Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM088954
Első szerző:	Darula Zsuzsanna
Cím:	Deltorphin II Analogues with 6-Hydroxy-2-aminotetralin-2-carboxylic Acid in Position 1 / Zsuzsanna Darula, Katalin E. Kövér, Krisztina Monory, Anna Borsodi, Éva Makó, András Rónai, Dirk Tourwé, Antal Péter, Géza Tóth
Dátum:	2000
ISSN:	0022-2623 1520-4804
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Journal of Medicinal Chemistry. - 43 : 7 (2000), p. 1359-1366. -
További szerzők:	Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Monory Krisztina Borsodi Anna Makó Éva Rónai András Z. Tourwe, Dirk Péter Antal Tóth Géza
Pályázati támogatás:	OTKA D 23749 OTKA OTKA T 029089 OTKA OTKA A 084 OTKA
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM006201
Első szerző:	Keresztes Attila
Cím:	New endomorphin analogues containing alicyclic beta-amino acids : influence on bioactive conformation and pharmacological profile / Keresztes, A., Szucs, M., Borics, A., Kover, K. E., Forro, E., Fulop, F., Tomboly, C., Peter, A., Pahi, A., Fabian, G., Muranyi, M., Toth, G.
Dátum:	2008
ISSN:	0022-2623
Megjegyzések:	Endomorphins were subjected to a number of structural modifications in a search for their bioactive conformations. The alicyclic beta-amino acids cis-(1S,2R)ACPC/ACHC, cis-(IR,2S)ACPC/ACHC, trans(IS,2S)ACPC/ACHC, and trans-(1R,2R)ACPC/ACHC were introduced into endomorphins to examine the conformational effects on the bioactivity. Use of a combination of receptor binding techniques, H-1 NMR, and molecular modeling allowed the conclusion that Pro(2) substitution by these residues causes changes in structure, proteolytic stability, and pharmacological activity. It seems that the size of the alicyclic beta-amino acids does not have marked influence on the receptor binding affinities and/or selectivities. Among the new analogues, the cis-(1S,2R)ACPC(2) and cis-(1S,2R)ACHC(2)-containing derivatives displayed the highest binding potencies and efficacies in receptor binding and ligand-stimulated [S-35]GTP gamma S functional experiments. Molecular dynamic simulations and H-1 NMR studies of the cis-ACPC/ACHC-containing analogues revealed that many conformations are accessible, though it is most likely that these peptides bind to the mu-opioid receptor in a compact, folded structure rather than extended.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Journal Of Medicinal Chemistry. - 51 : 14 (2008), p. 4270-4279. -
További szerzők:	Szűcs Mária Borics Attila Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Forró Enikő Fülöp Ferenc Tömböly Csaba Péter Antal Páhi Annamária Fábián Gabriella Murányi Mariann Tóth Géza
Internet cím:	elektronikus változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM084967
Első szerző:	Tömböly Csaba
Cím:	Structure - Activity Study on the Phe Side Chain Arrangement of Endomorphins Using Conformationally Constrained Analogues / Tömböly Csaba, Kövér Katalin E., Péter Antal, Tourwé Dirk, Biyashev Dauren, Benyhe Sándor, Borsodi Anna, Al-Khrasani Mahmoud, Rónai András Z., Tóth Géza
Dátum:	2004
ISSN:	0022-2623 1520-4804
Megjegyzések:	Endomorphins-1 and -2 were substituted with all the ©a-MePhe stereoisomers in their Phe residues to generate a conformationally constrained peptide set. This series of molecules was subjected to biological assays, and for ©a-MePhe4-endomorphins-2, a conformational analysis was performed. Incorporation of (2S,3S)-©a-MePhe4 resulted in the most potent analogues of both endomorphins with enhanced enzymatic stability. Their í opioid affinities were 4-times higher than the parent peptides, they stimulated [35S]GTP₀cS binding, and they were found to be full agonists. NMR experiments revealed that C-terminal (2S,3S)-©a-MePhe in endomorphin-2 strongly favored the gauche (-) spatial orientation which implies the presence of the ?1 ) -60? rotamer of Phe4 in the binding conformer of endomorphins. Our results emphasize that the appropriate orientation of the C-terminal aromatic side chain of endomorphins is substantial for binding to the í opioid receptor.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Journal Of Medicinal Chemistry. - 47 : 3 (2004), p. 735-743. -
További szerzők:	Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Péter Antal Tourwe, Dirk Biyashev, Dauren Benyhe Sándor Borsodi Anna Al-Khrasani, Mahmoud Rónai András Z. Tóth Géza
Pályázati támogatás:	T030086 OTKA T029460 OTKA T034515 OTKA
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: