CCL

Összesen 8 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM084537
035-os BibID:(scopus)85083042118 (wos)000535574200166
Első szerző:Golda Mária (molekuláris biológus)
Cím:Functional Study of the Retrotransposon-Derived Human PEG10 Protease / Mária Golda, János András Mótyán, Mohamed Mahdi, József Tőzsér
Dátum:2020
ISSN:1661-6596 1422-0067
Megjegyzések:Paternally expressed gene 10 (PEG10) is a human retrotransposon-derived imprinted gene. The mRNA of PEG10 encodes two protein isoforms: the Gag-like protein (RF1PEG10) is coded by reading frame 1, while the Gag-Pol-like polyprotein (RF1/RF2PEG10) is coded by reading frames 1 and 2. The proteins are translated by a typical retroviral frameshift mechanism. The protease (PR) domain of RF2PEG10 contains an -Asp-Ser-Gly- sequence, which corresponds to the consensus -Asp-Ser/Thr-Gly- active-site motif of retroviral aspartic proteases. The function of the aspartic protease domain of RF2PEG10 remains unclear. To elucidate the function of PEG10 protease (PRPEG10), we designed a frameshift mutant (fsRF1/RF2PEG10) for comparison with the RF1/RF2PEG10 form. To study the effects of PRPEG10 on cellular proliferation and viability, mammalian HEK293T and HaCaT cells were transfected with plasmids coding for either RF1/RF2PEG10, the frameshift mutant (fsRF1/RF2PEG10), or a PR active-site (D370A) mutant fsRF1/RF2PEG10. Our results indicate that fsRF1/RF2PEG10 overexpression results in increased cellular proliferation. Remarkably, transfection with fsRF1/RF2PEG10 had a detrimental effect on cell viability. We hypothesize that PRPEG10 plays an important role in the function of this retroviral remnant, mediating the proliferation of cells and possibly implicating it in the inhibition of apoptosis.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
PEG10
paternally expressed gene 10
cell viability
cell proliferation
cis protease activity
ubiquitination
homology modeling
retroviral-like protease
protease
retrotransposon
aspartic protease
Megjelenés:International Journal Of Molecular Sciences. - 21 : 7 (2020), p. 1-22. -
További szerzők:Mótyán János András (1981-) (biokémikus, molekuláris biológus) Mahdi, Mohamed (1979-) (orvos, tudományos segédmunkatárs) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
101591
OTKA
NKFIH-1150-6/2019
Egyéb
NKFIH-125238
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM117816
035-os BibID:(wos)001140375300001 (scopus)85181923454
Első szerző:Linkner Tamás Richárd
Cím:Comparative Analysis of Differential Cellular Transcriptome and Proteome Regulation by HIV-1 and HIV-2 Pseudovirions in the Early Phase of Infection / Linkner Tamás Richárd, Ambrus Viktor, Kunkli Balázs, Szojka Zsófia Ilona, Kalló Gergő, Csősz Éva, Kumar Ajneesh, Emri Miklós, Tőzsér József, Mahdi Mohamed
Dátum:2024
ISSN:1422-0067
Megjegyzések:In spite of the similar structural and genomic organization of human immunodeficiency viruses type 1 and 2 (HIV-1 and HIV-2), striking differences exist between them in terms of replication dynamics and clinical manifestation of infection. Although the pathomechanism of HIV-1 infection is well characterized, relatively few data are available regarding HIV-2 viral replication and its interaction with host-cell proteins during the early phase of infection. We utilized proteo-transcriptomic analyses to determine differential genome expression and proteomic changes induced by transduction with HIV-1/2 pseudovirions during 8, 12 and 26 h time-points in HEK-293T cells. We show that alteration in the cellular milieu was indeed different between the two pseudovirions. The significantly higher number of genes altered by HIV-2 in the first two time-points suggests a more diverse yet subtle effect on the host cell, preparing the infected cell for integration and latency. On the other hand, GO analysis showed that, while HIV-1 induced cellular oxidative stress and had a greater effect on cellular metabolism, HIV-2 mostly affected genes involved in cell adhesion, extracellular matrix organization or cellular differentiation. Proteomics analysis revealed that HIV-2 significantly downregulated the expression of proteins involved in mRNA processing and translation. Meanwhile, HIV-1 influenced the cellular level of translation initiation factors and chaperones. Our study provides insight into the understudied replication cycle of HIV-2 and enriches our knowledge about the use of HIV-based lentiviral vectors in general.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:International Journal Of Molecular Sciences. - 25 : 1 (2024), p. 1-26. -
