CCL

Összesen 7 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM099662
035-os BibID:(WoS)000669541400040 (Scopus)85108071327
Első szerző:Balogh Gábor (gyógyszerész)
Cím:Conformational Analysis of Heparin-Analogue Pentasaccharides by Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy and Molecular Dynamics Simulations / Balogh Gábor, Gyöngyösi Tamás, Timári István, Herczeg Mihály, Borbás Anikó, Sadiq S. Kashif, Fehér Krisztina, Kövér Katalin E.
Dátum:2021
ISSN:1549-9596
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal Of Chemical Information And Modeling. - 61 : 6 (2021), p. 2926-2936. -
További szerzők:Gyöngyösi Tamás (1989-) (vegyész) Timári István (1989-) (vegyész) Herczeg Mihály (1979-) (vegyész, biológia-kémia tanár) Borbás Anikó (1965-) (vegyész) Sadiq, S. Kashif Fehér Krisztina (1974-) (vegyész) Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM082794
035-os BibID:(WoS)000500038700033 (Scopus)85074251861
Első szerző:Balogh Gábor (gyógyszerész)
Cím:Comparison of Carbohydrate Force Fields Using Gaussian Accelerated Molecular Dynamics Simulations and Development of Force Field Parameters for Heparin-Analogue Pentasaccharides / Balogh Gábor, Gyöngyösi Tamás, Timári István, Herczeg Mihály, Borbás Anikó, Fehér Krisztina, Kövér Katalin E.
Dátum:2019
ISSN:1549-9596
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal Of Chemical Information And Modeling. - 59 : 11 (2019), p. 4855-4867. -
További szerzők:Gyöngyösi Tamás (1989-) (vegyész) Timári István (1989-) (vegyész) Herczeg Mihály (1979-) (vegyész, biológia-kémia tanár) Borbás Anikó (1965-) (vegyész) Fehér Krisztina (1974-) (vegyész) Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM062511
Első szerző:Fehér Krisztina (vegyész)
Cím:Probing pattern and dynamics of disulfide bridges using synthesis and NMR of an ion channel blocker peptide toxin with multiple diselenide bonds / Krisztina Fehér, István Timári, Kinga Rákosi, János Szolomájer, Tünde Z. Illyés, Ádám Bartók, Zoltán Varga, György Panyi, Gábor K. Tóth, Katalin E. Kövér
Dátum:2016
ISSN:2041-6520 2041-6539
Megjegyzések:Anuroctoxin (AnTx), a 35-amino-acid scorpion toxin containing four disulfide bridges, is a high affinity blocker of the voltage-gated potassium channel Kv1.3, but also blocks Kv1.2. To improve potential therapeutic use of the toxin, we have designed a double substituted analog, [N17A/F32T]-AnTx, which showed comparable Kv1.3 affinity to the wild-type peptide, but also a 2500-fold increase in the selectivity for Kv1.3 over Kv1.2. In the present study we have achieved the chemical synthesis of a Sec-analog in which all cysteine (Cys) residues have been replaced by selenocysteine (Sec) forming four diselenide bonds. To the best of our knowledge this is the first time to replace, by chemical synthesis, all disulfide bonds with isosteric diselenides in a peptide/protein. Gratifyingly, the key pharmacological properties of the Sec-[N17A/F32T]-AnTx are retained since the peptide is functionally active. We also propose here a combined experimental and theoretical approach including NOE- and 77Se-based NMR supplemented by MD simulations for conformational and dynamic characterization of the Sec-[N17A/F32T]-AnTx. Using this combined approach allowed us to attain unequivocal assignment of all four diselenide bonds and supplemental MD simulations allowed characterization of the conformational dynamics around each disulfide/diselenide bridge.
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
peptide toxin
ion channels
disulfide bridge
Megjelenés:Chemical Science 7 (2016), p. 2666-2673. -
További szerzők:Timári István (1989-) (vegyész) Rákosi Kinga Szolomájer János Illyés Tünde Zita (1970-) (kémia-fizika szakos tanár) Bartók Ádám (1984-) (biotechnológus) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Panyi György (1966-) (biofizikus) Tóth Gábor K. Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész)
Pályázati támogatás:TAMOP-4.2.2/A-11/1/KONV-2012-0025
TÁMOP
TAMOP-4.2.2/A-11/1/KONV-2012-0035
TÁMOP
OTKA K 75904
OTKA
OTKA NK 101337
OTKA
OTKA K 105459
OTKA
KTIA_NAP_13-2-2015?0009
Egyéb
KTIA_13_NAP-A-III/8
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM101136
035-os BibID:(cikkazonosító)2494 (scopus)85125044439 (wos)000768200600001
Első szerző:Hadháziné Raics Mária (vegyész)
Cím:Investigation of the Molecular Details of the Interactions of Selenoglycosides and Human Galectin-3 / Mária Raics, Álex Kálmán Balogh, Chandan Kishor, István Timári, Francisco J. Medrano, Antonio Romero, Rob Marc Go, Helen Blanchard, László Szilágyi, Katalin E. Kövér, Krisztina Fehér
Dátum:2022
ISSN:1661-6596 1422-0067
Megjegyzések:Human galectin-3 (hGal-3) is involved in a variety of biological processes and is implicated in wide range of diseases. As a result, targeting hGal-3 for clinical applications has become an intense area of research. As a step towards the development of novel hGal-3 inhibitors, we describe a study of the binding of two Se-containing hGal-3 inhibitors, specifically that of di(?-Dgalactopyranosyl)selenide (SeDG), in which two galactose rings are linked by one Se atom and a di(?-D-galactopyranosyl)diselenide (DSeDG) analogue with a diseleno bond between the two sugar units. The binding affinities of these derivatives to hGal-3 were determined by 15N-1H HSQC NMR spectroscopy and fluorescence anisotropy titrations in solution, indicating a slight decrease in the strength of interaction for SeDG compared to thiodigalactoside (TDG), a well-known inhibitor of hGal-3, while DSeDG displayed a much weaker interaction strength. NMR and FA measurements showed that both seleno derivatives bind to the canonical S face site of hGal-3 and stack against the conserved W181 residue also confirmed by X-ray crystallography, revealing canonical properties of the interaction. The interaction with DSeDG revealed two distinct binding modes in the crystal structure which are in fast exchange on the NMR time scale in solution, explaining a weaker interaction with hGal-3 than SeDG. Using molecular dynamics simulations, we have found that energetic contributions to the binding enthalpies mainly differ in the electrostatic interactions and in polar solvation terms and are responsible for weaker binding of DSeDG compared to SeDG. Selenium-containing carbohydrate inhibitors of hGal-3 showing canonical binding modes offer the potential of becoming novel hydrolytically stable scaffolds for a new class of hGal-3 inhibitors.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
lectin
galectin-3
selenoglycosides
NMR spectroscopy
fluorescence anisotropy
X-ray crystallography
molecular dynamics
Megjelenés:International Journal of Molecular Sciences. - 23 : 5 (2022), p. 1-17. -
További szerzők:Balogh Álex Kálmán (1994-) (vegyész) Kishor, Chandan Timári István (1989-) (vegyész) Medrano, Francisco J. Romero, Antonio Go, Rob Marc Blanchard, Helen Szilágyi László (1941-) (vegyész) Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Fehér Krisztina (1974-) (vegyész)
Pályázati támogatás:NN 128368
OTKA
PD 135034
OTKA
GINOP-2.3.3-15-2016-00004
GINOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
BO/00372/20/7
Egyéb
ÚNKP-21-5-DE-471
Egyéb
BO/004333/18/7
Egyéb
ÚNKP-21-4-DE-165
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM118500
035-os BibID:(cikkazonosító)1742 (WoS)001152827800001 (Scopus)85184693133
Első szerző:Hőgye Fanni
Cím:Saturation Transfer Difference NMR and Molecular DockingInteraction Study of Aralkyl-Thiodigalactosides as Potential Inhibitors of the Human-Galectin-3 Protein / Fanni Hőgye, László Bence Farkas, Álex Kálmán Balogh, László Szilágyi, Samar Alnukari, István Bajza, Anikó Borbás, Krisztina Fehér, Tünde Zita Illyés, István Timár
Dátum:2024
ISSN:1422-0067
