CCL

Összesen 7 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM063962
Első szerző:Borics Attila
Cím:The Effect of Pro2 Modifications on the Structural and Pharmacological Properties of Endomorphin-2 / Attila Borics, Jayapal R. Mallareddy, István Timári, Katalin E. Kövér, Attila Keresztes, Géza Tóth
Dátum:2012
ISSN:0022-2623 1520-4804
Megjegyzések:Endomorphins (EM-1 and EM-2) are selective, high affinity agonists of the ?-opioid (MOP) receptor, an important target in pain regulation. Their clinical use is impeded by their poor metabolic stability and limited entry to the central nervous system. In this study the Pro2 residue of EM-2 was modified systematically through substitution by hydroxyproline (Hyp), (S)-?-homoproline (?Pro), 2-aminocyclopentene-1-carboxylic acid (?Acpc) or 2-aminocyclohexene-1-carboxylic acid (?Achc) to obtain stable MOP active compounds. Both Hyp2 and ?Pro2 substitution decreased receptor affinity. Analogues incorporating alicyclic ?-amino acids exhibited diverse receptor binding properties, depending on the configuration of the substituent side-chain. (1S,2R)?Acpc2-EM-2 was shown to have MOP affinity and selectivity comparable to those of EM-2 and proved to act as agonist, while being resistant to proteolysis. NMR and molecular dynamics (MD) studies revealed that bent backbone structures are predominant in the most potent analogues, while their presence is less pronounced in ligands of lower receptor affinity.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Peptide
Endomorphin-2
opioid receptor
NMR spectroscopy
molecular dynamics (MD) simulations
Megjelenés:Journal Of Medicinal Chemistry. - 55 : 19 (2012), p. 8418-8428. -
További szerzők:Mallareddy, Jayapal Reddy Timári István (1989-) (vegyész) Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Keresztes Attila Tóth Géza
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM088954
Első szerző:Darula Zsuzsanna
Cím:Deltorphin II Analogues with 6-Hydroxy-2-aminotetralin-2-carboxylic Acid in Position 1 / Zsuzsanna Darula, Katalin E. Kövér, Krisztina Monory, Anna Borsodi, Éva Makó, András Rónai, Dirk Tourwé, Antal Péter, Géza Tóth
Dátum:2000
ISSN:0022-2623 1520-4804
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Medicinal Chemistry. - 43 : 7 (2000), p. 1359-1366. -
További szerzők:Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Monory Krisztina Borsodi Anna Makó Éva Rónai András Z. Tourwe, Dirk Péter Antal Tóth Géza
Pályázati támogatás:OTKA D 23749
OTKA
OTKA T 029089
OTKA
OTKA A 084
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM006201
Első szerző:Keresztes Attila
Cím:New endomorphin analogues containing alicyclic beta-amino acids : influence on bioactive conformation and pharmacological profile / Keresztes, A., Szucs, M., Borics, A., Kover, K. E., Forro, E., Fulop, F., Tomboly, C., Peter, A., Pahi, A., Fabian, G., Muranyi, M., Toth, G.
