CCL

Összesen 2 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM121944
035-os BibID:(Scopus)85195926092 (WoS)001245853100001
Első szerző:Keller Ilka (PhD hallgató)
Cím:Smoothelin-like protein 1 promotes insulin sensitivity and modulates the contractile properties of endometrial epithelial cells with insulin resistance / Ilka Keller, Ádám Ungvári, Richárd Kinter, Fanni Szalmás, Endre Kókai, Beáta Lontay
Dátum:2024
ISSN:1664-2392
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Frontiers in Endocrinology. - 15 (2024), p. 1-16. -
További szerzők:Ungvári Ádám (1998-) (PhD hallgató) Kinter Richárd (1997-) (PhD Hallgató) Szalmás Alexandra Fanni (1999-) (egyetemi hallgató) Kókai Endre (1971-) (biokémikus, biológus) Lontay Beáta (1975-) (biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM101833
035-os BibID:(cikkazonosító)111663 (WoS)000805846700004 (Scopus)85129966753
Első szerző:Tamás István (molekuláris biológus)
Cím:Mechanisms by which smoothelin-like protein 1 reverses insulin resistance in myotubules and mice / Tamas Istvan, Major Evelin, Horvath Daniel, Keller Ilka, Ungvari Adam, Haystead Timothy A., MacDonald Justin A., Lontay Beata
Dátum:2022
ISSN:0303-7207
Megjegyzések:Insulin resistance (InR) is manifested in skeletal muscle by decreased insulin-stimulated glucose uptake due to impaired insulin signaling and multiple post-receptor intracellular defects. Chronic glucose-induced insulin resistance leads to the activation of Ser/Thr kinases and elevated phosphorylation of insulin receptor substrate 1 (IRS1) on Ser residues. Phosphorylation of IRS1 triggers the dissociation of IRS1 and its downstream effector, phosphatidylinositol 3-kinase. In the present study, we provide evidence for the insulin-sensitizing role of smoothelin-like protein 1 (SMTNL1) that is a ligand-dependent co-regulator of steroid receptors, predominantly the progesterone receptor. SMTNL1 was transiently overexpressed in insulin-resistant C2C12 myotubes. A proteome profiler array revealed that mTOR and Ser/Thr kinases were SMTNL1-dependent signaling pathways. In the presence of progesterone, overexpression was coupled to decreased Ser phosphorylation of IRS1 at Ser307, Ser318, and Ser612 residues. SMTNL1 also induced the expression and activity of the p85 subunit of PI3K. SMTNL1 regulated the expression of PKC epsilon, which phosphorylates IRS1 at Ser318 residue. SMTNL1 also regulated ERK1/2 and JNK, which phosphorylate IRS1 at Ser612 and Ser307, respectively. Real-time metabolic measurements of oxygen consumption rate and extracellular acidification rate revealed that SMTNL1 improved glycolysis and promoted the utilization of alternative carbon fuels. SMTNL1 also rescued the mitochondrial respiration defect induced by chronic insulin exposure. Collectively, SMTNL1 plays a crucial role in maintaining the physiological ratio of Tyr/Ser IRS1 phosphorylation and attenuates the insulin-signaling cascade that contributes to impaired glucose disposal, which makes it a potential therapeutic target for improving InR.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Molecular And Cellular Endocrinology. - 551 (2022), p. 1-12. -
További szerzők:Major Evelin (1992-) Horváth Dániel (1989-) (molekuláris biológus) Keller Ilka (1995-) (PhD hallgató) Ungvári Ádám (1998-) (PhD hallgató) Haystead, Timothy A. J. MacDonald, Justin A. Lontay Beáta (1975-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:EFOP-3.6.2-16-2017-00006
EFOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1