Megjegyzések:Human Galectin-3 (hGal-3) is a protein that selectively binds to ?-galactosides and holds diverse roles in both normal and pathological circumstances. Therefore, targeting hGal-3 has become a vibrant area of research in the pharmaceutical chemistry. As a step towards the development of novel hGal-3 inhibitors, we synthesized and investigated derivatives of thiodigalactoside (TDG) modified with different aromatic substituents. Specifically, we describe a high-yielding synthetic route of thiodigalactoside (TDG); an optimized procedure for the synthesis of the novel 3,3·-di-O-(quinoline- 2-yl)methyl)-TDG and three other known, symmetric 3,3·-di-O-TDG derivatives ((naphthalene- 2yl)methyl, benzyl, (7-methoxy-2H-1-benzopyran-2-on-4-yl)methyl). In the present study, using competition Saturation Transfer Difference (STD) NMR spectroscopy, we determined the dissociation constant (Kd) of the former three TDG derivatives produced to characterize the strength of the interaction with the target protein (hGal-3). Based on the Kd values determined, the (naphthalen-2- yl)methyl, the (quinolin-2-yl)methyl and the benzyl derivatives bind to hGal-3 94, 30 and 24 times more strongly than TDG. Then, we studied the binding modes of the derivatives in silico by molecular docking calculations. Docking poses similar to the canonical binding modes of well-known hGal-3 inhibitors have been found. However, additional binding forces, cation?? interactions between the arginine residues in the binding pocket of the protein and the aromatic groups of the ligands, have been established as significant features. Our results offer a molecular-level understanding of the varying affinities observed among the synthesized thiodigalactoside derivatives, which can be a key aspect in the future development of more effective ligands of hGal-3.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
lectin
galectin-3
thiodigalactosides
NMR spectroscopy
STD NMR
molecular docking
Megjelenés:International Journal Of Molecular Sciences. - 25 : 3 (2024), p. 1-18. -
További szerzők:Farkas László Bence (1993-) (vegyész) Balogh Álex Kálmán (1994-) (vegyész) Szilágyi László (1941-) (vegyész) Samar Alnukari (1998-) (vegyész) Bajza István (1971-) (vegyész) Borbás Anikó (1965-) (vegyész) Fehér Krisztina (1974-) (vegyész) Illyés Tünde Zita (1970-) (kémia-fizika szakos tanár) Timári István (1989-) (vegyész)
Pályázati támogatás:NN 128368
OTKA
PD 135034
OTKA
KDP-2021
Egyéb
KDP-2023
Egyéb
BO/00372/20/7
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM099969
035-os BibID:(cikkazonosító)201 (scopus)85122987285 (wos)000746040300001
Első szerző:Timári István (vegyész)
Cím:77Se-Enriched Selenoglycoside Enables Significant Enhancement in NMR Spectroscopic Monitoring of Glycan?Protein Interactions / Timári István, Balla Sára, Fehér Krisztina, Kövér Katalin E., Szilágyi László
Dátum:2022
ISSN:1999-4923
Megjegyzések:Detailed investigation of ligand?protein interactions is essential for better understanding of biological processes at the molecular level. Among these binding interactions, the recognition of glycans by lectins is of particular importance in several diseases, such as cancer; therefore, inhibition of glycan-lectin/galectin interactions represents a promising perspective towards developing therapeutics controlling cancer development. The recent introduction of 77Se NMR spectroscopy for monitoring the binding of a selenoglycoside to galectins prompted interest to optimize the sensitivity by increasing the 77Se content from the natural 7.63% abundance to 99%. Here, we report a convenient synthesis of 77Se-enriched selenodigalactoside (SeDG), which is a potent ligand of the medically relevant human galectin-3 protein, and proof of the expected sensitivity gain in 2D 1H, 77Se correlation NMR experiments. Our work opens perspectives for adding isotopically enriched selenoglycans for rapid monitoring of lectin-binding of selenated as well as non-selenated ligands and for ligand screening in competition experiments.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
77Se isotope
chemical synthesis
glycan
HSQMBC
lectin
ligand?protein binding
NMR spectroscopy
selenodigalactoside
TDG
Megjelenés:Pharmaceutics. - 14 : 1 (2022), p. 1-8. -
További szerzők:Balla Sára Fehér Krisztina (1974-) (vegyész) Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Szilágyi László (1941-) (vegyész)
Pályázati támogatás:NN 128368
OTKA
PD 135034
OTKA
GINOP-2.3.3-15-2016-00004
GINOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
ÚNKP-21-5-DE-471
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM063930
Első szerző:Timári István (vegyész)
Cím:Heparin-analóg pentaszacharidok szerkezete és antitrombin III fehérjével való kölcsönhatása: NMR vizsgálatok és elméleti számítások / Timári István, Komáromi István, Fehér Krisztina, E. Kövér Katalin
Dátum:2013
ISBN:978-963-88289-2-7
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok előadáskivonat
antitrombin III
Heparin-analóg pentaszacharid
molekuladinamika
NMR spektroszkópia
Megjelenés:Pro Scientia Aranyérmesek XI. Konferenciája : Szeged, 2012. november 8-10. : előadások / szerk. Szőllősi László. - p. 119-123. -
További szerzők:Komáromi István (1957-) (vegyész, molekuláris biológus, biokémikus) Fehér Krisztina (1974-) (vegyész) Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.