Dátum:2008
ISSN:0022-2623
Megjegyzések:Endomorphins were subjected to a number of structural modifications in a search for their bioactive conformations. The alicyclic beta-amino acids cis-(1S,2R)ACPC/ACHC, cis-(IR,2S)ACPC/ACHC, trans(IS,2S)ACPC/ACHC, and trans-(1R,2R)ACPC/ACHC were introduced into endomorphins to examine the conformational effects on the bioactivity. Use of a combination of receptor binding techniques, H-1 NMR, and molecular modeling allowed the conclusion that Pro(2) substitution by these residues causes changes in structure, proteolytic stability, and pharmacological activity. It seems that the size of the alicyclic beta-amino acids does not have marked influence on the receptor binding affinities and/or selectivities. Among the new analogues, the cis-(1S,2R)ACPC(2) and cis-(1S,2R)ACHC(2)-containing derivatives displayed the highest binding potencies and efficacies in receptor binding and ligand-stimulated [S-35]GTP gamma S functional experiments. Molecular dynamic simulations and H-1 NMR studies of the cis-ACPC/ACHC-containing analogues revealed that many conformations are accessible, though it is most likely that these peptides bind to the mu-opioid receptor in a compact, folded structure rather than extended.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of Medicinal Chemistry. - 51 : 14 (2008), p. 4270-4279. -
További szerzők:Szűcs Mária Borics Attila Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Forró Enikő Fülöp Ferenc Tömböly Csaba Péter Antal Páhi Annamária Fábián Gabriella Murányi Mariann Tóth Géza
Internet cím:elektronikus változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM076373
035-os BibID:(Wos)000457083700001 (Scopus)85060783045
Első szerző:Kónya Zoltán (molekuláris biológus, biokémikus)
Cím:Inhibition of protein phosphatase-1 and -2A by ellagitannins : structure-inhibitory potency relationships and influences on cellular systems / Zoltán Kónya, Bálint Bécsi, Andrea Kiss, Dániel Horváth, Mária Raics, Katalin E. Kövér, Beáta Lontay, Ferenc Erdődi
Dátum:2019
ISSN:1475-6366
Megjegyzések:Several ellagitannins inhibited the activity of protein phosphatase-1 (PP1) and -2 A (PP2A) catalytic subu-nits (PP1c and PP2Ac) with preferential suppression of PP1c over PP2Ac. The inhibitory potency for PP1cfollowed the order of tellimagrandin I>mahtabin A>praecoxin B>1.2-Di-O-galloyl-4.6-(S)-HHDP-b-D-glu-copyranose>pedunculagin with IC50values ranging from 0.20mM to 2.47mM. The interaction of PP1c andtellimagrandin I was assessed by NMR saturation transfer difference, surface plasmon resonance, isother-mal titration calorimetry, and microscale thermophoresis based binding techniques. Tellimagrandin I sup-pressed viability and phosphatase activity of HeLa cells, while mahtabin A was without effect. Conversely,mahtabin A increased the phosphorylation level of SNAP-25Thr138and suppressed exocytosis of corticalsynaptosomes, whereas tellimagrandin I was without influence. Our results establish ellagitannins as par-tially selective inhibitors of PP1 and indicate that these polyphenols may act distinctly in cellular systemsdepending on their membrane permeability and/or their actions on cell membranes.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Tellimagrandin I
mahtabinA
protein phosphatase-1
protein phosphatase-2A
synaptosomal exocytosis
Megjelenés:Journal Of Enzyme Inhibition And Medicinal Chemistry. - 34 : 1 (2019), p. 500-509. -
További szerzők:Bécsi Bálint (1981-) (vegyészmérnök) Kiss Andrea (1979-) (biokémikus, vegyész) Horváth Dániel (1989-) (molekuláris biológus) Hadháziné Raics Mária (1991-) (vegyész) Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Lontay Beáta (1975-) (biokémikus) Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:EFOP-3.6.2-16-2017-00006
EFOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00020
GINOP
K129104
NKFI
NN 128368
NKFI
FK125043
NKFI
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Szerző által megadott URL
DOI
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM018784
Első szerző:Mallareddy, Jayapal Reddy
Cím:Design, Synthesis, Pharmacological Evaluation, and Structure-Activity Study of Novel Endomorphin Analogues with Multiple Structural Modifications / Jayapal Reddy Mallareddy, Attila Borics, Attila Keresztes, Katalin E. Kövér, Dirk Tourwé, Géza Tóth
Dátum:2011
ISSN:0022-2623
Megjegyzések:ABSTRACT: This study reports on new proteolyticallystable, pharmacologically active endomorphin analogues,incorporating Dmt1, Achc2, pFPhe4, or ?MePhe4 unnaturalamino acids. Consistent with earlier results, it was foundthat the analogues carrying Dmt1 and Achc2 residuesdisplayed the highest ?-opioid receptor affinities, dependingupon the configuration of the incorporated Achc2.Combination of such derivatives with pFPhe4 or ?MePhe4yielded further compounds with variable binding potencies. Combined application of Dmt1, cis-(1S,2R)Achc2, and pFPhe4(compound 16) resulted in the most potent analogue. Ligand stimulated [35S]GTP?S binding assays indicated that the analoguesretained their agonist activities and opioid receptor specificities. NMR and molecular modeling studies of the analogues containing?MePhe4 or pFPhe4 confirmed the predominance of bent structures, however, it is apparent that bent structures are energeticallymore favored than random/extended structures for all studied compounds.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of Medicinal Chemistry. - 54 : 5 (2011), p. 1462-1472. -
További szerzők:Borics Attila Keresztes Attila Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Tourwe, Dirk Tóth Géza
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM084967
Első szerző:Tömböly Csaba
Cím:Structure - Activity Study on the Phe Side Chain Arrangement of Endomorphins Using Conformationally Constrained Analogues / Tömböly Csaba, Kövér Katalin E., Péter Antal, Tourwé Dirk, Biyashev Dauren, Benyhe Sándor, Borsodi Anna, Al-Khrasani Mahmoud, Rónai András Z., Tóth Géza
Dátum:2004
ISSN:0022-2623 1520-4804
Megjegyzések:Endomorphins-1 and -2 were substituted with all the ©a-MePhe stereoisomers in their Phe residues to generate a conformationally constrained peptide set. This series of molecules was subjected to biological assays, and for ©a-MePhe4-endomorphins-2, a conformational analysis was performed. Incorporation of (2S,3S)-©a-MePhe4 resulted in the most potent analogues of both endomorphins with enhanced enzymatic stability. Their í opioid affinities were 4-times higher than the parent peptides, they stimulated [35S]GTP₀cS binding, and they were found to be full agonists. NMR experiments revealed that C-terminal (2S,3S)-©a-MePhe in endomorphin-2 strongly favored the gauche (-) spatial orientation which implies the presence of the ?1 ) -60? rotamer of Phe4 in the binding conformer of endomorphins. Our results emphasize that the appropriate orientation of the C-terminal aromatic side chain of endomorphins is substantial for binding to the í opioid receptor.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal Of Medicinal Chemistry. - 47 : 3 (2004), p. 735-743. -
További szerzők:Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Péter Antal Tourwe, Dirk Biyashev, Dauren Benyhe Sándor Borsodi Anna Al-Khrasani, Mahmoud Rónai András Z. Tóth Géza
Pályázati támogatás:T030086
OTKA
T029460
OTKA
T034515
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM003035
Első szerző:Tömböly Csaba
Cím:Endomorphin-2 with a beta-turn backbone constraint retains the potent mu-opioid receptor agonist properties / Csaba Tömböly, Steven Ballet, Debby Feytens, Katalin E. Kövér, Attila Borics, Sándor Lovas, Mahmoud Al-Khrasani, Zsuzsanna Fürst, Géza Tóth, Sándor Benyhe, and Dirk Tourwé
Dátum:2008
Megjegyzések:The constitutional similarity with different secondary structure preference between the Aba-Gly and the spiro-Aba-Gly scaffolds were exploited to design the novel endomorphin-2 analogs Tyr-spiro-(R/S)-Aba-Gly-Phe-NH2 (1 and 2) and Tyr-(R/S)-Aba-Gly-Phe-NH2 (3 and 4). The (R)-spiro analog 1 was found to be a potent and selective mu-opioid agonist/partial agonist (K-i mu = 29.3 nM, IC50 = 50 nM, K-e = 0.57). NMR experiments and molecular modeling indicated that its backbone adopts mainly a U-turn in aqueous solution.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of Medicinal Chemistry. - 51 : 1 (2008), p. 173-177. -
További szerzők:Ballet, Steven Feytens, Debby Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Borics Attila Lovas Sándor Al-Khrasani, Mahmoud Fürst Zsuzsanna Tóth Géza Benyhe Sándor Tourwe, Dirk
Internet cím:elektronikus változat
elektronikus változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.