További szerzők:Ambrus Viktor Attila (1989-) (biotechnológus) Kunkli Balázs (1990-) (bioinformatikus, biokémikus) Szojka Zsófia (1991-) (molekuláris biológus) Kalló Gergő (1989-) (molekuláris biológus) Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Kumar, Ajneesh (1994-) (bioinformatikus) Emri Miklós (1962-) (fizikus) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Mahdi, Mohamed (1979-) (orvos, tudományos segédmunkatárs)
Pályázati támogatás:NKFI 125238
NKFIH
TKP2020-IKA-04
Egyéb
GINOP-2.3.3-15-2016-00020
GINOP
TKP2021-EGA-20
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM101369
035-os BibID:(scopus)85127231149 (wos)000780547700001
Első szerző:Mahdi, Mohamed (orvos, tudományos segédmunkatárs)
Cím:Potential Role of the Antidepressants Fluoxetine and Fluvoxamine in the Treatment of COVID-19 / Mahdi Mohamed, Hermán Levente, Réthelyi János M., Bálint Bálint László
Dátum:2022
ISSN:1661-6596 1422-0067
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:International Journal Of Molecular Sciences. - 23 : 7 (2022), p. 1-21. -
További szerzők:Hermán Levente Réthelyi János Bálint Bálint László (1971-) (kutató orvos)
Pályázati támogatás:EFOP-3.6.1-16-2016-00022
EFOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM108752
035-os BibID:(Scopus)85148962397 (WoS)000938549700001
Első szerző:Miltner Noémi (molekuláris biológus)
Cím:Identification of SARS-CoV-2 Main Protease (Mpro) Cleavage Sites Using Two-Dimensional Electrophoresis and In Silico Cleavage Site Prediction / Noémi Miltner, Gergő Kalló, Éva Csősz, Márió Miczi, Tibor Nagy, Mohamed Mahdi, János András Mótyán, József Tőzsér
Dátum:2023
ISSN:1422-0067
Megjegyzések:The main protease (Mpro) of severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (SARS-CoV-2) plays a crucial role in its life cycle. The Mpro-mediated limited proteolysis of the viral polyproteins is necessary for the replication of the virus, and cleavage of the host proteins of the infected cells may also contribute to viral pathogenesis, such as evading the immune responses or triggering cell toxicity. Therefore, the identification of host substrates of the viral protease is of special interest. To identify cleavage sites in cellular substrates of SARS-CoV-2 Mpro, we determined changes in the HEK293T cellular proteome upon expression of the Mpro using two-dimensional gel electrophoresis. The candidate cellular substrates of Mpro were identified by mass spectrometry, and then potential cleavage sites were predicted in silico using NetCorona 1.0 and 3CLP web servers. The existence of the predicted cleavage sites was investigated by in vitro cleavage reactions using recombinant protein substrates containing the candidate target sequences, followed by the determination of cleavage positions using mass spectrometry. Unknown and previously described SARS-CoV-2 Mpro cleavage sites and cellular substrates were also identified. Identification of target sequences is important to understand the specificity of the enzyme, as well as aiding the improvement and development of computational methods for cleavage site prediction.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
coronavirus
SARS-CoV-2
main protease
Mpro
COVID-19
two-dimensional gel electrophoresis
cleavage site identification
cleavage site prediction
protease
host protein cleavage
specificity
Megjelenés:International Journal Of Molecular Sciences. - 24 : 4 (2023), p. 1-19. -
További szerzők:Kalló Gergő (1989-) (molekuláris biológus) Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Miczi Márió Nagy Tibor (1988-) (vegyész) Mahdi, Mohamed (1979-) (orvos, tudományos segédmunkatárs) Mótyán János András (1981-) (biokémikus, molekuláris biológus) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.3-15-2016-00020
GINOP
GINOP-2.3.3-15-2016-00021
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM130745
035-os BibID:(Scopus)105009019976 (wos)001516039100001
Első szerző:Mótyán János András (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:Identification of SARS-CoV-2 Main Protease Cleavage Sites in Bovine β-Casein / Mótyán János András, Nagy Tibor, Nagyné Veres Ágota, Golda Mária, Mahdi Mohamed, Tőzsér József
Dátum:2025
ISSN:1661-6596 1422-0067
Megjegyzések:The severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (SARS-CoV-2) is the causative agent of the coronavirus disease of 2019 (COVID-19) and has persistently caused infections since its emergence in late 2019. The main protease (Mpro) of SARS-CoV-2 plays a crucial role in its life-cycle; thus, it is an important target for drug development. One of the first virus-specific drugs that has been approved for the treatment of COVID-19 patients is Paxlovid, which contains nirmatrelvir, a covalent inhibitor of Mpro. Screening of inhibitor candidates and specificity studies also rely on efficient substrates and activity assays. Casein is one of the most commonly applied universal substrates that can be used to study a wide range of proteases, including SARS-CoV-2 Mpro. Casein is a known substrate for Mpro in vitro, but the specific casein isoform cleaved by Mpro remained unidentified, and the cleavage sites have yet to be determined. This work studied cleavage of ?-, ?- and ?-isoforms of bovine casein by SARS-CoV-2 Mpro, using in vitro and in silico approaches. The candidate cleavage sites were predicted in silico based on the protein sequences, and the cleavage positions were identified based on mass spectrometric analysis of cleavage fragments. Based on our results, only ?-casein contains cleavage sites for Mpro and thus can be used as its substrate in vitro. The newly identified cleavage site sequences further widen the knowledge about the specificity of SARS-CoV-2 Mpro.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
SARS-CoV-2
main protease
coronavirus
casein
protease
cleavage site
substrate specificity
cleavage site prediction
proteolyis
Megjelenés:International Journal Of Molecular Sciences. - 26 : 12 (2025), p. 1-11. -
További szerzők:Nagy Tibor (1988-) (vegyész) Veres Ágota (laboráns) Golda Mária (1986-) (molekuláris biológus) Mahdi, Mohamed (1979-) (orvos, tudományos segédmunkatárs) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Pályázati támogatás:TKP2021-EGA-20
Egyéb
TKP2021-NKTA-34
Egyéb
NKFIH Advanced 150532
Egyéb
BO/00110/23/5
MTA
University of Debrecen (UD) Program for Scientific Publication
Egyéb
UD Faculty of Medicine Research Fund (Bridging fund)
Egyéb
UD Scientific Research Bridging Fund (DETKA)
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM101151
035-os BibID:(scopus)85126818776 (wos)000781388600001
Első szerző:Mótyán János András (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:Potential Resistance of SARS-CoV-2 Main Protease (Mpro) against Protease Inhibitors : lessons Learned from HIV-1 Protease / János András Mótyán, Mohamed Mahdi, Gyula Hoffka, József Tőzsér
Dátum:2022
ISSN:1661-6596 1422-0067
Megjegyzések:Coronavirus disease 2019 (COVID-19), caused by the severe acute respiratory syndrome 2 (SARS-CoV-2), has been one of the most devastating pandemics of recent times. The lack of potent novel antivirals had led to global health crises; however, emergence and approval of potent inhibitors of the viral main protease (Mpro), such as Pfizer's newly approved nirmatrelvir, offers hope not only in the therapeutic front but also in the context of prophylaxis against the infection. By their nature, RNA viruses including human immunodeficiency virus (HIV) have inherently high mutation rates, and lessons learnt from previous and currently ongoing pandemics have taught us that these viruses can easily escape selection pressure through mutation of vital target amino acid residues in monotherapeutic settings. In this paper, we review nirmatrelvir and its binding to SARS-CoV-2 Mpro and draw a comparison to inhibitors of HIV protease that were rendered obsolete by emergence of resistance mutations, emphasizing potential pitfalls in the design of inhibitors that may be of important relevance to the long-term use of novel inhibitors against SARS-CoV-2.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
SARS-CoV-2
coronavirus
HIV-1
protease
3CLpro
Mpro
nirmatrelvir
protease inhibitor
PF-07321332
Paxlovid
drug resistance
resistance
Megjelenés:International Journal Of Molecular Sciences. - 23 : 7 (2022), p. 1-20. -
További szerzők:Mahdi, Mohamed (1979-) (orvos, tudományos segédmunkatárs) Hoffka Gyula (1992-) (vegyész) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Pályázati támogatás:TKP2021-EGA-20
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM129863
035-os BibID:(scopus)105003781418 (wos)001475447900001
Első szerző:Szojka Zsófia (molekuláris biológus)
Cím:Transcriptomic Analysis Reveals Key Pathways Influenced by HIV-2 Vpx / Zsófia Ilona Szojka, Balázs Kunkli, Irene Wanjiru Kiarie, Tamás Richárd Linkner, Aya Shamal Al-Muffti, Hala Ahmad, Szilvia Benkő, Marianne Jansson, József Tőzsér, Mohamed Mahdi
Dátum:2025
ISSN:1661-6596 1422-0067
Megjegyzések:Viral protein X (Vpx) is a unique accessory protein encoded by the genome of the human immunodeficiency virus type 2 (HIV-2) and lineages of the simian immunodeficiency virus of sooty mangabeys. So far, counteracting the cellular restriction factor SAMHD1 and mediating the efficient translocation of viral pre-integration complex have been recognized as key functions of Vpx; however, a thorough exploration of its effects on the cellular transcriptome and cytokine milieu has not yet been undertaken. In this study, we carried out the transcriptomic analysis of THP-1 cells and determined differential gene expressions induced by HIV-2 Vpx, utilizing vectors coding for the wild-type and K68-R70 functionally restricted proteins. Significantly altered genes were then validated and quantified through real-time quantitative PCR (qPCR); additionally, replication-competent virions were also used to confirm the findings. Moreover, we analyzed the effect of Vpx expression on the secretion of key cytokines in the medium of transfected cells. Our findings revealed that wild-type HIV-2 Vpx can significantly alter the expression of genes coding for helicases, zinc finger proteins, chaperons, transcription factors and proteins involved in DNA methylation. Differentially altered genes were involved in negative regulation of viral processes, the type I interferon-signaling pathway, DNA-template transcription, elongation, the positive regulation of interferon beta production and the negative regulation of innate immune response. Importantly, Vpx was also found to decrease the expression of HIV-1 Tat, possibly through the downregulation of a crucial splicing factor, required for the maturation of Tat. Additionally, studies on cellular cytokine milieu showed that this accessory protein induced key proinflammatory cytokines. Our study provides important information about the complex role played by HIV-2 Vpx in priming and taming the cellular environment to allow for the establishment of the infection.
Tárgyszavak:Orvostudományok Egészségtudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
HIV-2
Vpx
host response
viral pathogenesis
transcriptional regulation
cytokines
Megjelenés:International Journal Of Molecular Sciences. - 26 : 8 (2025), p. 1-21. -
További szerzők:Kunkli Balázs (1990-) (bioinformatikus, biokémikus) Kiarie, Irene Wanjiru Linkner Tamás Richárd Al-Muffti, Aya S. (1990-) Ahmad, Hala Benkő Szilvia (1973-) (molekuláris biológus) Jansson, Marianne Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Mahdi, Mohamed (1979-) (orvos, tudományos segédmunkatárs)
Pályázati támogatás:TKP2021-EGA-20
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM087577
035-os BibID:(scopus)85089663597 (wos)000565075500001
Első szerző:Szojka Zsófia (molekuláris biológus)
Cím:Y44A Mutation in the Acidic Domain of HIV-2 Tat Impairs Viral Reverse Transcription and LTR-Transactivation / Szojka Zsófia, Mótyán János András, Miczi Márió, Mahdi Mohamed, Tőzsér József
Dátum:2020
ISSN:1661-6596 1422-0067
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
human immunodeficiency virus
HIV-2
Tat
stability analysis
reverse transcriptase activity
transactivator protein
mutation design
Megjelenés:International Journal Of Molecular Sciences. - 21 : 16 (2020), p. 1-17. -
További szerzők:Mótyán János András (1981-) (biokémikus, molekuláris biológus) Miczi Márió Mahdi, Mohamed (1979-) (orvos, tudományos segédmunkatárs) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v10.11.18-SNAPSHOT © 2024 Monguz kft. Minden jog fenntartva.