Magyar
Toggle navigation
Tudóstér
Magyar
Tudóstér
Keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Böngészés
Saját polc tartalma
(
0
)
Korábbi keresések
CCL parancs
CCL
Összesen 1 találat.
#/oldal:
12
36
60
120
Rövid
Hosszú
MARC
Részletezés:
Rendezés:
Szerző növekvő
Szerző csökkenő
Cím növekvő
Cím csökkenő
Dátum növekvő
Dátum csökkenő
1.
001-es BibID:
BIBFORM057717
Első szerző:
González Rodríguez, Estela
Cím:
Phosphoinositide substrates of myotubularin affect voltage-activated Ca2+ release in skeletal muscle / Estela González Rodríguez, Romain Lefebvre, Dóra Bodnár, Claude Legrand, Peter Szentesi, János Vincze, Karine Poulard, Justine Bertrand-Michel, Laszlo Csernoch, Anna Buj-Bello, Vincent Jacquemond
Dátum:
2014
ISSN:
0031-6768
Megjegyzések:
Skeletal muscle excitation?contraction (E?C) couplingis altered in several models of phosphatidylinositol phosphate(PtdInsP) phosphatase deficiency and ryanodine receptoractivity measured in vitro was reported to be affected by certainPtdInsPs, thus prompting investigation of the physiologicalrole of PtdInsPs in E?C coupling. We measured intracellularCa2+ transients in voltage-clamped mouse muscle fibresmicroinjected with a solution containing a PtdInsP substrate(PtdIns(3,5)P2 or PtdIns(3)P) or product (PtdIns(5)P orPtdIns) of the myotubularin phosphatase MTM1. No significantchange was observed in the presence of either PtdIns(5)Por PtdIns but peak SR Ca2+ release was depressed by ~30%and50% in fibres injected with PtdIns(3,5)P2 and PtdIns(3)P,respectively, with no concurrent alteration in the membranecurrent signals associated with the DHPR function as well asin the voltage dependence of Ca2+ release inactivation. Inpermeabilized muscle fibres, the frequency of spontaneousCa2+ release events was depressed in the presence of the threetested phosphorylated forms of PtdInsP with PtdIns(3,5)P2being the most effective, leading to an almost complete disappearanceof Ca2+ release events. Results support the possibilitythat pathological accumulation of MTM1 substrates mayacutely depress ryanodine receptor-mediated Ca2+ release.Overexpression of a mCherry-tagged form of MTM1 in musclefibres revealed a striated pattern consistent with the triadicarea. Ca2+ release remained although unaffected by MTM1overexpression and was also unaffected by the PtdIns-3-kinaseinhibitor LY2940002, suggesting that the 3-phosphorylatedPtdIns lipids active on voltage-activated Ca2+ release are inherentlymaintained at a low level, inefficient on Ca2+ releasein normal conditions.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Calcium homeostasis
Excitation-contraction coupling
Ryanodine receptor
Sarcoplasmic reticulum Ca2+ release
Phosphatidylinositol phosphate
Megjelenés:
Pflugers Archiv-European Journal Of Physiology. - 466 : 5 (2014), p. 973-985. -
További szerzők:
Lefebvre, Romain
Bodnár Dóra (1987-) (molekuláris biológus)
Legrand, Claude
Szentesi Péter (1967-) (élettanász)
Vincze János (1988-) (orvos)
Poulard, Karine
Bertrand-Michel, Justine
Csernoch László (1961-) (élettanász)
Buj-Bello, Anna
Jacquemond, Vincent
Pályázati támogatás:
OTKA-K107765
OTKA
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
Rekordok letöltése
1
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27
© 2023
Monguz kft.
Minden jog fenntartva.