Magyar
Toggle navigation
Tudóstér
Magyar
Tudóstér
Keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Böngészés
Saját polc tartalma
(
0
)
Korábbi keresések
CCL parancs
CCL
Összesen 2 találat.
#/oldal:
12
36
60
120
Rövid
Hosszú
MARC
Részletezés:
Rendezés:
Szerző növekvő
Szerző csökkenő
Cím növekvő
Cím csökkenő
Dátum növekvő
Dátum csökkenő
1.
001-es BibID:
BIBFORM086696
035-os BibID:
(WoS)000553333300022 (Scopus)85088493600
Első szerző:
Fadel, Lina (gyógyszerész)
Cím:
Agonist binding directs dynamic competition among nuclear receptors for heterodimerization with retinoid X receptor / Lina Fadel, Bálint Rehó, Julianna Volkó, Dóra Bojcsuk, Zsuzsanna Kolostyák, Gergely Nagy, Gabriele Müller, Zoltán Simándi, Éva Hegedüs, Gábor Szabó, Katalin Tóth, Laszlo Nagy, György Vámosi
Dátum:
2020
ISSN:
0021-9258 1083-351X
Megjegyzések:
Retinoid X receptor (RXR) plays a pivotal role as a transcriptional regulator and serves as an obligatory heterodimerization partner for at least 20 other nuclear receptors (NRs). Given a potentially limiting/sequestered pool of RXR and simultaneous expression of several RXR partners, we hypothesized that NRs compete for binding to RXR and that this competition may be directed by specific agonist treatment. Here, we tested this hypothesis on three NRs: peroxisome proliferator-activated receptor γ (PPARγ), vitamin D receptor (VDR), and retinoic acid receptor α (RARα). Evaluation of competition relied on a nuclear-translocation assay applied in a three-color imaging model system by detecting changes in heterodimerization between RXRα and one of its partners (NR1), in the presence of another competing partner (NR2). Our results indicated dynamic competition between the NRs governed by two mechanisms. First, in the absence of agonist treatment, there is a hierarchy of affinities between RXRα and its partners in the following order: RARα>PPARγ>VDR. Second, upon agonist treatment, RXRα favors the liganded partner. We conclude that recruiting RXRα by the liganded NR not only facilitates a stimulus-specific cellular response, but might also impede other NR pathways involving RXRα.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:
Journal of Biological Chemistry. - 295 : 29 (2020), p. 10045-10061. -
További szerzők:
Rehó Bálint (1992-)
Volkó Julianna (1983-) (biotechnológus)
Bojcsuk Dóra (1990-) (klinikai laboratóriumi kutató)
Kolostyák Zsuzsanna
Nagy Gergely (1986-) (molekuláris biológus)
Müller, Gabriele
Simándi Zoltán (1984-) (Ph.D. hallgató, molekuláris biológus)
Hegedűs Éva (1978-) (biofizikus)
Szabó Gábor (1953-) (biofizikus)
Tóth Katalin
Nagy László (1966-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus)
Vámosi György (1967-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:
NKFIH NN129371
egyéb
NKFIH KKP129909
egyéb
NKFIH K124298
egyéb
GINOP-2.3.2-15-2016-00050
GINOP
GINOP-2.3.3-15-2016-00003
GINOP
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
2.
001-es BibID:
BIBFORM107128
035-os BibID:
(cikkazonosító)102896 (WoS)001009016200001 (Scopus)85147540608
Első szerző:
Rehó Bálint
Cím:
Agonist-controlled competition of RAR and VDR nuclear receptors for heterodimerization with RXR is manifested in their DNA-binding / Rehó Bálint, Fadel Lina, Brazda Peter, Benziane Anass, Hegedüs Éva, Sen Pialy, Gadella Theodorus W. Jr., Tóth Katalin, Nagy László, Vámosi György
Dátum:
2023
ISSN:
0021-9258 1083-351X
Megjegyzések:
We found previously that nuclear receptors (NRs) compete for heterodimerization with their common partner, retinoid X receptor (RXR), in a ligand-dependent manner. To investigate potential competition in their DNA binding, we monitored the mobility of retinoic acid receptor (RAR) and vitamin D receptor (VDR) in live cells by fluorescence correlation spectroscopy. First, specific agonist treatment and RXR coexpression additively increased RAR DNA binding, while both agonist and RXR were required for increased VDR DNA binding, indicating weaker DNA binding of the VDR/RXR dimer. Second, coexpression of RAR, VDR, and RXR resulted in competition for DNA binding. Without ligand, VDR reduced the DNA-bound fraction of RAR and vice versa, i.e., a fraction of RXR molecules was occupied by the competing partner. The DNA-bound fraction of either RAR or VDR was enhanced by its own and diminished by the competing NR`s agonist. When treated with both ligands, the DNA-bound fraction of RAR increased as much as due to its own agonist, whereas that of VDR increased less. RXR agonist also increased DNA binding of RAR at the expense of VDR. In summary, competition between RAR and VDR for RXR is also manifested in their DNA binding in an agonist-dependent manner: RAR dominates over VDR in the absence of agonist or with both agonists present. Thus, side effects of NR-ligand-based (retinoids, thiazolidinediones) therapies may be ameliorated by other NR ligands and be at least partly explained by reduced DNA binding due to competition. Our results also complement the model of NR action by involving competition both for RXR and for DNA sites.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:
Journal Of Biological Chemistry. - 299 : 2 (2023), p. 1-16. -
További szerzők:
Fadel, Lina (1988-) (gyógyszerész)
Brázda Péter (1980-) (biológus, angol-magyar szakfordító)
Benziane, Anass (1990-) (molekuláris biológus)
Hegedűs Éva (1978-) (biofizikus)
Sen, Pialy
Gadella, Theodorus W. Jr.
Tóth Katalin (biofizikus)
Nagy László (1966-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus)
Vámosi György (1967-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:
GINOP-2.3.2-15-2016-00026
GINOP
NN129371
OTKA
ANN135107
OTKA
Tempus Public Foundation: Stipendium Hungaricum scholarship
Egyéb
German Academic Exchange Service and the Tempus Public Foundation #273478
Egyéb
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
Rekordok letöltése
1
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27
© 2023
Monguz kft.
Minden jog fenntartva.