CCL

Összesen 9 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM079916
035-os BibID:(WoS)000468321900014 (Scopus)85060466641 (PubMed)30685438
Első szerző:Almássy János (élettanász, biológus, angol-magyar szakfordító)
Cím:Expression of BK channels and Na+-K+ pumps in the apical membrane of lacrimal acinar cells suggests a new molecular mechanism for primary tear-secretion / János Almássy, Gyula Diszházi, Marianna Skaliczki, Ildikó Márton, Zsuzsanna Édua Magyar, Péter P. Nánási, David I. Yule
Dátum:2019
ISSN:1542-0124
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Acinar cell
BK channel
Fluid secretion
Lacrimal gland
Na(+)-K(+) ATP-ase
Tear
maxiK
Megjelenés:Ocular Surface. - 17 : 2 (2019), p. 272-277. -
További szerzők:Diszházi Gyula (1992-) (gyógyszerész) Skaliczki Marianna Márton Ildikó (1954-) (fogszakorvos) Magyar Zsuzsanna Édua (1993-) (molekuláris biológus) Nánási Péter Pál (1956-) (élettanász) Yule, David I.
Pályázati támogatás:NKFIH PD112199
egyéb
NKFIH K115397
egyéb
GINOP-2.3.2-15-2016-00040
GINOP
EFOP-3.6.2-16-2017-00006
EFOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM095956
035-os BibID:(Scopus)85113278549 (cikkazonosító)101015 (WOS)000706408900003 (PubMed)34329682
Első szerző:Diszházi Gyula (gyógyszerész)
Cím:TRPM4 links calcium signaling to membrane potential in pancreatic acinar cells / Gyula Diszházi, Zsuzsanna É. Magyar, Erika Lisztes, Edit Tóth-Molnár, Péter P. Nánási, Rudi Vennekens, Balázs I. Tóth, János Almássy
Dátum:2021
ISSN:0021-9258 1083-351X
Megjegyzések:TRPM4 is a Ca2+-activated nonselective cation channel that mediates membrane depolarization. Although, a current with the hallmarks of a TRPM4-mediated current has been previously reported in pancreatic acinar cells (PAC), the role of TRPM4 in the regulation of acinar cell function has not yet been explored. In the present study, we identify this TRPM4 current and describe its role in context of Ca2+ signaling of PACs using pharmacological tools and TRPM4-deficient mice. We found a significant Ca2+-activated cation current in PACs that was sensitive to the TRPM4 inhibitors 9-phenanthrol and CBA (4-Chloro-2-[[2-(2-chlorophenoxy)acetyl]amino]benzoic acid). We demonstrated that the CBA-sensitive current was responsible for a Ca2+-dependent depolarization of PACs from a resting membrane potential of -44.4 ? 2.9 to -27.7 ? 3 mV. Furthermore, we showed that Ca2+ influx was higher in the TRPM4 KO- and CBA-treated PACs than in control cells. As hormone induced repetitive Ca2+ transients partially rely on Ca2+ influx in PACs, the role of TRPM4 was also assessed on Ca2+ oscillations elicited by physiologically relevant concentrations of the cholecystokinin analogue cerulein. These data show that the amplitude of Ca2+ signals were significantly higher in TRPM4 KO than in control PACs. Our results suggest that PACs are depolarized by TRPM4 currents to an extent that results in a significant reduction of the inward driving force for Ca2+. In conclusion, TRPM4 links intracellular Ca2+ signaling to membrane potential as a negative feedback regulator of Ca2+ entry in PACs.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
pancreatic acinar cells
calcium signaling
ion channels
Megjelenés:Journal of Biological Chemistry. - 297 : 3 (2021), p. 101015. -
További szerzők:Magyar Zsuzsanna Édua (1993-) (molekuláris biológus) Lisztes Erika (1986-) (élettanász) Tóth-Molnár Edit Nánási Péter Pál (1956-) (élettanász) Vennekens, Rudi Tóth István Balázs (1978-) (élettanász) Almássy János (1981-) (élettanász, biológus, angol-magyar szakfordító)
Pályázati támogatás:FK_135130
OTKA
FK_134725
OTKA
GINOP-2.3.2-15-2016-00040
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM080522
035-os BibID:(WOS)000480733000011 (Scopus)85071351221 (PMID)31337666
Első szerző:Diszházi Gyula (gyógyszerész)
Cím:Dantrolene Requires Mg2+ and ATP To Inhibit the Ryanodine Receptor / Gyula Diszházi, Zsuzsanna Édua Magyar, János András Mótyán, László Csernoch, István Jóna, Péter Pál Nánási, János Almássy
Dátum:2019
ISSN:0026-895X
Megjegyzések:Dantrolene is a ryanodine receptor (RyR) inhibitor, which is used to relax muscles in malignant hyperthermia syndrome. Although dantrolene binds to the RyR protein, its mechanism of action is unknown, mainly because of the controversial results showing that dantrolene inhibited Ca2+ release from intact fibers and sarcoplasmic reticulum (SR) vesicles, but failed to inhibit single RyR channel currents in bilayers. Accordingly, it was concluded that an important factor for dantrolene's action was lost during the purification procedure of RyR. Recently, Mg2+ was demonstrated to be the essential factor for dantrolene to inhibit Ca2+ release in skinned muscle fibers. The aim of the present study was confirm these results in Ca2+ release and bilayer experiments, using SR vesicles and solubilized channels, respectively. Our Ca2+ release experiments demonstrated that the effect of dantrolene and Mg2+ was cooperative and that ATP enhanced the inhibiting effect of dantrolene. Namely, 10 mu M dantrolene reduced RyR channel open probability by similar to 50% in the presence of 3 mM free Mg2+ and 1 mMATP, whereas channel activity further decreased to similar to 20% of control when [ATP] was increased to 2 mM. Our data provide important complementary information that supports the direct, Mg2+-dependent mechanism of dantrolene's action and suggests that dantrolene also requires ATP to inhibit RyR.
Tárgyszavak:idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Molecular Pharmacology. - 96 : 3 (2019), p. 401-407. -
További szerzők:Magyar Zsuzsanna Édua (1993-) (molekuláris biológus) Mótyán János András (1981-) (biokémikus, molekuláris biológus) Csernoch László (1961-) (élettanász) Jóna István (1948-) (élettanász, fizikus) Nánási Péter Pál (1956-) (élettanász) Almássy János (1981-) (élettanász, biológus, angol-magyar szakfordító)
Pályázati támogatás:PD112199
OTKA
K115397
OTKA
GINOP-2.3.2-15-2016-00040
GINOP
EFOP-3.6.2-16-2017-00006
EFOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM114618
035-os BibID:(cikkazonosító)14659 (scopus)85169763616 (WoS)001062861100018
Első szerző:Magyar Zsuzsanna Édua (molekuláris biológus)
Cím:Function of a mutant ryanodine receptor (T4709M) linked to congenital myopathy / Magyar Zsuzsanna É., Hevesi Judit, Groom Linda, Dirksen Robert T., Almássy János
Dátum:2023
ISSN:2045-2322
Megjegyzések:Physiological muscle contraction requires an intact ligand gating mechanism of the ryanodine receptor 1 (RyR1), the Ca2+-release channel of the sarcoplasmic reticulum. Some mutations impair the gating and thus cause muscle disease. The RyR1 mutation T4706M is linked to a myopathy characterized by muscle weakness. Although, low expression of the T4706M RyR1 protein can explain in part the symptoms, little is known about the function RyR1 channels with this mutation. In order to learn whether this mutation alters channel function in a manner that can account for the observed symptoms, we examined RyR1 channels isolated from mice homozygous for the T4709M (TM) mutation at the single channel level. Ligands, including Ca2+, ATP, Mg2+ and the RyR inhibitor dantrolene were tested. The full conductance of the TM channel was the same as that of wild type (wt) channels and a population of partial open (subconductive) states were not observed. However, two unique sub-populations of TM RyRs were identified. One half of the TM channels exhibited high open probability at low (100 nM) and high (50 ?M) cytoplasmic [Ca2+], resulting in Ca2+-insensitive, constitutively high Po channels. The rest of the TM channels exhibited significantly lower activity within the physiologically relevant range of cytoplasmic [Ca2+], compared to wt. TM channels retained normal Mg2+ block, modulation by ATP, and inhibition by dantrolene. Together, these results suggest that the TM mutation results in a combination of primary and secondary RyR1 dysfunctions that contribute to disease pathogenesis.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Biophysics
Mechanisms of disease
Pathogenesis
Permeation and transport
Physiology
Megjelenés:Scientific Reports. - 13 : 1 (2023), p. 14659. -
További szerzők:Hevesi Judit (1990-) (fogorvos) Groom, Linda Dirksen, Robert T. Almássy János (1981-) (élettanász, biológus, angol-magyar szakfordító)
Pályázati támogatás:NKFIH FK144576
Egyéb
ÚNKP-22-4-I-DE-28
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM113945
035-os BibID:(Scopus)85168002058
Első szerző:Magyar Zsuzsanna Édua (molekuláris biológus)
Cím:Eu3+ detects two functionally distinct luminal Ca2+ binding sites in ryanodine receptors / Magyar Zsuzsanna É., Bauer Jacob, Bauerová-Hlinková Vladena, Jóna István, Gaburjakova Jana, Gaburjakova Marta, Almássy János
Dátum:2023
ISSN:0006-3495
Megjegyzések:Ryanodine receptors (RyRs) are Ca2+ release channels, gated by Ca2+ in the cytosol and the sarcoplasmic reticulum lumen. Their regulation is impaired in certain cardiac and muscle diseases. Although a lot of data is available on the luminal Ca2+ regulation of RyR, its interpretation is complicated by the possibility that the divalent ions used to probe the luminal binding sites may contaminate the cytoplasmic sites by crossing the channel pore. In this study, we used Eu3+, an impermeable agonist of Ca2+ binding sites, as a probe to avoid this complication and to gain more specific information about the function of the luminal Ca2+ sensor. Single-channel currents were measured from skeletal muscle and cardiac RyRs (RyR1 and RyR2) using the lipid bilayer technique. We show that RyR2 is activated by the luminal addition of Ca2+, whereas RyR1 is inhibited. These results were qualitatively reproducible using Eu3+. The luminal regulation of RyR1 carrying a mutation associated with malignant hyperthermia was not different from that of the wild-type. RyR1 inhibition by Eu3+ was extremely voltage dependent, whereas RyR2 activation did not depend on the membrane potential. These results suggest that the RyR1 inhibition site is in the membrane's electric field (channel pore), whereas the RyR2 activation site is outside. Using in silico analysis and previous results, we predicted putative Ca2+ binding site sequences. We propose that RyR2 bears an activation site, which is missing in RyR1, but both isoforms share the same inhibitory Ca2+ binding site near the channel gate.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Biophysical Journal. - 122 : 17 (2023), p. 3516-3531. -
További szerzők:Bauer, Jacob Bauerová-Hlinková, Vladena Jóna István (1948-) (élettanász, fizikus) Gaburjakova, Jana Gaburjakova, Marta Almássy János (1981-) (élettanász, biológus, angol-magyar szakfordító)
Pályázati támogatás:NKFIH FK144576
Egyéb
ÚNKP-22-4-I-DE-28
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM078599
035-os BibID:(WOS)000471161200009 (Scopus)85064853521
Első szerző:Magyar Zsuzsanna Édua (molekuláris biológus)
Cím:The diamide insecticide chlorantraniliprole increases the single-channel current activity of the mammalian skeletal muscle ryanodine receptor / Zsuzsanna É. Magyar, Gyula Diszházi, Judit Péli-Szabó, Péter Szentesi, Claude Collet, László Csernoch, Péter Nánási, János Almássy
Dátum:2019
ISSN:1338-4325
Megjegyzések:Very recently, the diamide insecticide chlorantraniliprole was shown to induce Ca2+-release from sarcoplasmic reticulum (SR) vesicles isolated from mammalian skeletal muscle through the activation of the SR Ca2+ channel ryanodine receptor. As this result raises severe concerns about the safety of this chemical, we aimed to learn more about its action. To this end, single-channel analysis was performed, which showed that chlorantraniliprole induced high-activity bursts of channel opening that accounts for the Ca2+-releasing action described before.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Ryanodine receptor
Diamide
Insecticide
Chlorantraniliprole
Megjelenés:General physiology and biophysics. - 38 : 2 (2019), p. 183-186. -
További szerzők:Diszházi Gyula (1992-) (gyógyszerész) Péli-Szabó Judit (1977-) (vegyész) Szentesi Péter (1967-) (élettanász) Collet, Claude Csernoch László (1961-) (élettanász) Nánási Péter Pál (1956-) (élettanász) Almássy János (1981-) (élettanász, biológus, angol-magyar szakfordító)
Pályázati támogatás:NKFIH K-115461
egyéb
NKFIH K115397
egyéb
GINOP-2.3.2-15-2016-00040
GINOP
ÚNKP-18-3
egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM086075
035-os BibID:(cikkazonosító)102213 (Scopus)85084348337 (WOS)000533610200001 (PubMed)32408025
Első szerző:Skaliczki Marianna
Cím:4-chloro-orto-cresol activates ryanodine receptor more selectively and potently than 4-chloro-meta-cresol / Mariann Skaliczki, Balázs Lukács, Zsuzsanna É. Magyar, Tünde Kovács, Miklós Bárdi, Szabolcs Novák, Gyula Diszházi, Sándor Sárközi, Ildikó Márton, Judit Péli-Szabó, István Jóna, Péter Nánási, János Almássy
Dátum:2020
ISSN:0143-4160
Megjegyzések:In this study we performed the comprehensive pharmacological analysis of two stereoisomers of 4-chloro-meta-cresol (4CMC), a popular ryanodine receptor (RyR) agonist used in muscle research. Experiments investigating the Ca2+-releasing action of the isomers demonstrated that the most potent isomer was 4-chloro-orto-cresol (4COC) (EC50 = 55 ? 14 ?M), although 3-chloro-para-cresol (3CPC) was more effective, as it was able to induce higher magnitude of Ca2+ flux from isolated terminal cisterna vesicles. Nevertheless, 3CPC stimulated the hydrolytic activity of the sarcoplasmic reticulum ATP-ase (SERCA) with an EC50 of 91 ? 17 ?M, while 4COC affected SERCA only in the millimolar range (IC50 = 1370 ? 88 ?M). IC50 of 4CMC for SERCA pump was 167 ? 8 ?M, indicating that 4CMC is not a specific RyR agonist either, as it activated RyR in a similar concentration (EC50 = 121 ? 20 ?M). Our data suggest that the use of 4COC might be more beneficial than 4CMC in experiments, when Ca2+ release should be triggered through RyRs without influencing SERCA activity.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Skeletal muscle
Ryanodine receptor
SERCA
4-chloro-meta-cresol
Chloro-orto-cresol
3-chloro-para-cresol
Megjelenés:Cell Calcium. - 88 (2020), p. 102213. -
További szerzők:Lukács Balázs (1978-) (élettanász) Magyar Zsuzsanna Édua (1993-) (molekuláris biológus) Kovács Tünde (1990-) (biokémikus, molekuláris biológus) Bárdi Miklós Novák Szabolcs Diszházi Gyula (1992-) (gyógyszerész) Sárközi Sándor (1966-) (élettanász) Márton Ildikó (1954-) (fogszakorvos) Péli-Szabó Judit (1977-) (vegyész) Jóna István (1948-) (élettanász, fizikus) Nánási Péter Pál (1956-) (élettanász) Almássy János (1981-) (élettanász, biológus, angol-magyar szakfordító)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-152016-00040
GINOP
EFOP-3.6.2-16-2017-00006
EFOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM101558
035-os BibID:(cikkazonosító)4435 (scopus)85128277660 (wos)000786034800001
Első szerző:Szentandrássy Norbert (élettanász)
Cím:Therapeutic Approaches of Ryanodine Receptor-Associated Heart Diseases / Norbert Szentandrássy, Zsuzsanna É. Magyar, Judit Hevesi, Tamás Bányász, Péter P. Nánási, János Almássy
Dátum:2022
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:International Journal of Molecular Sciences. - 23 : 8 (2022), p. 4435. -
További szerzők:Magyar Zsuzsanna Édua (1993-) (molekuláris biológus) Hevesi Judit (1990-) (fogorvos) Bányász Tamás (1960-) (élettanász) Nánási Péter Pál (1956-) (élettanász) Almássy János (1981-) (élettanász, biológus, angol-magyar szakfordító)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM089875
035-os BibID:(cikkazonosító)8935 (scopus)85096557634 (wos)000597917600001
Első szerző:Sztretye Mónika (élettanász, elektrofiziológus)
Cím:From Mice to Humans : an Overview of the Potentials and Limitations of Current Transgenic Mouse Models of Major Muscular Dystrophies and Congenital Myopathies / Sztretye Mónika, Szabó László, Dobrosi Nóra, Fodor János, Szentesi Péter, Almássy János, Magyar Zsuzsanna É., Dienes Beatrix, Csernoch László
Dátum:2020
ISSN:1661-6596 1422-0067
Megjegyzések:Muscular dystrophies are a group of more than 160 different human neuromuscular disorders characterized by a progressive deterioration of muscle mass and strength. The causes, symptoms, age of onset, severity, and progression vary depending on the exact time point of diagnosis and the entity. Congenital myopathies are rare muscle diseases mostly present at birth that result from genetic defects. There are no known cures for congenital myopathies; however, recent advances in gene therapy are promising tools in providing treatment. This review gives an overview of the mouse models used to investigate the most common muscular dystrophies and congenital myopathies with emphasis on their potentials and limitations in respect to human applications.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
mouse models
muscle disorders
dystrophy
dystrophinopathies
myopathy
malignant hyperthermia
Megjelenés:International Journal Of Molecular Sciences. - 21 : 23 (2020), p. 8935. -
További szerzők:Szabó László (1994-) (molekuláris biológus) Dobrosi Nóra (1981-) (molekuláris biológus) Fodor János (1973-) (élettanász, biotechnológus) Szentesi Péter (1967-) (élettanász) Almássy János (1981-) (élettanász, biológus, angol-magyar szakfordító) Magyar Zsuzsanna Édua (1993-) (molekuláris biológus) Dienes Beatrix (1972-) (élettanász, molekuláris biológus) Csernoch László (1961-) (élettanász)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
NKFIH PD-128370
NKFIH
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1