CCL

Összesen 20 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM133841
035-os BibID:(scopus)105022657619 (wos)001621166300002
Első szerző:Al-Muffti, Aya S.
Cím:Modulation of transferrin receptor by HIV-2 / Al-Muffti Aya Shamal, Kiarie Irene Wanjiru, Tőzsér József, Mahdi Mohamed
Dátum:2025
ISSN:1743-422X
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Virology Journal. - 22 : 1 (2025), p. 1-10. -
További szerzők:Kiarie, Irene Wanjiru Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Mahdi, Mohamed (1979-) (orvos, tudományos segédmunkatárs)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM079797
035-os BibID:(WoS)000475910500002 (Scopus)85069472612
Első szerző:Csősz Éva (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:Analysis of networks of host proteins in the early time points following HIV transduction / Éva Csősz, Ferenc Tóth, Mohamed Mahdi, George Tsaprailis, Miklós Emri, József Tőzsér
Dátum:2019
ISSN:1471-2105
Megjegyzések:Background: Utilization of quantitative proteomics data on the network level is still a challenge in proteomics data analysis. Currently existing models use sophisticated, sometimes hard to implement analysis techniques. Our aim was to generate a relatively simple strategy for quantitative proteomics data analysis in order to utilize as much of the data generated in a proteomics experiment as possible. Results: In this study, we applied label-free proteomics, and generated a network model utilizing both qualitative, and quantitative data, in order to examine the early host response to Human Immunodeficiency Virus type 1 (HIV-1). A weighted network model was generated based on the amount of proteins measured by mass spectrometry, and analysis of weighted networks and functional sub-networks revealed upregulation of proteins involved in translation, transcription, and DNA condensation in the early phase of the viral life-cycle. Conclusion: A relatively simple strategy for network analysis was created and applied to examine the effect of HIV-1 on host cellular proteome. We believe that our model may prove beneficial in creating algorithms, allowing for both quantitative and qualitative studies of proteome change in various biological and pathological processes by quantitative mass spectrometry.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
weighted network
quantitative proteomics
host response
HIV-1
Megjelenés:Bmc Bioinformatics. - 20 (2019), p. 1-18. -
További szerzők:Tóth Ferenc (1980-) (molekuláris biológus) Mahdi, Mohamed (1979-) (orvos, tudományos segédmunkatárs) Tsaprailis, George Emri Miklós (1962-) (fizikus) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.3-15-2016-00020
GINOP
Bolyai János Kutatói Ösztöndíj
MTA
Felsőoktatási Intézményi Kiválósági Program
Egyéb
NKFI-6, 125238
Egyéb
NIEHS - ES06694
Egyéb
NIH/NCI - CA023074
Egyéb
NIH/NCRR - 1S10 RR028868-01
Egyéb
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM086717
Első szerző:Golda Mária (molekuláris biológus)
Cím:Study of the Retrotransposon-Derived Human PEG10 Protease / Mária Golda, János András Mótyán, Mohamed Mahdi, József Tőzsér
Dátum:2020
Megjegyzések:Paternally expressed gene 10 (PEG10) is a human retrotransposon-derived imprinted gene. Previous works have demonstrated that a mutation in the coding sequence of this gene is lethal with regard to embryological age due to defects of placental development. In addition, PEG10 is implicated in several malignancies, such as pancreatic cancer and hepatocellular carcinoma. The PEG10 gene encodes two protein isoforms, which are translated by a typical retroviral frameshift mechanism. The Gag-like protein (RF1PEG10) is encoded by reading frame 1, whilst reading frames 1 and 2 accounts for the Gag-Pol-like polyprotein (RF1/RF2PEG10). The protease (PR) domain of RF2PEG10 contains an -Asp-Ser-Gly- sequence, which refers to the conservative -Asp-Ser/Thr-Gly- active-site motif of retroviral aspartic proteases. The function of the aspartic protease domain of RF2PEG10 remains unclear. In order to further investigate the function of the PEG10 protease (PRPEG10), a frameshift mutant was generated (fsRF1/RF2PEG10) for comparison with the RF1/RF2PEG10 form. To study the effects of PRPEG10 on cellular proliferation and viability, mammalian HEK293T and HaCaT cells were transfected with plasmids encoding for either the frameshift mutant (fsRF1/RF2PEG10) or a PR active-site (D370A) mutant fsRF1/RF2PEG10. Based on our findings, an fsRF1/RF2PEG10 overexpression resulted in an increased cellular proliferation, compared to the mutant form. Interestingly, transfection with fsRF1/RF2PEG10 had a detrimental effect on cell viability. We hypothesize that PRPEG10 may play a cardinal role in the function of this retroviral remnant, possibly implicated in cellular proliferation and the inhibition of apoptosis.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idézhető absztrakt
