CCL

Összesen 6 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM108084
035-os BibID:(Wos)000412765000036 (Scopus)85031121346
Első szerző:Grenács Ágnes (vegyész, analitikus)
Cím:The influence of penicillamine/cysteine mutation on the metal complexes of peptides / Ágnes Grenács, Norbert Lihi, Imre Sóvágó, Katalin Várnagy
Dátum:2017
ISSN:1477-9226
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Dalton Transactions. - 46 : 39 (2017), p. 13472-13481. -
További szerzők:Lihi Norbert (1990-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Pályázati támogatás:OTKA-115480
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM107635
035-os BibID:(WOS)000750182100001 (Scopus)85125446140
Első szerző:Grenács Ágnes (vegyész, analitikus)
Cím:The effect of side chains on the complex formation processes of N-terminally free hexapeptides containing C-terminal cysteinyl functions / Ágnes Grenács, Nikolett Bodnár, Dóra Csilla Pálinkás, Norbert Lihi, Katalin Várnagy
Dátum:2022
ISSN:1144-0546 1369-9261
Megjegyzések:Cysteine containing ligands with free amino- and amidated C-termini were studied and their nickel(II), zinc(II) and cadmium(II) complexes were described in the aspect of their thermodynamic stability and structure, including the preference of the metal ions toward the two anchoring groups. Comparing the investigated ligands, AAASSC-NH2 and AAEAAC-NH2, with the previously studied ones, AAHAAC-NH2 and AADAAC-NH2, it can be stated that the ratio of coordination isomers of nickel(II) complexes can be altered by inserting strongly, weakly or non-coordinating internal amino acid residues. Priority of the C-terminal binding site enhances in an order of AAASSC-NH2 > AAEAAC-NH2 > AADAAC-NH2 > AAHAAC-NH2 forming an (N?,N?,N?,S?) fused chelate system at high pH. Under neutral conditions, in contrast with the former investigated ligands, a machrochelate structure is present in the NiL species without the involvement of amide nitrogen atoms, and in the case of AAEAAC-NH2 the ?-carboxylate function of glutamic acid residue contributes to the stability of this complex. Formation of zinc(II) complexes occurred with the stoichiometry of ZnHL and ZnL, latter containing the amino function in the coordination sphere, too, besides the thiolate (and carboxylate) groups. This finding is in a good agreement with the ligand containing aspartic acid, however, is in contrast with the strongly coordinating histidine peptide, where bis-ligand zinc(II) species were also formed. Bis(ligand) complex formation was more facilitated in case of cadmium(II) ions, except of AAASSC-NH2. All the other three ligands were able to form CdL2H2, CdL2H and CdL2 species meaning that an internal, even only weakly coordinating side chain enables the coordination of two ligands to a metal ion due to the tridentate binding of the peptide.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:New Journal Of Chemistry. - 46 : 8 (2022), p. 3754-3765. -
További szerzők:Bodnár Nikolett (1994-) (vegyész) Pálinkás Dóra Csilla (1997-) (vegyész) Lihi Norbert (1990-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
ÚNKP-21-4-II
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM065918
Első szerző:Lihi Norbert (vegyész)
Cím:Zinc(II) and cadmium(II) complexes of N-terminally free peptides containing two separate cysteinyl binding sites / Norbert Lihi, Ágnes Grenács, Sarolta Timári, Ildikó Turi, István Bányai, Imre Sóvágó, Katalin Várnagy
Dátum:2015
ISSN:1144-0546 1369-9261
Megjegyzések:The hexa- and hepta-peptides CSSACS-NH2 and ACSSACS-NH2 have been synthesized by solid phasepeptide synthesis and their zinc(II) and cadmium(II) complexes studied by potentiometric, NMRspectroscopic and ESI MS techniques. Both peptides have outstanding zinc(II) and cadmium(II) bindingaffinity but their coordination chemistry is different. In the case of the hexapeptide, the amino terminusis the primary metal binding site in the form of a stable (NH2,S ) 5-membered chelate supported bymacrochelation via the distant cysteinyl residue. The heptapeptide ACSSACS-NH2 is a slightly lesseffective metal binder but its coordination chemistry is more versatile. The thiolate groups are theprimary binding sites for both metal ions and an 18-membered (S ,S ) macrochelate is the favoredcoordination mode of the peptide. In slightly basic samples the deprotonated amino group can alsocontribute to metal binding. Moreover, the interaction of the terminal amino-N and the thiolate-S ofthe Cys(2) moiety can promote the deprotonation and metal ion coordination of the amide groupbetween these residues. This reaction results in the formation of the (NH2,N ,S ) fused chelatessupported by the thiolate of the distant cysteinyl residue. Zinc(II) induced deprotonation andcoordination of amide groups have already been described in various peptides of histidine, but in thecase of cadmium(II) this is the first example for the formation of a Cd-N(peptide amide) bond.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:New Journal Of Chemistry 39 : 11 (2015), p. 8364-8372. -
További szerzők:Grenács Ágnes (1988-) (vegyész, analitikus) Timári Sarolta (1984-) (vegyész, kémia tanár) Turi Ildikó (1985-) (vegyész) Bányai István (1953-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Pályázati támogatás:TAMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-004
TÁMOP
TAMOP-4.2.2.B- 15/1/KONV-2015-0001
TÁMOP
Richter Gedeon Talentum Foundation
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM082023
Első szerző:Lukács Márton (vegyész)
Cím:Copper(II) Coordination Abilities of the Tau Protein's N-Terminus Peptide Fragments: A Combined Potentiometric, Spectroscopic and Mass Spectrometric Study / Márton Lukács, Györgyi Szunyog, Ágnes Grenács, Norbert Lihi, Csilla Kállay, Giuseppe Di Natale, Tiziana Campagna, Valeria Lanza, Giovanni Tabbi, Giuseppe Pappalardo, Imre Sóvágó, Katalin Várnagy
Dátum:2019
ISSN:2192-6506
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
binding sites
copper
mass spectrometry
peptides
tau proteins
Megjelenés:ChemPlusChem. - 84 : 11 (2019), p. 1697-1708. -
További szerzők:Szunyog Györgyi (1991-) (okleveles vegyész) Grenács Ágnes (1988-) (vegyész, analitikus) Lihi Norbert (1990-) (vegyész) Kállay Csilla (1978-) (vegyész) Di Natale, Giuseppe Campagna, Tiziana Lanza, Valeria Tabbi, Giovanni Pappalardo, Giuseppe Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
NKFIH K115480
Egyéb
PD-128326
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM107637
035-os BibID:(Scopus)85161610965 (WoS)001028904000001
Első szerző:Sóvágó Imre (vegyész)
Cím:Interactions of copper(II) and zinc(II) ions with the peptide fragments of proteins related to neurodegenerative disorders: similarities and differences / Imre Sóvágó, Katalin Várnagy, Csilla Kállay, Ágnes Grenács
Dátum:2023
ISSN:0929-8673
Megjegyzések:Metal binding ability and coordination modes of the copper(II) and zinc(II) complexes of various peptide fragments of prion, amyloid-beta and tau proteins are summarized in this review. Imidazole-N donors are the primary metal binding sites of all three proteins but the difference in the location of these residues and the presence or absence of other coordinating side chains results in significant differences in the complex formation processes. The presence of macrochelates and the possibility of the formation of multi-copper complexes is the most characteristic for prion fragments. Amyloid-? can form high stability complexes with both copper(II) and zinc(II) ions but the preferred binding sites are different for the two metal ions. Similar observations have been obtained for the tau fragments but the metal ion selectivity of the various fragments is even more pronounced. In addition to the complex formation, copper(II) ions can play an important role in the various oxidative reactions of peptides. Results of the metal ion catalyzed oxidation of peptide fragments of prion, amyloid-? and tau proteins are also summarized. Amino acid side chain oxidation (mostly methionine, histidine and aspartic acid) and protein fragmentations are the most common consequences of this process.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Current Medicinal Chemistry. - 30 : 36 (2023), p. 4050-4071. -
További szerzők:Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Kállay Csilla (1978-) (vegyész) Grenács Ágnes (1988-) (vegyész, analitikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM066153
Első szerző:Sóvágó Imre (vegyész)
Cím:Coordinating properties of peptides containing histidyl residues / Sóvágó Imre, Várnagy Katalin, Lihi Norbert, Grenács Ágnes
Dátum:2016
ISSN:0010-8545
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Copper(II)
Nickel(II)
Zinc(II)
Histidine
Peptide
Structure
Megjelenés:Coordination Chemistry Reviews 327-328 (2016), p. 43-54. -
További szerzők:Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Lihi Norbert (1990-) (vegyész) Grenács Ágnes (1988-) (vegyész, analitikus)
Pályázati támogatás:K 115480
OTKA
Richter Gedeon Talentum Alapítvány
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.