CCL

Összesen 7 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM103678
035-os BibID:(Scopus)85126721920 (WOS)000769804100001
Első szerző:Hámori Csaba (vegyész)
Cím:LDAmy, an α-amylase from Colorado potato beetle (Leptinotarsa decemlineata) with transglycosylation activity / Csaba Hámori, Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt
Dátum:2022
ISSN:1024-2422
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Biocatalysis And Biotransformation. - [Epub ahead of print] (2022). -
További szerzők:Kandra Lili (1943-) (biokémikus) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM099343
035-os BibID:(WoS)000608018200036 (Scopus)85097787135
Első szerző:Hámori Csaba (vegyész)
Cím:Colorado potato beetle alpha-amylase: Purification, action pattern and subsite mapping for exploration of active centre / Hámori Csaba, Remenyik Judit, Kandra Lili, Gyémánt Gyöngyi
Dátum:2021
ISSN:0141-8130
Megjegyzések:Colorado potato beetle is an invasive insect herbivore and one of the most challenging agricultural pests globally. This study is the first characterization of the active centre of Colorado potato beetle (Leptinotarsa decemlineata) alpha-amylase (LdAmy). Bond cleavage frequency values for LdAmy were determined by HPLC product analysis on a chromophore labelled maltooligomer substrate series. Binding energies between amino acid moieties of subsites and glucose residues of substrate were calculated. Active site contains six subsites in the binding region of LdAmy; four glycone- (-4, -3, -2, -1) and two aglycone-binding sites (+1, +2). Subsite map calculation resulted in apparent binding energies -11.8 and - 11.0 kJ/mol for subsites (+2) and (-3), respectively, which revealed very favorable interactions at these positions. Structures of binding sites of LdAmy and mammalian a-amylases show similarity, but there are variations in the binding energies at subsite (-2) and (-4). Differences were interpreted by comparison of amino acid sequences of human salivary alpha-amylase (HSA) and porcine pancreatic alpha-amylase (PPA) and two insect (Leptinotarsa decemlineata and Tenebrio molitor) enzymes. The observed substitution of positively charged His305 in HSA at subsite (-2) with an acidic Asp in LdAmy in the same position may explain the obtained energy reduction.
Tárgyszavak:Agrártudományok Növénytermesztési és kertészeti tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:International Journal Of Biological Macromolecules. - 168 (2021), p. 350-355. -
További szerzők:Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Kandra Lili (1943-) (biokémikus) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2- 15-2016-00008
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM087699
Első szerző:Király Anita (biológus)
Cím:A glicerin-3-foszfát dehidrogenáz (gfdB) gén szerepe az Aspergillus nidulans és Aspergillus glaucus oxidatív stresszválaszában / Király Anita, Hámori Csaba, Gyémánt Gyöngyi, E. Kövér Katalin, Pócsi István, Leiter Éva
Dátum:2019
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok előadáskivonat
könyvrészlet
Megjelenés:Biotechnológia a Debreceni Egyetemen Tudományos szimpózium: Program és összefoglalók. - p. 20
További szerzők:Hámori Csaba (1991-) (vegyész) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Pócsi István (1961-) (vegyész) Leiter Éva (1976-) (biológus)
Pályázati támogatás:EFOP-3.6.1-16-2016-00022
EFOP
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM087700
Első szerző:Király Anita (biológus)
Cím:Glycerol-3-phosphate dehydrogenase GfdB in the oxidative stress defense of Aspergillus nidulans / Király Anita, Molnár Anna, Bodnár Veronika, Hámori Csaba, Gyémánt Gyöngyi, E. Kövér Katalin, Leiter Éva, Pócsi István
Dátum:2019
ISBN:978-85-5722-210-6
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok előadáskivonat
könyvrészlet
Megjelenés:Annals of the International Symposium on Fungal Stress : ISFUS : Book of Abstracts. - p. 69-70. -
További szerzők:Molnár Anna Bodnár Veronika Hámori Csaba (1991-) (vegyész) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Leiter Éva (1976-) (biológus) Pócsi István (1961-) (vegyész)
Pályázati támogatás:EFOP-3.6.1-16-2016-00022
EFOP
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM086451
035-os BibID:(WoS)000532395600012 (Scopus)85073748291
Első szerző:Király Anita (biológus)
Cím:Characterization of gfdB, putatively encoding a glycerol 3-phosphate dehydrogenase in Aspergillus nidulans / Király Anita, Hámori Csaba, Gyémánt Gyöngyi, Kövér Katalin E., Pócsi István, Leiter Éva
Dátum:2020
ISSN:1878-6146
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Fungal Biology. - 124 : 5 (2020), p. 352-360. -
További szerzők:Hámori Csaba (1991-) (vegyész) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Pócsi István (1961-) (vegyész) Leiter Éva (1976-) (biológus)
Pályázati támogatás:EFOP-3.6.1-16-2016-00022
EFOP
GINOP-2.3.3-15-2016-00004
GINOP
K112181
Egyéb
K119494
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM087586
035-os BibID:(Scopus)85090822065 (WoS)000568518000001
Első szerző:Nagy-Szabó Kármen Annamária (vegyész)
Cím:Gallotannins are Non-Specific Inhibitors of α-Amylase: Aggregates are the Active Species taking part in Inhibition / Kármen Szabó, Csaba Hámori, Gyöngyi Gyémánt
Dátum:2021
ISSN:1747-0277
Megjegyzések:The versatile biological activity of gallotannins has been investigated for a long time, including their use as ?-amylase inhibitors for the treatment of diabetes and its complications. The effectiveness of gallotannins on a wide range of enzymes refers to promiscuity. We proved that gallotannins are non-specific promiscuous ?-amylase inhibitors, which exert their effect through their aggregates. A gallotannin of Aleppo oak origin fulfilled all the criteria for aggregators; significant changes could be observed in the IC50 values in the presence of Triton? X-100 detergent (from 2.3 ?g/mL to 110 ?g/mL) and after enzyme-inhibitor pre-incubation (from 2.3 ?g/mL to 0.65 ?g/mL). Increasing the enzyme concentration also led to the moderation of the inhibition by gallotannin. In addition, we observed that gallotannin molecules are those, which are involved in aggregation, and discrete protein molecules are adsorbed to the aggregates. This was revealed by the increasing particle size of gallotannin, which became three orders of magnitude higher after 150 min, whereas the size of ?-amylase remained unchanged. Consequently, gallotannins should be used as anti-diabetic drugs only if the necessity of higher dose due to their promiscuity is taken into account. Aggregation propensity should not be ignored in case of in vivo applications.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
gallotannin
inhibitor-promiscuity
aggregation
specificity
Megjelenés:Chemical Biology & Drug Design. - 97 : 2 (2021), p. 349-357. -
További szerzők:Hámori Csaba (1991-) (vegyész) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész)
Pályázati támogatás:ÚNKP-19-3
Egyéb
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM079345
035-os BibID:(WoS)000489319800015 (Scopus)85064935349
Első szerző:Szilágyi E.
Cím:Cooperation of enzymes involved in carbohydrate digestion of Colorado potato beetle (Leptinotarsa decemlineata, Say) / E. Szilágyi, C. Hámori, P. Bíró-Molnár, L. Kandra, J. Remenyik, G. Gyémánt
Dátum:2019
ISSN:0007-4853
Megjegyzések:Colorado potato beetle (Leptinotarsa decemlineata, Say) is the main pest of Solanaceae and its survival is mainly dependent on the carbohydrate digestion. Characterizing the gut enzymes may help us with finding effective inhibitors for plant protection. Activity measurements revealed that gut extracts contain ?- and ?-glucosidase in addition to ?-amylase. For larvae, amylase activity was detected only in gut saturated with nutrients. Leptinotarsa decemlineata ?-amylase (LDAmy) had optimum pH of 6.0 andwas active under 30?40?C temperature measured on a selective ?-amylase substrate, 2-chloro-4-nitrophenyl-4-O-?-D-galactopyranosyl- maltoside. HPLC analysis demonstrated dimer, trimer, and tetramer reducing end amylolytic products from 2-chloro-4-nitrophenyl-maltoheptaoside substrate in similar ratio than that of during porcine pancreatic ?-amylase (PPA) catalyzed hydrolysis. The 4,6-O-benzylidene-modified substrate (BzG7PNP) is very stable toward hydrolysis by exo-glycosidases, therefore is very useful to monitor the digestion catalyzed by ?-amylases exclusively. Similarly to PPA active site, three glycon and two aglycon binding sites are suggested for LDAmy based on the pattern of early hydrolysis products of BzG7PNP. The observed similarity between LDAmy and PPA raises the possibility of using known inhibitors of mammalian ?-amylases to protect the potato plant from attack of Colorado potato beetle.
Tárgyszavak:Agrártudományok Élelmiszertudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Colorado potato beetle
carbohydrate digestion
gut enzymes
alphaamylase
HPLC
chromogen substrates
Megjelenés:Bulletin Of Entomological Research. - 11 (2019), p. 1-6. -
További szerzők:Hámori Csaba (1991-) (vegyész) Bíróné Molnár Piroska (1970-) (biokémia) Kandra Lili (1943-) (biokémikus) Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.