folyóiratcikk
PEG10
paternally expressed gene 10
cell viability
cell proliferation
cis protease activity
ubiquitination
homology modeling
retroviral-like protease
retrotransposon
protease
Megjelenés:Proceedings. - 50 : 1 (2020), p. 110. -
További szerzők:Mótyán János András (1981-) (biokémikus, molekuláris biológus) Mahdi, Mohamed (1979-) (orvos, tudományos segédmunkatárs) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
K-101591
OTKA
NKFIH-1150-6/2019
Egyéb
NKFI-125238
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM084537
035-os BibID:(scopus)85083042118 (wos)000535574200166
Első szerző:Golda Mária (molekuláris biológus)
Cím:Functional Study of the Retrotransposon-Derived Human PEG10 Protease / Mária Golda, János András Mótyán, Mohamed Mahdi, József Tőzsér
Dátum:2020
ISSN:1661-6596 1422-0067
Megjegyzések:Paternally expressed gene 10 (PEG10) is a human retrotransposon-derived imprinted gene. The mRNA of PEG10 encodes two protein isoforms: the Gag-like protein (RF1PEG10) is coded by reading frame 1, while the Gag-Pol-like polyprotein (RF1/RF2PEG10) is coded by reading frames 1 and 2. The proteins are translated by a typical retroviral frameshift mechanism. The protease (PR) domain of RF2PEG10 contains an -Asp-Ser-Gly- sequence, which corresponds to the consensus -Asp-Ser/Thr-Gly- active-site motif of retroviral aspartic proteases. The function of the aspartic protease domain of RF2PEG10 remains unclear. To elucidate the function of PEG10 protease (PRPEG10), we designed a frameshift mutant (fsRF1/RF2PEG10) for comparison with the RF1/RF2PEG10 form. To study the effects of PRPEG10 on cellular proliferation and viability, mammalian HEK293T and HaCaT cells were transfected with plasmids coding for either RF1/RF2PEG10, the frameshift mutant (fsRF1/RF2PEG10), or a PR active-site (D370A) mutant fsRF1/RF2PEG10. Our results indicate that fsRF1/RF2PEG10 overexpression results in increased cellular proliferation. Remarkably, transfection with fsRF1/RF2PEG10 had a detrimental effect on cell viability. We hypothesize that PRPEG10 plays an important role in the function of this retroviral remnant, mediating the proliferation of cells and possibly implicating it in the inhibition of apoptosis.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
PEG10
paternally expressed gene 10
cell viability
cell proliferation
cis protease activity
ubiquitination
homology modeling
retroviral-like protease
protease
retrotransposon
aspartic protease
Megjelenés:International Journal Of Molecular Sciences. - 21 : 7 (2020), p. 1-22. -
További szerzők:Mótyán János András (1981-) (biokémikus, molekuláris biológus) Mahdi, Mohamed (1979-) (orvos, tudományos segédmunkatárs) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
101591
OTKA
NKFIH-1150-6/2019
Egyéb
NKFIH-125238
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM125061
035-os BibID:(scopus)85207383723 (wos)001342422900001
Első szerző:Kiarie, Irene Wanjiru
Cím:Efficacy of Integrase Strand Transfer Inhibitors and the Capsid Inhibitor Lenacapavir against HIV-2, and Exploring the Effect of Raltegravir on the Activity of SARS-CoV-2 / Kiarie Irene Wanjiru, Hoffka Gyula, Laporte Manon, Leyssen Pieter, Neyts Johan, Tőzsér József, Mahdi Mohamed
Dátum:2024
ISSN:1999-4915
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Viruses-Basel. - 16 : 10 (2024), p. 1-15. -
További szerzők:Hoffka Gyula (1992-) (vegyész) Laporte, Manon Leyssen, Pieter Neyts, Johan Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Mahdi, Mohamed (1979-) (orvos, tudományos segédmunkatárs)
Pályázati támogatás:TKP2021-EGA-20
NKFI
ÚNKP-23-3-II-DE-456
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM117816
035-os BibID:(wos)001140375300001 (scopus)85181923454
Első szerző:Linkner Tamás Richárd
Cím:Comparative Analysis of Differential Cellular Transcriptome and Proteome Regulation by HIV-1 and HIV-2 Pseudovirions in the Early Phase of Infection / Linkner Tamás Richárd, Ambrus Viktor, Kunkli Balázs, Szojka Zsófia Ilona, Kalló Gergő, Csősz Éva, Kumar Ajneesh, Emri Miklós, Tőzsér József, Mahdi Mohamed
Dátum:2024
ISSN:1422-0067
