Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM071240
035-os BibID:	(Scopus)85016329810 (WOS)000403912000008
Első szerző:	Döncző Boglárka (biológiatanár-földrajztanár)
Cím:	Molecular glycopathology by capillary electrophoresis : analysis of the N-glycome of formalin-fixed paraffin-embedded mouse tissue samples / Donczo Boglarka, Szarka Mate, Tovari Jozsef, Ostoros Gyorgyi, Csanky Eszter, Guttman Andras
Dátum:	2017
ISSN:	0173-0835
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Electrophoresis. - 38 : 12 (2017), p. 1602-1608. -
További szerzők:	Szarka Máté (1990-) Tóvári József Ostoros Györgyi Csánky Eszter (1959-) (tüdőgyógyász, klinikai immunológus, allergológus) Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Pályázati támogatás:	K116263 NKFIH 116295 NKFIH BIONANO_GINOP-2.3.2-15-2016-00017 GINOP
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM117388
035-os BibID:	(WoS)000432145700002 (Scopus)85046635574
Első szerző:	Magorivska, I.
Cím:	Glycosylation of random IgG distinguishes seropositive and seronegative rheumatoid arthritis / I. Magorivska, B. Döncző, T. Dumych, A. Karmash, M. Boichuk, K. Hychka, M. Mihalj, M. Szabó, E. Csánky, J. Rech, A. Guttman, S. G. Vari & R. Bilyy
Dátum:	2018
ISSN:	0891-6934
Megjegyzések:	The N-glycosylation of human immunoglobulins, especially IgGs, plays a critical role in determining affinity of IgGs towards their effector (pro- and anti-inflammatory) receptors. However, it is still not clear whether altered glycosylation is involved in only antibody-dependent disorders like seropositive rheumatoid arthritis (RA) or also in pathologies with similar clinical manifestations, but no specific autoantibodies like seronegative RA. The clarification of that uncertainty was the aim of the current study. Another study aim was the detection of specific glycan forms responsible for altered exposure of native glycoepitopes. We studied sera from seropositive RA (n = 15) and seronegative RA (n = 12) patients for exposure of glycans in native IgG molecules, followed by determination of specific glycans by capillary electrophoresis with laser-induced fluorescent detection (CE-LIF). Aged-matched groups of normal healthy donors (NHD) and samples of intravenous immunoglobulin IgG preparations (IVIG) served as controls. There was significantly stronger binding of Lens culinaris agglutinin (LCA) and Aleuria aurantia lectin (AAL) lectins towards IgG from seropositive RA compared to seronegative RA or NHD. CE-LIF analysis revealed statistically significant increases in bisecting glycans FA2BG2 (p =.006) and FABG2S1 (p =.005) seropositive RA, accompanied by decrease of bisecting monogalactosylated glycan FA2(6)G1 (p =.074) and non-bisecting monosialylated glycan FA2(3)G1S1 (p =.055). The results suggest that seropositive RA is distinct from seronegative RA in terms of IgG glycan moieties, attributable to specific immunoglobulin molecules present in seropositive disease. These glycans were determined to be bisecting GlcNAc-bearing forms FA2BG2 and FABG2S1, and their appearance increased the availability of LCA and AAL lectin-binding sites in native IgG glycoepitopes.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk ELISA glycosylation Immunoglobulin lectins rheumatoid arthritis
Megjelenés:	Autoimmunity. - 51 : 3 (2018), p. 111-117. -
További szerzők:	Döncző Boglárka (1987-) (biológiatanár-földrajztanár) Dumych, T. Karmash, A. Boichuk, M. Hychka, K. Mihalj, M. Szabó Miklós (1980-) (tüdőgyógyász) Csánky Eszter (1959-) (tüdőgyógyász, klinikai immunológus, allergológus) Rech, J. Guttman András (1954-) (vegyészmérnök) Vári Sándor G. Bilyy, R.
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: