Magyar
Toggle navigation
Tudóstér
Magyar
Tudóstér
Keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Böngészés
Saját polc tartalma
(
0
)
Korábbi keresések
CCL parancs
CCL
Összesen 4 találat.
#/oldal:
12
36
60
120
Rövid
Hosszú
MARC
Részletezés:
Rendezés:
Szerző növekvő
Szerző csökkenő
Cím növekvő
Cím csökkenő
Dátum növekvő
Dátum csökkenő
1.
001-es BibID:
BIBFORM038136
Első szerző:
Bagossi Péter (biokémikus, vegyész)
Cím:
Amino Acid Preferences for a Critical Substrate Binding Subsite of Retroviral Proteases in Type 1 Cleavage Sites / Péter Bagossi, Tamás Sperka, Anita Fehér, János Kádas, Gábor Zahuczky, Gabriella Miklóssy, Péter Boross, József Tőzsér
Dátum:
2005
ISSN:
0022-538X
Megjegyzések:
ujratoltve BIBFORM015709
Tárgyszavak:
Természettudományok
Biológiai tudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:
Journal Of Virology. - 79 : 7 (2005), p. 4213-4218. -
További szerzők:
Sperka Tamás (1970-) (biokémikus, vegyész, biológia-kémia szakos tanár)
Fehér Anita
Kádas János (1976-) (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök)
Zahuczky Gábor (1975-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Miklóssy Gabriella (1979-) (biológus, vegyész)
Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész)
Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:
Szerző által megadott URL
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:
Saját polcon:
2.
001-es BibID:
BIBFORM040657
Első szerző:
Fehér Anita
Cím:
Expression of the murine leukemia virus protease in fusion with maltose-binding protein in Escherichia coli / Fehér Anita, Boross Péter, Sperka Tamás, Oroszlan Stephen, Tözsér József
Dátum:
2004
ISSN:
1046-5928
Megjegyzések:
The protease of murine leukemia virus (MLV) was cloned into pMal-c2 vector, expressed in fusion with maltose-binding protein (MBP), and purified to homogeneity after Factor Xa cleavage of the chimeric protein. Substantial degradation of the fusion protein was observed during expression, which severely diminished the yield. The degree of degradation of the fusion protein was even more pronounced when a single-chain form of the MLV protease was cloned after the gene coding for MBP. To increase the yield, a hexahistidine tag with an additional Factor Xa cleavage site was cloned after the protease and nickel chelate affinity chromatography was used as the first purification step. The modified procedure resulted in substantially higher yield as compared to the original procedure. The degradation of hexahistidine-tagged active site mutant MLV protease was very low and comparable to that obtained with hexahistidine-tagged MBP, but purified MLV protease alone was not able to degrade purified MBP, suggesting that during expression the active MLV protease may activate bacterial proteases which appear to be responsible for the degradation of the fusion proteins.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:
Protein Expression And Purification. - 35 : 1 (2004), p. 62-68. -
További szerzők:
Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész)
Sperka Tamás (1970-) (biokémikus, vegyész, biológia-kémia szakos tanár)
Oroszlan, Stephen
Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
3.
001-es BibID:
BIBFORM040655
Első szerző:
Fehér Anita
Cím:
Effect of sequence polymorphism and drug resistance on two HIV-1 Gag processing sites / Fehér Anita, Weber Irene T., Bagossi Péter, Boross Péter, Mahalingam Bhuvaneshwari, Louis John M., Copeland Terry D., Torshin Ivan Y., Harrison Robert W., Tözsér József
Dátum:
2002
ISSN:
0014-2956
Megjegyzések:
The HIV-1 proteinase (PR) has proved to be a good target for antiretroviral therapy of AIDS, and various PR inhibitors are now in clinical use. However, there is a rapid selection of viral variants bearing mutations in the proteinase that are resistant to clinical inhibitors. Drug resistance also involves mutations of the nucleocapsid/p1 and p1/p6 cleavage sites of Gag, both in vitro and in vivo. Cleavages at these sites have been shown to be rate limiting steps for polyprotein processing and viral maturation. Furthermore, these sites show significant sequence polymorphism, which also may have an impact on virion infectivity. We have studied the hydrolysis of oligopeptides representing these cleavage sites with representative mutations found as natural variations or that arise as resistant mutations. Wild-type and five drug resistant PRs with mutations within or outside the substrate binding site were tested. While the natural variations showed either increased or decreased susceptibility of peptides toward the proteinases, the resistant mutations always had a beneficial effect on catalytic efficiency. Comparison of the specificity changes obtained for the various substrates suggested that the maximization of the van der Waals contacts between substrate and PR is the major determinant of specificity: the same effect is crucial for inhibitor potency. The natural nucleocapsid/p1 and p1/p6 sites do not appear to be optimized for rapid hydrolysis. Hence, mutation of these rate limiting cleavage sites can partly compensate for the reduced catalytic activity of drug resistant mutant HIV-1 proteinases.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:
European Journal Of Biochemistry. - 269 : 16 (2002), p. 4114-4120. -
További szerzők:
Weber, Irene T.
Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész)
Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész)
Mahalingam, Bhuvaneshwari
Louis, John M.
Copeland, Terry D.
Torshin, Ivan Y.
Harrison, Robert W.
Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
4.
001-es BibID:
BIBFORM019820
Első szerző:
Fehér Anita
Cím:
Characterization of the murine leukemia virus protease and its comparison with the human immunodeficiency virus type 1 protease / Anita Fehér, Péter Boross, Tamás Sperka, Gabriella Miklóssy, János Kádas, Péter Bagossi, Stephen Oroszlan, Irene T. Weber, József Tőzsér
Dátum:
2006
ISSN:
0022-1317
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:
Journal Of General Virology 87 : 5 (2006), p. 1321-1330. -
További szerzők:
Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész)
Sperka Tamás (1970-) (biokémikus, vegyész, biológia-kémia szakos tanár)
Miklóssy Gabriella (1979-) (biológus, vegyész)
Kádas János (1976-) (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök)
Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész)
Oroszlan, Stephen
Weber, Irene T.
Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
Rekordok letöltése
1
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27
© 2023
Monguz kft.
Minden jog fenntartva.