Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM103968
035-os BibID:	(WoS)000700168000001 (Scopus)85117440520
Első szerző:	Balogh Bettina Diána (vegyész)
Cím:	Thermodynamics and structural characterization of the nickel(II) and zinc(II) complexes of various peptide fragments of tau protein / Balogh Bettina Diána, Szunyog Györgyi, Lukács Márton, Szakács Bence, Sóvágó Imre, Várnagy Katalin
Dátum:	2021
ISSN:	1477-9226
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Dalton Transactions. - 50 : 40 (2021), p. 14411-14420. -
További szerzők:	Szunyog Györgyi (1991-) (okleveles vegyész) Lukács Márton (1992-) (vegyész) Szakács Bence (1996-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM085406
035-os BibID:	(WoS)000454945800042 (Scopus)85059505403
Első szerző:	Balogh Bettina Diána (vegyész)
Cím:	Metal binding selectivity of an N-terminally free multihistidine peptide HAVAHHH-NH / Bettina Diána Balogh, Zsolt Bihari, Péter Buglyó, Gizella Csire, Zsuzsanna Kerekes, Márton Lukács, Imre Sóvágó, Katalin Várnagy
Dátum:	2019
ISSN:	1144-0546 1369-9261
Megjegyzések:	Copper(II), nickel(II), zinc(II) and organometallic ruthenium(II) ([(Z6-p-cym)Ru(H2O)3]2+) complexes of an N-terminally free heptapeptide containing four histidyl residues (NH2-HAVAHHH-NH2) have been studied by potentiometric and various spectroscopic techniques (UV-vis, CD, NMR and ESI-MS). The data revealed a significant selectivity in the metal binding ability of this ligand. Histamine-like coordination of the amino terminus is the primary binding mode for all metal ions but the internal histidyl residues can also contribute to the overall stability of the complexes. Copper(II) and nickel(II) ions are able to induce the deprotonation and coordination of the amide functions both at the amino terminus and around the internal histidyl sites, resulting in the co-existence of various coordination isomers or the formation of dinuclear complexes in the presence of excess of metal ions.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk pH-potenciometria UV és UV-látható spektroszkópia CD spektroszkópia hisztidin réz(II)ion nikkel(II)ion cink(II)ion ruténium(III)ion
Megjelenés:	New Journal Of Chemistry. - 43 : 2 (2019), p. 907-916. -
További szerzők:	Bihari Zsolt (1989-) (vegyész) Buglyó Péter (1965-) (vegyész) Csire Gizella (1990-) (vegyész) Kerekes Zsuzsanna Lukács Márton (1992-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Pályázati támogatás:	GINOP-2.3.2-15-2016-00008 GINOP OTKA-115480 OTKA
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM069240
Első szerző:	Lihi Norbert (vegyész)
Cím:	Nickel(II), zinc(II) and cadmium(II) complexes of peptides containing separate aspartyl and cysteinyl residues / Norbert Lihi, Márton Lukács, Dóra Szűcs, Katalin Várnagy, Imre Sóvágó
Dátum:	2017
ISSN:	0277-5387
Megjegyzések:	Nickel(II), zinc(II) and cadmium(II) complexes of two hexapeptides ADAAAC-NH2 and AADAAC-NH2 containing terminal amino, separate aspartyl carboxylate and cysteinyl thiolate donor functions have been studied by potentiometric and spectroscopic techniques. For nickel(II), the amino terminus and the aspartyl residues are the primary metal binding sites. At high pH values, thiolate groups can also coordinate to nickel(II) and this interaction results in the co-existence of various coordination isomers. In the case of AADAAC-NH2, even dinuclear complexes can be formed with separate (NH2, N?, N?, COO?) and (S?, 3N?) binding modes. On the contrary, the thiolate functions are the primary binding site for zinc(II) and especially cadmium(II) ions. The formation of macrochelate complexes is the most characteristic with these metal ions including the terminal amino, the internal carboxylate and thiolate donor functions. None of the side chain donors can, however, induce the deprotonation and zinc(II) or cadmium(II) coordination of the amide functions of these peptides.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Polyhedron. - 133 (2017), p. 364-373. -
További szerzők:	Lukács Márton (1992-) (vegyész) Szűcs Dóra (1995-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:	OTKA-115480 OTKA GINOP-2.3.2-15-2016-00008 GINOP Richter Gedeon Talentum Alapítvány Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM082023
Első szerző:	Lukács Márton (vegyész)
Cím:	Copper(II) Coordination Abilities of the Tau Protein's N-Terminus Peptide Fragments: A Combined Potentiometric, Spectroscopic and Mass Spectrometric Study / Márton Lukács, Györgyi Szunyog, Ágnes Grenács, Norbert Lihi, Csilla Kállay, Giuseppe Di Natale, Tiziana Campagna, Valeria Lanza, Giovanni Tabbi, Giuseppe Pappalardo, Imre Sóvágó, Katalin Várnagy
Dátum:	2019
ISSN:	2192-6506
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk binding sites copper mass spectrometry peptides tau proteins
Megjelenés:	ChemPlusChem. - 84 : 11 (2019), p. 1697-1708. -
További szerzők:	Szunyog Györgyi (1991-) (okleveles vegyész) Grenács Ágnes (1988-) (vegyész, analitikus) Lihi Norbert (1990-) (vegyész) Kállay Csilla (1978-) (vegyész) Di Natale, Giuseppe Campagna, Tiziana Lanza, Valeria Tabbi, Giovanni Pappalardo, Giuseppe Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Pályázati támogatás:	GINOP-2.3.2-15-2016-00008 GINOP NKFIH K115480 Egyéb PD-128326 Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: