CCL

Összesen 7 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM103787
035-os BibID:(Scopus)85122999429
Első szerző:Hadháziné Raics Mária (vegyész)
Cím:Introducing 77Se Spectroscopy to Analyzing Galectin-Ligand Interaction / Mária Raics, István Timári, László Szilágyi, Hans-Joachim Gabius, Katalin E. Kövér
Dátum:2022
Megjegyzések:Their emerging nature as multifunctional effectors explains the large interest to monitor glycan binding to galectins and to define bound-state conformer(s) of their ligands in solution. Basically, NMR spectroscopy facilitates respective experiments. Towards developing new and even better approaches for these purposes, extending the range of exploitable isotopes beyond 1H, 13C, and 15N offers promising perspectives. Having therefore prepared selenodigalactoside and revealed its bioactivity as galectin ligand, monitoring of its binding by 77Se NMR spectroscopy at a practical level becomes possible by setting up a 2D 1H, 77Se CPMG-HSQBMC experiment including CPMG-INEPT long-range transfer. This first step into applying 77Se as sensor for galectin binding substantiates its potential for screening relative to inhibitory potencies in compound mixtures and for achieving sophisticated epitope mapping. The documented strategic combination of synthetic carbohydrate chemistry and NMR spectroscopy prompts to envision to work with isotopically pure 77Se-containing ?-galactosides and to build on the gained experience with 77Se by adding 19F as second sensor in doubly labeled glycosides.
ISBN:978-107-162-054-0 978-107-162-055-7
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok könyvfejezet
könyvrészlet
Galectin
HSQMBC
Selenoglycoside
77Se NMR
Thiodigalactoside
Megjelenés:Galectins: Methods and Protocols / Sean R. Stowell, Connie M. Arthur, Richard D. Cummings. - p. 105-123. -
További szerzők:Timári István (1989-) (vegyész) Szilágyi László (1941-) (vegyész) Gabius, Hans-Joachim Kövér Katalin, E. (1956-) (vegyész)
Pályázati támogatás:NN 128368
OTKA
PD 135034
OTKA
GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
BO/00372/20/7
Egyéb
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM101136
035-os BibID:(cikkazonosító)2494 (scopus)85125044439 (wos)000768200600001
Első szerző:Hadháziné Raics Mária (vegyész)
Cím:Investigation of the Molecular Details of the Interactions of Selenoglycosides and Human Galectin-3 / Mária Raics, Álex Kálmán Balogh, Chandan Kishor, István Timári, Francisco J. Medrano, Antonio Romero, Rob Marc Go, Helen Blanchard, László Szilágyi, Katalin E. Kövér, Krisztina Fehér
Dátum:2022
ISSN:1661-6596 1422-0067
Megjegyzések:Human galectin-3 (hGal-3) is involved in a variety of biological processes and is implicated in wide range of diseases. As a result, targeting hGal-3 for clinical applications has become an intense area of research. As a step towards the development of novel hGal-3 inhibitors, we describe a study of the binding of two Se-containing hGal-3 inhibitors, specifically that of di(?-Dgalactopyranosyl)selenide (SeDG), in which two galactose rings are linked by one Se atom and a di(?-D-galactopyranosyl)diselenide (DSeDG) analogue with a diseleno bond between the two sugar units. The binding affinities of these derivatives to hGal-3 were determined by 15N-1H HSQC NMR spectroscopy and fluorescence anisotropy titrations in solution, indicating a slight decrease in the strength of interaction for SeDG compared to thiodigalactoside (TDG), a well-known inhibitor of hGal-3, while DSeDG displayed a much weaker interaction strength. NMR and FA measurements showed that both seleno derivatives bind to the canonical S face site of hGal-3 and stack against the conserved W181 residue also confirmed by X-ray crystallography, revealing canonical properties of the interaction. The interaction with DSeDG revealed two distinct binding modes in the crystal structure which are in fast exchange on the NMR time scale in solution, explaining a weaker interaction with hGal-3 than SeDG. Using molecular dynamics simulations, we have found that energetic contributions to the binding enthalpies mainly differ in the electrostatic interactions and in polar solvation terms and are responsible for weaker binding of DSeDG compared to SeDG. Selenium-containing carbohydrate inhibitors of hGal-3 showing canonical binding modes offer the potential of becoming novel hydrolytically stable scaffolds for a new class of hGal-3 inhibitors.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
lectin
galectin-3
selenoglycosides
NMR spectroscopy
fluorescence anisotropy
X-ray crystallography
molecular dynamics
Megjelenés:International Journal of Molecular Sciences. - 23 : 5 (2022), p. 1-17. -
További szerzők:Balogh Álex Kálmán (1994-) (vegyész) Kishor, Chandan Timári István (1989-) (vegyész) Medrano, Francisco J. Romero, Antonio Go, Rob Marc Blanchard, Helen Szilágyi László (1941-) (vegyész) Kövér Katalin, E. (1956-) (vegyész) Fehér Krisztina (1974-) (vegyész)
Pályázati támogatás:NN 128368
OTKA
PD 135034
OTKA
GINOP-2.3.3-15-2016-00004
GINOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
BO/00372/20/7
Egyéb
ÚNKP-21-5-DE-471
Egyéb
BO/004333/18/7
Egyéb
ÚNKP-21-4-DE-165
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM088369
Első szerző:Hadháziné Raics Mária (vegyész)
Cím:Selenoglycosides as Lectin Ligands: 77Se-Edited CPMG-HSQMBC NMR Spectroscopy To Monitor Biomedically Relevant Interactions / Mária Raics, István Timári, Tammo Diercks, László Szilágyi, Hans-Joachim Gabius, Katalin E. Kövér
Dátum:2019
ISSN:1439-4227
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Chembiochem. - 20 : 13 (2019), p. 1688-1692. -
További szerzők:Timári István (1989-) (vegyész) Diercks, Tammo Szilágyi László (1941-) (vegyész) Gabius, Hans-Joachim Kövér Katalin, E. (1956-) (vegyész)
Pályázati támogatás:NN128368
OTKA
GINOP-2.3.3-15-2016-00004
GINOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM068585
Első szerző:Illyés Tünde Zita (kémia-fizika szakos tanár)
Cím:Exploring the Syntheses of Novel Glycomimetics : Carbohydrate Derivatives with Se-S- or Se-Se- Glycosidic Linkages / Tünde-Zita Illyés, Sára Balla, Attila Bényei, Ambati Ashok Kumar, István Timári, Katalin E. Kövér, László Szilágyi
Dátum:2016
ISSN:2365-6549
Megjegyzések:A convenient route to Se-S-glycoside derivatives was developed using glycosyl isoselenuronium salts as glycosylselenenyl transfer reagents toward thiols. Aliphatic and aromatic thiols were found to react in the presence of N,N-diisopropylethylamine as a base and furnished alkyl- or aryl glycosylselenenylsulfide derivatives. S-glycosylselenenyl-cysteines were obtained similarly via reactions with O,N-protected cysteine. Reactions with monosaccharide thiols provided disaccharide mimics featuring Se-S- interglycosidic bonds. Further disaccharide mimics with Se-Se interglycosidic linkage were obtained from the starting isoselenuronium salts via reactions with protected monosaccharide derivatives bearing selenol groups in 6- or 4-position. The novel glycomimetics are expected to open new perspectives in biological activities and/or mechanistic studies due, i.a., to the rather uncommon Se-S- or Se-Se bonds incorporated into a carbohydrate framework.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Carbohydrate
selenosugar
selenenylsulfide
Se-Se-bond
Megjelenés:ChemistrySelect 1 : 10 (2016), p. 2383-2388. -
További szerzők:Balla Sára Bényei Attila (1962-) (vegyész) Kumar, Ambati Ashok Timári István (1989-) (vegyész) Kövér Katalin, E. (1956-) (vegyész) Szilágyi László (1941-) (vegyész)
Pályázati támogatás:NN 109671
OTKA
K 105459
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM099969
035-os BibID:(cikkazonosító)201 (scopus)85122987285 (wos)000746040300001
Első szerző:Timári István (vegyész)
Cím:77Se-Enriched Selenoglycoside Enables Significant Enhancement in NMR Spectroscopic Monitoring of Glycan?Protein Interactions / Timári István, Balla Sára, Fehér Krisztina, Kövér Katalin E., Szilágyi László
Dátum:2022
ISSN:1999-4923
Megjegyzések:Detailed investigation of ligand?protein interactions is essential for better understanding of biological processes at the molecular level. Among these binding interactions, the recognition of glycans by lectins is of particular importance in several diseases, such as cancer; therefore, inhibition of glycan-lectin/galectin interactions represents a promising perspective towards developing therapeutics controlling cancer development. The recent introduction of 77Se NMR spectroscopy for monitoring the binding of a selenoglycoside to galectins prompted interest to optimize the sensitivity by increasing the 77Se content from the natural 7.63% abundance to 99%. Here, we report a convenient synthesis of 77Se-enriched selenodigalactoside (SeDG), which is a potent ligand of the medically relevant human galectin-3 protein, and proof of the expected sensitivity gain in 2D 1H, 77Se correlation NMR experiments. Our work opens perspectives for adding isotopically enriched selenoglycans for rapid monitoring of lectin-binding of selenated as well as non-selenated ligands and for ligand screening in competition experiments.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
77Se isotope
chemical synthesis
glycan
HSQMBC
lectin
ligand?protein binding
NMR spectroscopy
selenodigalactoside
TDG
Megjelenés:Pharmaceutics. - 14 : 1 (2022), p. 1-8. -
További szerzők:Balla Sára Fehér Krisztina (1974-) (vegyész) Kövér Katalin, E. (1956-) (vegyész) Szilágyi László (1941-) (vegyész)
Pályázati támogatás:NN 128368
OTKA
PD 135034
OTKA
GINOP-2.3.3-15-2016-00004
GINOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
ÚNKP-21-5-DE-471
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM062672
Első szerző:Timári István (vegyész)
Cím:PSYCHE CPMG-HSQMBC: An NMR Spectroscopic Method for Precise and Simple Measurement of Long-Range Heteronuclear Coupling Constants / Timári István, Szilágyi László, Kövér Katalin E.
Dátum:2015
ISSN:0947-6539
Megjegyzések:Among the NMR spectroscopic parameters, long-range heteronuclear coupling constants convey invaluable information on torsion angles relevant to glycosidic linkages of carbohydrates. A broadband homonuclear decoupled PSYCHE CPMG?HSQMBC method for the precise and direct measurement of multiple-bond heteronuclear couplings is presented. The PSYCHE scheme built into the pulse sequence efficiently eliminates unwanted proton?proton splittings from the heteronuclear multiplets so that the desired heteronuclear couplings can be determined simply by measuring frequency differences between peak maxima of pure antiphase doublets. Moreover, PSYCHE CPMG?HSQMBC can provide significant improvement in sensitivity as compared to an earlier Zangger?Sterk-based method. Applications of the proposed pulse sequence are demonstrated for the extraction of nJ(1H,77Se) and nJ(1H,13C) values, respectively, in carbohydrates; further extensions can be envisioned in any Jbased structural and conformational studies.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
broadband homonuclear decoupling
carbohydrates
HSQMBC
long-range heteronuclear coupling
NMR spectroscopy
Megjelenés:Chemistry-A European Journal. - 21 : 40 (2015), p. 13939-13942. -
További szerzők:Szilágyi László (1941-) (vegyész) Kövér Katalin, E. (1956-) (vegyész)
Pályázati támogatás:K 105459, NN 109671
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM057871
Első szerző:Timári István (vegyész)
Cím:Precise Measurement of Long-Range Heteronuclear Coupling Constants by a Novel Broadband Proton-Proton-Decoupled CPMG-HSQMBC Method / István Timári, Tünde Z. Illyés, Ralph W. Adams, Mathias Nilsson, László Szilágyi, Gareth A. Morris, Katalin E. Kövér
Dátum:2015
ISSN:0947-6539
Megjegyzések:A broadband proton-proton-decoupled CPMG-HSQMBC method for the precise and direct measurement of long-range heteronuclear coupling constants is presented. The Zangger-Sterk-based homodecoupling scheme reported herein efficiently removes unwanted proton-proton splittings from the heteronuclear multiplets, so that the desired heteronuclear couplings can be determined simply by measuring frequency differences between singlet maxima in the resulting spectra. The proposed pseudo-1D/2D pulse sequences were tested on nucleotides, a metal complex incorporating P heterocycles, and diglycosyl (di)selenides, as well as on other carbohydrate derivatives, for the extraction of (n) J((1) H,(31) P), (n) J((1) H,(77) Se), and (n) J((1) H,(13) C) values, respectively.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
HSQMBC
heteronuclear coupling constants
NMR spectroscopy
proton-proton decoupling
structure elucidation
Megjelenés:Chemistry-A European Journal. - 21 : 8 (2015), p. 3472-3479. -
További szerzők:Illyés Tünde Zita (1970-) (kémia-fizika szakos tanár) Adams, Ralph W. Nilsson, Mathias Szilágyi László (1941-) (vegyész) Morris, Gareth A. Kövér Katalin, E. (1956-) (vegyész)
Pályázati támogatás:K 405459, NN 109671
OTKA
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0025
TÁMOP
TÁMOP-4.2.4/A/2-11/1-2012-0001
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1