Magyar
Toggle navigation
Tudóstér
Magyar
Tudóstér
Keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Böngészés
Saját polc tartalma
(
0
)
Korábbi keresések
CCL parancs
CCL
Összesen 3 találat.
#/oldal:
12
36
60
120
Rövid
Hosszú
MARC
Részletezés:
Rendezés:
Szerző növekvő
Szerző csökkenő
Cím növekvő
Cím csökkenő
Dátum növekvő
Dátum csökkenő
1.
001-es BibID:
BIBFORM082217
Első szerző:
Hadháziné Raics Mária (vegyész)
Cím:
Copper(II), nickel(II) and zinc(II) complexes of hexapeptides containing separate aspartyl and histidyl residues / Mária Raics, Daniele Sanna, Imre Sóvágó, Csilla Kállay
Dátum:
2015
ISSN:
0020-1693
Megjegyzések:
Copper(II), nickel(II) and zinc(II) complexes of two N-terminally free and C-terminally blocked hexapeptides, NH2-ADAAAH-NH2 and NH2-AADAAH-NH2, containing separate aspartyl and histidyl residues have been studied by potentiometric, UV-Vis, CD and ESR spectroscopic methods. The amino termini were found as the primary anchoring sites of both ligands for the complexation with all three metal ions. The β-carboxylate function of the second or third aspartyl residue enhances the thermodynamic stability of the copper(II) and nickel(II) complexes and shifts the deprotonation of the subsequent amide functions into a more alkaline pH range. In the case of NH2-AADAAH-NH2 the imidazole-N donor of the histidyl residue does not have a significant contribution to the overall stability of the mononuclear complexes. The side chain imidazole, however, can be an independent metal binding site resulting in the formation of dinuclear or even mixed metal complexes. The stabilizing role of the histidyl residue is much more pronounced in the complexes of the NH2-ADAAAH-NH2 peptide. In this case a tridentately (NH2,N?,β-COO?)-coordinated species is formed and its stability is significantly enhanced by the macrochelation of the side chain imidazole. The presence of two anchoring sites (terminal amino and side chain imidazole) in one molecule enhances the stability of the corresponding zinc(II) complexes, too, but the amide nitrogens are not involved in metal binding in this case.
Tárgyszavak:
Természettudományok
Kémiai tudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Copper(II)
Nickel(II)
Zinc(II)
Peptides
Histidyl
Aspartyl
Megjelenés:
Inorganica Chimica Acta. - 426 (2015), p. 99-106. -
További szerzők:
Sanna, Daniele (1956-) (vegyész)
Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Kállay Csilla (1978-) (vegyész)
Pályázati támogatás:
OTKA 105156
OTKA
TÁMOP 4.2.4. A/1-11-1-2012-0001
TÁMOP
TÁMOP 4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0043
TÁMOP
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
2.
001-es BibID:
BIBFORM069003
035-os BibID:
(WoS)000378508900069 (Scopus)84974621158
Első szerző:
Hadháziné Raics Mária (vegyész)
Cím:
Nickel(II), zinc(II) and cadmium(II) complexes of hexapeptides containing separate histidyl and cysteinyl binding sites / Mária Raics, Norbert Lihi, Aliz Laskai, Csilla Kállay, Katalin Várnagy, Imre Sóvágó
Dátum:
2016
ISSN:
1144-0546 1369-9261
Megjegyzések:
Nickel(II), zinc(II) and cadmium(II) complexes of two N-terminally free hexapeptides AAHAAC andAHAAAC containing separate histidyl and cysteinyl residues have been studied using potentiometric andvarious spectroscopic (UV-Vis, CD, 1H-NMR) techniques. Both peptides have outstanding metal bindingability but the speciation of the systems and the binding sites of peptides reveal a significant specificity.In the nickel(II)?AAHAAC system the amino terminus is the primary nickel(II) binding site in the form ofthe (NH2,N-,N-,Nim) chelate. However, the C-terminal thiolate function can bind another nickel(II) ionwith the involvement of amide nitrogens in metal binding. Zinc(II) and cadmium(II)ions are not ableto promote deprotonation and coordination of the peptide amide groups of AAHAAC and onlymononuclear complexes are formed, in which imidazole-N and thiolate-S- donors are the primarymetal binding sites. In the case of AHAAAC both nickel(II) and zinc(II) ions can induce deprotonation andcoordination of the first amide bond in the sequence. This results in the enhanced stability of thecorresponding species, [MH-1L], containing a tridentate (NH2,N-,Nim) binding mode at the aminoterminus supported by a macrochelate from the distant thiolate group.
Tárgyszavak:
Természettudományok
Kémiai tudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
nickel(II)
zinc(II)
cadmium(II)
complexes
Megjelenés:
New Journal of Chemistry. - 40 : 6 (2016), p. 5420-5427. -
További szerzők:
Lihi Norbert (1990-) (vegyész)
Laskai Aliz (1988-) (vegyész)
Kállay Csilla (1978-) (vegyész)
Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:
OTKA-115480
OTKA
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-004
TÁMOP
Richter Gedeon Talentum
Egyéb
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
3.
001-es BibID:
BIBFORM080687
Első szerző:
Lihi Norbert (vegyész)
Cím:
The effect of carboxylate groups on the complexation of metal ion with oligopeptides - Potentiometric investigation / Norbert Lihi, Márton Lukács, Mária Raics, Györgyi Szunyog, Katalin Várnagy, Csilla Kállay
Dátum:
2018
ISSN:
0020-1693
Tárgyszavak:
Természettudományok
Kémiai tudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
oligopeptides
asparagine acid
lead(II)
Megjelenés:
Inorganica Chimica Acta. - 472 (2018), p. 165-173. -
További szerzők:
Lukács Márton (1992-) (vegyész)
Hadháziné Raics Mária (1991-) (vegyész)
Szunyog Györgyi (1991-) (okleveles vegyész)
Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Kállay Csilla (1978-) (vegyész)
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
Rekordok letöltése
1
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27
© 2023
Monguz kft.
Minden jog fenntartva.