Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM058519
Első szerző:	Kaarniranta, Kai (szemész szakorvos)
Cím:	A novel proteotoxic stress associated mechanism for macular corneal dystrophy / Kai Kaarniranta, Eszter Szalai, Adrian Smedowski, Zoltán Hegyi, Niko Kivinen, Johanna Viiri, Bogumil Wowra, Dariusz Dobrowolski, László Módis Jr., András Berta, Edward Wylegala, Szabolcs Felszeghy
Dátum:	2015
ISSN:	0213-3911
Megjegyzések:	Summary. Macular corneal dystrophy is a rare autosomal recessive eye disease affecting primarily the corneal stroma. Abnormal accumulation of proteoglycan aggregates has been observed intra- and extracellularly in the stromal layer. In addition to the stromal keratocytes and corneal lamellae, deposits are also present in the basal epithelial cells, endothelial cells and Descemet's membrane. Misfolding of proteins has a tendency to gather into aggregating deposits. We studied interaction of molecular chaperones and proteasomal clearance in macular dystrophy human samples and in human corneal HCE-2 epithelial cells. Seven cases of macular corneal dystrophy and four normal corneal buttons collected during corneal transplantation were examined for their expression patterns of heat shock protein 70, ubiquitin protein conjugates and SQSTM1/p62. In response to proteasome inhibition the same proteins were analyzed by western blotting. Slitlamp examination, in vivo confocal cornea microscopy and transmission electron microscopy were used for morphological analyses. Heat shock protein 70, ubiquitin protein conjugates and SQSTM1/p62 were upregulated in both the basal corneal epithelial cells and the stromal keratocytes in macular corneal dystrophy samples that coincided with an increased expression of the same molecules under proteasome inhibition in the HCE-2 cells in vitro. We propose a novel regulatory mechanism that connects the molecular chaperone and proteasomal clearance system in the pathogenesis of macular corneal dystrophy.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban Heat shock proteins Macular corneal dystrophy Misfolding Protein aggregation Ubiquitin/ proteasome pathway
Megjelenés:	Histology And Histopathology 30 : 8 (2015), p. 921-930. -
További szerzők:	Szalai Eszter (1984-) (orvos) Smedowski, Adrian Hegyi Zoltán (1983-) (molekuláris biológus) Kivinen, Niko Viiri, Johanna Wowra, Bogumil Dobrowolski, Dariusz Módis László (1964-) (szemész szakorvos, kontaktológus) Berta András (1955-) (szemész, gyermekszemész) Wylegala, Edward Felszeghy Szabolcs Béla (1972-) (fogorvos, anatómus, kötőszövetbiológus)
Pályázati támogatás:	TÁMOP-4.2.4. A/2-11-1-2012-0001 TÁMOP
Internet cím:	Szerző által megadott URL Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM036961
Első szerző:	Szalai Eszter (orvos)
Cím:	Fibrillin-2, tenascin-C, matrilin-2, and matrilin-4 are strongly expressed in the epithelium of human granular and lattice type I corneal dystrophies / Szalai E., Felszeghy S., Hegyi Z., Módis L. Jr., Berta A., Kaarniranta K.
Dátum:	2012
ISSN:	1090-0535
Megjegyzések:	To determine the extracellular matrix proteins involved in the formation of human granular and lattice type I corneal stromal dystrophies, the expression patterns of fibrillin-2, tenascin-C, matrilin-2, and matrilin-4 were compared in human corneal stromal dystrophy samples. METHODS: Ten cases of granular dystrophy, 7 cases of lattice dystrophy, and 6 normal corneal buttons collected during corneal transplantation were examined for their expression patterns of fibrillin-2, tenascin-C, matrilin-2, and matrilin-4 by immunohistochemistry. RESULTS: Highly elevated fibrillin-2, tenascin-C, matrilin-2, and matrilin-4 were observed in the epithelial layer of both granular and lattice type I dystrophies. Fibrillin-2, tenascin-C, and matrilin-4 in the granular dystrophy and all antibodies in the lattice dystrophy showed statistically significant staining in the corneal stroma (p<0.05). Interestingly, fibrillin-2, matrilin-2, and matrilin-4 stained significantly in amyloid plaques of lattice type 1 dystrophy. CONCLUSIONS: Fibrillin-2, tenascin-C, matrilin-2, and matrilin-4 may be markers of the pathogenesis of either granular or lattice type I corneal dystrophy, as revealed by immunohistochemical analysis. Each molecule seems to be involved in the regeneration and reorganization of the corneal matrix in granular and lattice type I dystrophies.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Molecular Vision. - 18 (2012), p. 1927-1936. -
További szerzők:	Felszeghy Szabolcs Béla (1972-) (fogorvos, anatómus, kötőszövetbiológus) Hegyi Zoltán (1983-) (molekuláris biológus) Módis László (1964-) (szemész szakorvos, kontaktológus) Berta András (1955-) (szemész, gyermekszemész) Kaarniranta, Kai (1972-) (szemész szakorvos)
Internet cím:	Szerző által megadott URL Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: