CCL

Összesen 4 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM103787
035-os BibID:(Scopus)85122999429
Első szerző:Hadháziné Raics Mária (vegyész)
Cím:Introducing 77Se Spectroscopy to Analyzing Galectin-Ligand Interaction / Mária Raics, István Timári, László Szilágyi, Hans-Joachim Gabius, Katalin E. Kövér
Dátum:2022
Megjegyzések:Their emerging nature as multifunctional effectors explains the large interest to monitor glycan binding to galectins and to define bound-state conformer(s) of their ligands in solution. Basically, NMR spectroscopy facilitates respective experiments. Towards developing new and even better approaches for these purposes, extending the range of exploitable isotopes beyond 1H, 13C, and 15N offers promising perspectives. Having therefore prepared selenodigalactoside and revealed its bioactivity as galectin ligand, monitoring of its binding by 77Se NMR spectroscopy at a practical level becomes possible by setting up a 2D 1H, 77Se CPMG-HSQBMC experiment including CPMG-INEPT long-range transfer. This first step into applying 77Se as sensor for galectin binding substantiates its potential for screening relative to inhibitory potencies in compound mixtures and for achieving sophisticated epitope mapping. The documented strategic combination of synthetic carbohydrate chemistry and NMR spectroscopy prompts to envision to work with isotopically pure 77Se-containing ?-galactosides and to build on the gained experience with 77Se by adding 19F as second sensor in doubly labeled glycosides.
ISBN:978-107-162-054-0 978-107-162-055-7
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok könyvfejezet
könyvrészlet
Galectin
HSQMBC
Selenoglycoside
77Se NMR
Thiodigalactoside
Megjelenés:Galectins: Methods and Protocols / Sean R. Stowell, Connie M. Arthur, Richard D. Cummings. - p. 105-123. -
További szerzők:Timári István (1989-) (vegyész) Szilágyi László (1941-) (vegyész) Gabius, Hans-Joachim Kövér Katalin, E. (1956-) (vegyész)
Pályázati támogatás:NN 128368
OTKA
PD 135034
OTKA
GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
BO/00372/20/7
Egyéb
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM101136
035-os BibID:(cikkazonosító)2494 (scopus)85125044439 (wos)000768200600001
Első szerző:Hadháziné Raics Mária (vegyész)
Cím:Investigation of the Molecular Details of the Interactions of Selenoglycosides and Human Galectin-3 / Mária Raics, Álex Kálmán Balogh, Chandan Kishor, István Timári, Francisco J. Medrano, Antonio Romero, Rob Marc Go, Helen Blanchard, László Szilágyi, Katalin E. Kövér, Krisztina Fehér
Dátum:2022
ISSN:1661-6596 1422-0067
Megjegyzések:Human galectin-3 (hGal-3) is involved in a variety of biological processes and is implicated in wide range of diseases. As a result, targeting hGal-3 for clinical applications has become an intense area of research. As a step towards the development of novel hGal-3 inhibitors, we describe a study of the binding of two Se-containing hGal-3 inhibitors, specifically that of di(?-Dgalactopyranosyl)selenide (SeDG), in which two galactose rings are linked by one Se atom and a di(?-D-galactopyranosyl)diselenide (DSeDG) analogue with a diseleno bond between the two sugar units. The binding affinities of these derivatives to hGal-3 were determined by 15N-1H HSQC NMR spectroscopy and fluorescence anisotropy titrations in solution, indicating a slight decrease in the strength of interaction for SeDG compared to thiodigalactoside (TDG), a well-known inhibitor of hGal-3, while DSeDG displayed a much weaker interaction strength. NMR and FA measurements showed that both seleno derivatives bind to the canonical S face site of hGal-3 and stack against the conserved W181 residue also confirmed by X-ray crystallography, revealing canonical properties of the interaction. The interaction with DSeDG revealed two distinct binding modes in the crystal structure which are in fast exchange on the NMR time scale in solution, explaining a weaker interaction with hGal-3 than SeDG. Using molecular dynamics simulations, we have found that energetic contributions to the binding enthalpies mainly differ in the electrostatic interactions and in polar solvation terms and are responsible for weaker binding of DSeDG compared to SeDG. Selenium-containing carbohydrate inhibitors of hGal-3 showing canonical binding modes offer the potential of becoming novel hydrolytically stable scaffolds for a new class of hGal-3 inhibitors.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
lectin
galectin-3
selenoglycosides
NMR spectroscopy
fluorescence anisotropy
X-ray crystallography
molecular dynamics
Megjelenés:International Journal of Molecular Sciences. - 23 : 5 (2022), p. 1-17. -
További szerzők:Balogh Álex Kálmán (1994-) (vegyész) Kishor, Chandan Timári István (1989-) (vegyész) Medrano, Francisco J. Romero, Antonio Go, Rob Marc Blanchard, Helen Szilágyi László (1941-) (vegyész) Kövér Katalin, E. (1956-) (vegyész) Fehér Krisztina (1974-) (vegyész)
Pályázati támogatás:NN 128368
OTKA
PD 135034
OTKA
GINOP-2.3.3-15-2016-00004
GINOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
BO/00372/20/7
Egyéb
ÚNKP-21-5-DE-471
Egyéb
BO/004333/18/7
Egyéb
ÚNKP-21-4-DE-165
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM088369
Első szerző:Hadháziné Raics Mária (vegyész)
Cím:Selenoglycosides as Lectin Ligands: 77Se-Edited CPMG-HSQMBC NMR Spectroscopy To Monitor Biomedically Relevant Interactions / Mária Raics, István Timári, Tammo Diercks, László Szilágyi, Hans-Joachim Gabius, Katalin E. Kövér
Dátum:2019
ISSN:1439-4227
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Chembiochem. - 20 : 13 (2019), p. 1688-1692. -
További szerzők:Timári István (1989-) (vegyész) Diercks, Tammo Szilágyi László (1941-) (vegyész) Gabius, Hans-Joachim Kövér Katalin, E. (1956-) (vegyész)
Pályázati támogatás:NN128368
OTKA
GINOP-2.3.3-15-2016-00004
GINOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM082059
Első szerző:Timári István (vegyész)
Cím:Real-time broadband proton-homodecoupled CLIP/CLAP-HSQC for automated measurement of heteronuclear one-bond coupling constants / István Timári, Lukas Kaltschnee, Mária H. Raics, Felix Roth, Nicholle G. A. Bell, Ralph W. Adams, Mathias Nilsson, Dušan Uhrín, Gareth A. Morris, Christina M. Thiele, Katalin E. Kövér
Dátum:2016
ISSN:2046-2069 2046-2069
Megjegyzések:A new method is proposed that allows broadband homonuclear decoupled CLIP/CLAP-HSQC NMR spectra to be acquired at virtually no extra cost in measurement time. The real-time (windowed) acquisition protocol applied follows a scheme recently devised for recording pure shift (broadband homonuclear decoupled) heteronuclear single quantum correlation (HSQC) spectra. To minimize systematic errors in the apparent coupling constants obtained using real-time homonuclear decoupling, we extended the acquisition scheme to include cycling of radiofrequency pulse phases both from chunk to chunk during windowed acquisition, and from scan to scan during time averaging, allowing robust coupling constant measurement. The new real-time pure shift CLIP/CLAP-HSQC experiments are designed to speed up coupling constant determination, to increase the sensitivity of measurement in favorable cases, and to simplify the extraction of accurate one-bond heteronuclear couplings from pure in- or anti-phase doublets using automatic peak picking. The scope and limitations of the method are discussed, and a variety of experimental tests are reported.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:RSC Advances. - 6 : 91 (2016), p. 87848-87855. -
További szerzők:Kaltschnee, Lukas Hadháziné Raics Mária (1991-) (vegyész) Roth, Felix Bell, Nicholle G. A. Adams, Ralph W. Nilsson, Mathias Uhrín, Dušan Morris, Gareth A. Thiele, Christina M. Kövér Katalin, E. (1956-) (vegyész)
Pályázati támogatás:OTKA NN 109671
OTKA
OTKA K 105459
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1