Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM003035
Első szerző:	Tömböly Csaba
Cím:	Endomorphin-2 with a beta-turn backbone constraint retains the potent mu-opioid receptor agonist properties / Csaba Tömböly, Steven Ballet, Debby Feytens, Katalin E. Kövér, Attila Borics, Sándor Lovas, Mahmoud Al-Khrasani, Zsuzsanna Fürst, Géza Tóth, Sándor Benyhe, and Dirk Tourwé
Dátum:	2008
Megjegyzések:	The constitutional similarity with different secondary structure preference between the Aba-Gly and the spiro-Aba-Gly scaffolds were exploited to design the novel endomorphin-2 analogs Tyr-spiro-(R/S)-Aba-Gly-Phe-NH2 (1 and 2) and Tyr-(R/S)-Aba-Gly-Phe-NH2 (3 and 4). The (R)-spiro analog 1 was found to be a potent and selective mu-opioid agonist/partial agonist (K-i mu = 29.3 nM, IC50 = 50 nM, K-e = 0.57). NMR experiments and molecular modeling indicated that its backbone adopts mainly a U-turn in aqueous solution.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Journal Of Medicinal Chemistry. - 51 : 1 (2008), p. 173-177. -
További szerzők:	Ballet, Steven Feytens, Debby Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Borics Attila Lovas Sándor Al-Khrasani, Mahmoud Fürst Zsuzsanna Tóth Géza Benyhe Sándor Tourwe, Dirk
Internet cím:	elektronikus változat elektronikus változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM085035
Első szerző:	Tóth Gergely
Cím:	Aromatic-Backbone Interactions in alpha-Helices / Gergely Tóth, Katalin E. Kövér, Richard F. Murphy, Sándor Lovas
Dátum:	2004
ISSN:	1520-6106
Megjegyzések:	The interaction between the aromatic ring of an amino acid and the [alpha]-helical polypeptide backbone was investigated by studying the conformation of [alpha]-helical Ala-based model peptides, with Tyr replacement in the N-terminal and inner helical positions, using 1H NMR, molecular dynamics (MD) simulations, and a protein database search. NOE cross-peaks between the hydrogens of the aromatic ring at position i and the hydrogen of the backbone amide in positions i, i+1, i+3 and i+4 indicated the proximity of the aromatic ring to the backbone. Interaction between the aromatic ring and the backbone seemed to be highly dependent on the orientation of the aromatic side chain to the helical backbone because aromatic?backbone amide, aromatic?carbonyl, and aromatic?HC[alpha] interactions were observed in MD. Solvent screening by the aromatic side chain decreased the solvent accessible surface area of some polar backbone groups by more than 80%. These results indicate that aromatic?backbone interactions commonly occur in helical structures in proteins.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Journal of Physical Chemistry B. - 108 : 26 (2004), p. 9287-9296. -
További szerzők:	Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Murphy, Richard F. Lovas Sándor
Pályázati támogatás:	OTKA T 042567 OTKA OTKA T 034515 OTKA
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: