CCL

Összesen 5 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM085406
035-os BibID:(WoS)000454945800042 (Scopus)85059505403
Első szerző:Balogh Bettina Diána (vegyész)
Cím:Metal binding selectivity of an N-terminally free multihistidine peptide HAVAHHH-NH / Bettina Diána Balogh, Zsolt Bihari, Péter Buglyó, Gizella Csire, Zsuzsanna Kerekes, Márton Lukács, Imre Sóvágó, Katalin Várnagy
Dátum:2019
ISSN:1144-0546 1369-9261
Megjegyzések:Copper(II), nickel(II), zinc(II) and organometallic ruthenium(II) ([(Z6-p-cym)Ru(H2O)3]2+) complexes of an N-terminally free heptapeptide containing four histidyl residues (NH2-HAVAHHH-NH2) have been studied by potentiometric and various spectroscopic techniques (UV-vis, CD, NMR and ESI-MS). The data revealed a significant selectivity in the metal binding ability of this ligand. Histamine-like coordination of the amino terminus is the primary binding mode for all metal ions but the internal histidyl residues can also contribute to the overall stability of the complexes. Copper(II) and nickel(II) ions are able to induce the deprotonation and coordination of the amide functions both at the amino terminus and around the internal histidyl sites, resulting in the co-existence of various coordination isomers or the formation of dinuclear complexes in the presence of excess of metal ions.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
pH-potenciometria
UV és UV-látható spektroszkópia
CD spektroszkópia
hisztidin
réz(II)ion
nikkel(II)ion
cink(II)ion
ruténium(III)ion
Megjelenés:New Journal Of Chemistry. - 43 : 2 (2019), p. 907-916. -
További szerzők:Bihari Zsolt (1989-) (vegyész) Buglyó Péter (1965-) (vegyész) Csire Gizella (1990-) (vegyész) Kerekes Zsuzsanna Lukács Márton (1992-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
OTKA-115480
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM102980
035-os BibID:(Wos)000472449300031 (Scopus)85065536547
Első szerző:Csire Gizella (vegyész)
Cím:The ability of the NiSOD binding loop to chelate zinc( ii ): the role of the terminal amino group in the enzymatic functions / Csire Gizella, Kolozsi András, Gajda Tamás, Pappalardo Giuseppe, Várnagy Katalin, Sóvágó Imre, Fábián István, Lihi Norbert
Dátum:2019
ISSN:1477-9226
Megjegyzések:Equilibrium and detailed spectroscopic characterization of zinc(ii) complexes with NiSOD binding loop and their related model fragments are reported in the whole investigated pH-range. The zinc(ii) complexes of L1 (HCDLPCGVY-NH2), L2 (Ac-HCDLPCGVY-NH2) and L3 (HCDLACGVY-NH2) and the nickel(ii) and zinc(ii) complexes of L4 (HCDLPCG-NH2) were studied by pH-potentiometric and several spectroscopic methods. The results indicated that the macrochelate coordinated zinc(ii) complexes are dominant in a whole pH-range and the side chain donors of the peptides are involved in the metal binding. Therefore, the deprotonation and coordination of the peptide backbone occur only in a strongly alkaline solution. The acetylation of the peptide amino terminus (L2) significantly enhances the zinc(ii) binding ability compared to the corresponding nickel(ii) complexes. L2 complexes of zinc(ii) are 2 or 3 orders of magnitude more stable than the corresponding nickel(ii) complexes. This effect clearly shows the crucial role of the terminal amino group in the nickel binding for the NiSOD enzyme.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
cadmium(II)
complexes
peptides
copper
nickel(II)
histidyl
Megjelenés:Dalton Transactions. - 48 : 18 (2019), p. 6217-6227. -
További szerzők:Gajda Tamás Kolozsi András Pappalardo, Giuseppe Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Lihi Norbert (1990-) (vegyész) Fábián István (1956-) (vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
NKFIH PD-128326
Egyéb
K-124983
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM084841
035-os BibID:(cikkazonosító)P 103
Első szerző:Csire Gizella (vegyész)
Cím:Metal ion catalyzed oxidation of a human prion fragment / Gizella Csire, Csilla Kállay, Lajos Nagy, Katalin Várnagy, Imre Sóvágó
Dátum:2014
ISSN:0949-8257
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idézhető absztrakt
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Biological Inorganic Chemistry. - 19 : Suppl 2 (2014), p. S813. -
További szerzők:Kállay Csilla (1978-) (vegyész) Nagy Lajos (1979-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:TÁMOP 4.2.4.A/2-11-1-2012-0001
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM082433
035-os BibID:(cikkazonosító)110927 (WoS)000510109900045 (Scopus)85075795815
Első szerző:Csire Gizella (vegyész)
Cím:Complex formation processes and metal ion catalyzed oxidation of model peptides related to the metal binding site of the human prion protein / Gizella Csire, Ildikó Turi, Imre Sóvágó, Eszter Kárpáti, Csilla Kállay
Dátum:2020
ISSN:0162-0134
Megjegyzések:Interaction of copper(II) and nickel(II) ions with the Ac-PHAAAGTHSMKHM-NH2 tridecapeptide containing the His85, His96 and His111 binding sites of human prion protein has been studied by various techniques. pH-potentiometry, UV?Vis and circular dichroism spectroscopy were applied to study the stoichiometry, stability and structure of the copper(II) and nickel(II) complexes, while HPLC-MS and MS/MS were used for identifying the products of copper(II) catalyzed oxidation. The copper binding ability of shorter fragments, namely the nonapeptide Ac-PHAAAGTHS-NH2 and pentapeptide Ac-PHAAA-NH2 have also been studied. The tridecapeptide is able to bind three equivalent of copper(II) ion, since the histidine residues behave as independent metal binding sites. Nevertheless, the metal binding ability of histidine residue mimicking the octarepeat domain (His85) is decreased, while the other parts of the peptide mimicking the histidines outside the octarepeat domain bind the copper ions in comparable concentration. On the other hand, this peptide is able to coordinate only two equivalents of nickel ion on the domains outside the octarepeat region. Furthermore the His96 binding site is more effective for the nickel ions. Both histidine and methionine residues are sensitive for oxidation, the oxidation of these residues are proved, and in the case of the histidine residues follows the order His96?>His85>>His111.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal Of Inorganic Biochemistry. - 203 (2020), p. 1-9. -
További szerzők:Turi Ildikó (1985-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Kárpáti Eszter Kállay Csilla (1978-) (vegyész)
Pályázati támogatás:NKFI-115480
egyéb
NKFI-124983
egyéb
GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM082561
035-os BibID:(WoS)000456633400050 (Scopus)85060019006
Első szerző:Lihi Norbert (vegyész)
Cím:Stabilization of the Nickel Binding Loop in NiSOD and Related Model Complexes : Thermodynamic and Structural Features / Norbert Lihi, Gizella Csire, Bence Szakács, Nóra V. May, Katalin Várnagy, Imre Sóvágó, István Fábián
Dátum:2019
ISSN:0020-1669 1520-510X
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Inorganic Chemistry. - 58 : 2 (2019), p. 1414-1424. -
További szerzők:Csire Gizella (1990-) (vegyész) Szakács Bence (1996-) (vegyész) May Nóra Veronika Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Fábián István (1956-) (vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
NKFIH PD-128326
egyéb
NKFIH K-124983
egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1