Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM088954
Első szerző:	Darula Zsuzsanna
Cím:	Deltorphin II Analogues with 6-Hydroxy-2-aminotetralin-2-carboxylic Acid in Position 1 / Zsuzsanna Darula, Katalin E. Kövér, Krisztina Monory, Anna Borsodi, Éva Makó, András Rónai, Dirk Tourwé, Antal Péter, Géza Tóth
Dátum:	2000
ISSN:	0022-2623 1520-4804
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Journal of Medicinal Chemistry. - 43 : 7 (2000), p. 1359-1366. -
További szerzők:	Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Monory Krisztina Borsodi Anna Makó Éva Rónai András Z. Tourwe, Dirk Péter Antal Tóth Géza
Pályázati támogatás:	OTKA D 23749 OTKA OTKA T 029089 OTKA OTKA A 084 OTKA
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM018784
Első szerző:	Mallareddy, Jayapal Reddy
Cím:	Design, Synthesis, Pharmacological Evaluation, and Structure-Activity Study of Novel Endomorphin Analogues with Multiple Structural Modifications / Jayapal Reddy Mallareddy, Attila Borics, Attila Keresztes, Katalin E. Kövér, Dirk Tourwé, Géza Tóth
Dátum:	2011
ISSN:	0022-2623
Megjegyzések:	ABSTRACT: This study reports on new proteolyticallystable, pharmacologically active endomorphin analogues,incorporating Dmt1, Achc2, pFPhe4, or ?MePhe4 unnaturalamino acids. Consistent with earlier results, it was foundthat the analogues carrying Dmt1 and Achc2 residuesdisplayed the highest ?-opioid receptor affinities, dependingupon the configuration of the incorporated Achc2.Combination of such derivatives with pFPhe4 or ?MePhe4yielded further compounds with variable binding potencies. Combined application of Dmt1, cis-(1S,2R)Achc2, and pFPhe4(compound 16) resulted in the most potent analogue. Ligand stimulated [35S]GTP?S binding assays indicated that the analoguesretained their agonist activities and opioid receptor specificities. NMR and molecular modeling studies of the analogues containing?MePhe4 or pFPhe4 confirmed the predominance of bent structures, however, it is apparent that bent structures are energeticallymore favored than random/extended structures for all studied compounds.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Journal Of Medicinal Chemistry. - 54 : 5 (2011), p. 1462-1472. -
További szerzők:	Borics Attila Keresztes Attila Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Tourwe, Dirk Tóth Géza
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM084967
Első szerző:	Tömböly Csaba
Cím:	Structure - Activity Study on the Phe Side Chain Arrangement of Endomorphins Using Conformationally Constrained Analogues / Tömböly Csaba, Kövér Katalin E., Péter Antal, Tourwé Dirk, Biyashev Dauren, Benyhe Sándor, Borsodi Anna, Al-Khrasani Mahmoud, Rónai András Z., Tóth Géza
Dátum:	2004
ISSN:	0022-2623 1520-4804
Megjegyzések:	Endomorphins-1 and -2 were substituted with all the ©a-MePhe stereoisomers in their Phe residues to generate a conformationally constrained peptide set. This series of molecules was subjected to biological assays, and for ©a-MePhe4-endomorphins-2, a conformational analysis was performed. Incorporation of (2S,3S)-©a-MePhe4 resulted in the most potent analogues of both endomorphins with enhanced enzymatic stability. Their í opioid affinities were 4-times higher than the parent peptides, they stimulated [35S]GTP₀cS binding, and they were found to be full agonists. NMR experiments revealed that C-terminal (2S,3S)-©a-MePhe in endomorphin-2 strongly favored the gauche (-) spatial orientation which implies the presence of the ?1 ) -60? rotamer of Phe4 in the binding conformer of endomorphins. Our results emphasize that the appropriate orientation of the C-terminal aromatic side chain of endomorphins is substantial for binding to the í opioid receptor.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Journal Of Medicinal Chemistry. - 47 : 3 (2004), p. 735-743. -
További szerzők:	Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Péter Antal Tourwe, Dirk Biyashev, Dauren Benyhe Sándor Borsodi Anna Al-Khrasani, Mahmoud Rónai András Z. Tóth Géza
Pályázati támogatás:	T030086 OTKA T029460 OTKA T034515 OTKA
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM003035
Első szerző:	Tömböly Csaba
Cím:	Endomorphin-2 with a beta-turn backbone constraint retains the potent mu-opioid receptor agonist properties / Csaba Tömböly, Steven Ballet, Debby Feytens, Katalin E. Kövér, Attila Borics, Sándor Lovas, Mahmoud Al-Khrasani, Zsuzsanna Fürst, Géza Tóth, Sándor Benyhe, and Dirk Tourwé
Dátum:	2008
Megjegyzések:	The constitutional similarity with different secondary structure preference between the Aba-Gly and the spiro-Aba-Gly scaffolds were exploited to design the novel endomorphin-2 analogs Tyr-spiro-(R/S)-Aba-Gly-Phe-NH2 (1 and 2) and Tyr-(R/S)-Aba-Gly-Phe-NH2 (3 and 4). The (R)-spiro analog 1 was found to be a potent and selective mu-opioid agonist/partial agonist (K-i mu = 29.3 nM, IC50 = 50 nM, K-e = 0.57). NMR experiments and molecular modeling indicated that its backbone adopts mainly a U-turn in aqueous solution.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Journal Of Medicinal Chemistry. - 51 : 1 (2008), p. 173-177. -
További szerzők:	Ballet, Steven Feytens, Debby Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Borics Attila Lovas Sándor Al-Khrasani, Mahmoud Fürst Zsuzsanna Tóth Géza Benyhe Sándor Tourwe, Dirk
Internet cím:	elektronikus változat elektronikus változat
Borító:
Saját polcon: