CCL

Összesen 4 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM094560
035-os BibID:(Cikkazonosító)10593 (WOS)000658822200030 (Scopus)85106032076
Első szerző:Horváth Enikő (biológus)
Cím:The antagonistic Metschnikowia andauensis produces extracellular enzymes and pulcherrimin, whose production can be promoted by the culture factors / Enikő Horváth, Lívia Dályai, Erna Szabó, Teréz Barna, László Kalmár, József Posta, Matthias Sipiczki, Hajnalka Csoma, Ida Miklós
Dátum:2021
ISSN:2045-2322
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Scientific Reports. - 11 (2021), p. 10593-10603. -
További szerzők:Dályai Lívia Szabó Erna (1990-) (Biológus) Barna Teréz (1963-) (vegyész) Kalmár László Posta József (1948-) (vegyész, analitikus) Sipiczki Mátyás (1948-) (biológus) Csoma Hajnalka (1979-) (biológus, szőlész-borász) Miklós Ida (1962-) (biológus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM096569
035-os BibID:(cikkazonosító)113649 (WoS)000695696100030 (Scopus)85109505021
Első szerző:Kiss Mariann (vegyész)
Cím:Nanomolar inhibition of human OGA by 2-acetamido-2-deoxy-d-glucono-1,5-lactone semicarbazone derivatives / Mariann Kiss, Erna Szabó, Boglárka Bocska, Luu Thanh Sinh, Conceicao Piedade Fernandes, István Timári, Joseph M. Hayes, László Somsák, Teréz Barna
Dátum:2021
ISSN:0223-5234
Megjegyzések:O-GlcNAcylation is a dynamic post-translational modification mediated by O-linked beta-N-acetylglucosamine transferase (OGT) and O-GlcNAc hydrolase (OGA), that adds or removes a single beta-N-acetylglucosamine (GlcNAc) moiety to or from serine/threonine residues of nucleocytosolic and mitochondrial proteins, respectively. The perturbed homeostasis of O-GlcNAc cycling results in several pathological conditions. Human OGA is a promising therapeutic target in diseases where aberrantly low levels of O-GlcNAc are experienced, such as tauopathy in Alzheimer's disease. A new class of potent OGA inhibitors, 2-acetamido-2-deoxy-D-glucono-1,5-lactone (thio)semicarbazones, have been identified. Eight inhibitors were designed and synthesized in five steps starting from d-glucosamine and with 15-55% overall yields. A heterologous OGA expression protocol with strain selection and isolation has been optimized that resulted in stable, active and full length human OGA (hOGA) isomorph. Thermal denaturation kinetics of hOGA revealed environmental factors affecting hOGA stability. From kinetics experiments, the synthesized compounds proved to be efficient competitive inhibitors of hOGA with K-i-s in the range of similar to 30-250 nM and moderate selectivity with respect to lysosomal beta-hexosaminidases. In silico studies consisting of Prime protein-ligand refinements, QM/MM optimizations and QM/MM-PBSA binding free energy calculations revealed the factors governing the observed potencies, and led to design of the most potent analogue 2-acetamido-2-deoxy-D-glucono-1,5-lactone 4-(2-naphthyl)-semicarbazone 6g (K-i = 36 nM). The protocol employed has applications in future structure based inhibitor design targeting OGA. (C) 2021 The Authors. Published by Elsevier Masson SAS.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
hOGA
Expression
Inhibitor
Glyconolactone semicarbazone
QM/MM-PBSA
Halogen
HalogenHydrogen bond donor
Megjelenés:European Journal of Medicinal Chemistry. - 223 (2021), p. 1-14. -
További szerzők:Szabó Erna (1990-) (Biológus) Bocska Boglárka Sinh, Luu Thanh Fernandes, Conceicao Piedade Timári István (1989-) (vegyész) Hayes, Joseph M. Somsák László (1954-) (vegyész) Barna Teréz (1963-) (vegyész)
Pályázati támogatás:K 109450
OTKA
NKFIH FK125067
Egyéb
NKFIH PD 135034
Egyéb
GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
GINOP-2.3.3-15-2016-00004
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM116648
035-os BibID:(Scopus)85171881005 (WoS)001100201000015
Első szerző:Luzics Szabina
Cím:Cloning, expression, and biochemical characterisation of a novel endomannanase from Thermobifida alba / Sz. Luzics, Á. Tóth, T. Barna, E. Szabó , I. Nagy, B. Horváth, I. Nagy, Z. Varecza, I. Bata-Vidács, J. Kukolya
Dátum:2023
ISSN:0139-3006 1588-2535
Megjegyzések:Thermobifida alba is the mesophilic member of the Thermobifida genus, the genome and enzyme sets of which have not been described and published yet. Thermobifida strains are thermotolerant actinomycete, which possess wide sets of cellulose and hemicellulose hydrolysing enzymes. Previously, three endomannanases (Man5ATh, Man5ATc, and Man5AThf) of thermobifidas were cloned and investigated, and hereby the endomannanase of T. alba DSM 43795 is described. All four endomannanases belong to the glycoside hydrolase family 5, their sizes are around 50-55 kDa. Their structure consists of a catalytic domain and a carbohydrate binding module, while there is an interdomain linker region in-between consisting repetitive tetrapeptide motifs (eg.: PPTEPTD-Ta, PTDP-Tc, TEEP-Tf, DPGT-Th). The pH optima of Man5A enzymes from T. alba, Thermobifida halotolerans, Thermobifida cellulosilytica, and Thermobifida fusca are slightly different (6.5, 7.0, 7.5, and 8.0, respectively), however, the temperature optima of the enzymes were detected within a wider range of 65-75 ?C. In this research, Man5ATa exhibited the lowest Michaelis-Menten constant (KM) (0.13 mM) on LBG-mannan substrate, while others shared similar kinetic parameters: 0.9-1.7 mM of KM. Despite the high sequence similarity of the investigated mannanases, they exhibit different temperature stability parameters. These different functional characteristics can be advantageous for industrial applications producing biologically active, oligomannan prebiotics under different conditions.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
endomannanase
hemicellulase
LBG
protein expression
Thermobifida alba
Megjelenés:Acta Alimentaria. - 52 : 3 (2023), p. 502-519. -
További szerzők:Tóth Ákos Barna Teréz (1963-) (vegyész) Szabó Erna (1990-) (Biológus) Nagy I. Horváth B. Nagy István Péter (1964-) (vegyész, kémikus) Varecza Zoltán Batáné Vidács Ildikó Kukolya József
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM068817
035-os BibID:(cikkazonosító)e0155769 (WOS)000376881700029 (Scopus)84971201028
Első szerző:Tóth Ákos
Cím:Cloning, Expression and Biochemical Characterization of Endomannanases from Thermobifida Species Isolated from Different Niches / Ákos Tóth, Terézia Barna, Erna Szabó, Rita Elek, Ágnes Hubert, István Nagy, István Nagy, Balázs Kriszt, András Táncsics, József Kukolya
Dátum:2016
ISSN:1932-6203
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
endomannanase
Megjelenés:Plos One. - 11 : 5 (2016), p. e0155769-. -
További szerzők:Barna Teréz (1963-) (vegyész) Szabó Erna (1990-) (Biológus) Elek Rita Hubert Ágnes Nagy István Kriszt Balázs Táncsics András Kukolya József
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1