by T-cells is a basic requirement for mature T-cell functions, and those thymocytes that do not recognize or respond too strongly to the peptide-loaded self-MHC molecules found in the thymus undergo apoptosis. As a result, 95% of the thymocytes produced will die and be subsequently cleared by macrophages. This review describes a complex crosstalk between developing thymocytes and engulfing macrophages which is mediated by retinoids produced by engulfing macrophages. The interaction results in the harmonization of the rate of cell death of dying double positive cells with their clearance and replacement, and in promotion of the differentiation of the selected cells in the thymus.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Immunobiology. - 218 : 11 (2013), p. 1354-1360. -
További szerzők:Garabuczi Éva (1982-) (biokémikus, molekuláris biológus) Joós Gergely Kiss Beáta (1984-) (biokémikus, molekuláris biológus) Tóth Katalin Ágnes (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Rühl, Ralph (1969-) (vegyész) Szondy Zsuzsanna (1959-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM070023
035-os BibID:(cikkazonosító)909 (WoS)000406886700002 (Scopus)85026748320
Első szerző:Szondy Zsuzsanna (molekuláris sejtbiológus, biokémikus)
Cím:Anti-inflammatory Mechanisms Triggered by Apoptotic Cells during Their Clearance / Szondy Zsuzsa, Sarang Zsolt, Kiss Beáta, Garabuczi Éva, Köröskényi Krisztina
Dátum:2017
ISSN:1664-3224
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Frontiers in Immunology. - 8 (2017), p. 1-10. -
További szerzők:Sarang Zsolt (1976-) (mikrobiológus) Kiss Beáta (1984-) (biokémikus, molekuláris biológus) Garabuczi Éva (1982-) (biokémikus, molekuláris biológus) Köröskényi Krisztina (1979-) (biokémikus, molekuláris biológus)
Pályázati támogatás:OTKA-104228
OTKA
GINOP-2.3.2-15-2016-00006
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM035727
035-os BibID:PMID:22585580
Első szerző:Szondy Zsuzsanna (molekuláris sejtbiológus, biokémikus)
Cím:Thymocyte death by neglect : contribution of engulfing macrophages / Zsuzsa Szondy, Éva Garabuczi, Katalin Tóth, Bea Kiss, Krisztina Köröskényi
Dátum:2012
ISSN:0014-2980
Megjegyzések:The thymus provides the microenvironment in which thymocytes develop into mature T cells, and interactions with thymic stromal cells are thought to provide the necessary signals for thymocyte maturation. Recognition of self-MHC by T cells is a basic requirement for mature T-cell functions, and those thymocytes that do not recognize the peptide-loaded self-MHC molecules found in the thymus, and therefore lack a TCR signal, undergo a default death pathway named "death by neglect" in the thymic cortex. In the absence of this TCR signaling, it has been suggested that binding of glucocorticoids to - or the ligation of certain cell surface molecules, such as CD8, CD24, CD45 or CD99 on - these neglected thymocytes will induce them to enter the apoptotic program. Apoptotic thymocytes are cleared by the surrounding macrophages and, as a consequence, these macrophages are known to release various molecules, such as adenosine, retinoids, TGF-β, ATP and carbon monoxide. Interestingly, all these molecules have been described to induce or promote apoptosis in thymocytes in the absence of TCR-signaling. Here, we propose that thymic macrophages, because they continually engulf apoptotic cells, might constantly provide these cell death-inducing signals, and thus contribute to the formation of a thymic milieu that ensures the effective induction of "death by neglect".
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
thymocyte
apoptosis
macrophages
phagocytosis
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:European Journal of Immunology. - 42 : 7 (2012), p. 1662-1667. -
További szerzők:Garabuczi Éva (1982-) (biokémikus, molekuláris biológus) Tóth Katalin Ágnes (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Kiss Beáta (1984-) (biokémikus, molekuláris biológus) Köröskényi Krisztina (1979-) (biokémikus, molekuláris biológus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Az apoptózis és a fagocitózis folyamatának összehangolása a szövetet tönkretevő gyulladási reakciók elkerülésére
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1