Megjegyzések:In spite of the similar structural and genomic organization of human immunodeficiency viruses type 1 and 2 (HIV-1 and HIV-2), striking differences exist between them in terms of replication dynamics and clinical manifestation of infection. Although the pathomechanism of HIV-1 infection is well characterized, relatively few data are available regarding HIV-2 viral replication and its interaction with host-cell proteins during the early phase of infection. We utilized proteo-transcriptomic analyses to determine differential genome expression and proteomic changes induced by transduction with HIV-1/2 pseudovirions during 8, 12 and 26 h time-points in HEK-293T cells. We show that alteration in the cellular milieu was indeed different between the two pseudovirions. The significantly higher number of genes altered by HIV-2 in the first two time-points suggests a more diverse yet subtle effect on the host cell, preparing the infected cell for integration and latency. On the other hand, GO analysis showed that, while HIV-1 induced cellular oxidative stress and had a greater effect on cellular metabolism, HIV-2 mostly affected genes involved in cell adhesion, extracellular matrix organization or cellular differentiation. Proteomics analysis revealed that HIV-2 significantly downregulated the expression of proteins involved in mRNA processing and translation. Meanwhile, HIV-1 influenced the cellular level of translation initiation factors and chaperones. Our study provides insight into the understudied replication cycle of HIV-2 and enriches our knowledge about the use of HIV-based lentiviral vectors in general.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:International Journal Of Molecular Sciences. - 25 : 1 (2024), p. 1-26. -
További szerzők:Ambrus Viktor Attila (1989-) (biotechnológus) Kunkli Balázs (1990-) (bioinformatikus, biokémikus) Szojka Zsófia (1991-) (molekuláris biológus) Kalló Gergő (1989-) (molekuláris biológus) Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Kumar, Ajneesh (1994-) (bioinformatikus) Emri Miklós (1962-) (fizikus) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Mahdi, Mohamed (1979-) (orvos, tudományos segédmunkatárs)
Pályázati támogatás:NKFI 125238
NKFIH
TKP2020-IKA-04
Egyéb
GINOP-2.3.3-15-2016-00020
GINOP
TKP2021-EGA-20
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM098287
035-os BibID:(WoS)000727558700001 (Scopus)85117590051
Első szerző:Linkner Tamás Richárd
Cím:Cellular Proteo-Transcriptomic Changes in the Immediate Early-Phase of Lentiviral Transduction / Linkner Tamás Richárd, Ambrus Viktor, Kunkli Balázs, Szojka Zsófia Ilona, Kalló Gergő, Csősz Éva, Kumar Ajneesh, Emri Miklós, Tőzsér József, Mahdi Mohamed
Dátum:2021
ISSN:2076-2607
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Microorganisms. - 9 : 11 (2021), p. 1-21. -
További szerzők:Ambrus Viktor Attila (1989-) (biotechnológus) Kunkli Balázs (1990-) (bioinformatikus, biokémikus) Szojka Zsófia (1991-) (molekuláris biológus) Kalló Gergő (1989-) (molekuláris biológus) Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Kumar, Ajneesh (1994-) (bioinformatikus) Emri Miklós (1962-) (fizikus) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Mahdi, Mohamed (1979-) (orvos, tudományos segédmunkatárs)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.3-15-2016-00020
GINOP
TKP2020-IKA-04
Egyéb
NKFI 125238
NKFIH
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM129865
Első szerző:Mahdi, Mohamed (orvos, tudományos segédmunkatárs)
Cím:Receptor Binding for the Entry Mechanisms of SARS-CoV-2 : Insights from the Original Strain and Emerging Variants / Mohamed Mahdi, Irene Wanjiru Kiarie, János András Mótyán, Gyula Hoffka, Aya Shamal Al-Muffti, Attila Tóth, József Tőzsér
Dátum:2025
ISSN:1999-4915
Megjegyzések:Since its emergence in late 2019, severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (SARS-CoV-2) has continuously evolved, giving rise to multiple variants that have significantly altered the trajectory of the COVID-19 pandemic. These variants have resulted in multiple waves of the pandemic, exhibiting characteristic mutations in the spike (S) protein that may have affected receptor interaction, tissue tropism, and cell entry mechanisms. While the virus was shown to primarily utilize the angiotensin-converting enzyme 2 (ACE2) receptor and host proteases such as transmembrane serine protease 2 (TMPRSS2) for entry into host cells, alterations in the S protein have resulted in changes to receptor binding affinity and use of alternative receptors, potentially expanding the virus's ability to infect different cell types or tissues, contributing to shifts in clinical presentation. These changes have been linked to variations in disease severity, the emergence of new clinical manifestations, and altered transmission dynamics. In this paper, we overview the evolving receptor utilization strategies of SARS-CoV-2, focusing on how mutations in the S protein may have influenced viral entry mechanisms and clinical outcomes across the ongoing pandemic waves.
Tárgyszavak:Orvostudományok Egészségtudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
coronaviruses
SARS-CoV-2
viral entry
receptor utilization
COVID-19
Megjelenés:Viruses-Basel. - 17 : 5 (2025), p. 1-25. -
További szerzők:Kiarie, Irene Wanjiru Mótyán János András (1981-) (biokémikus, molekuláris biológus) Hoffka Gyula (1992-) (vegyész) Al-Muffti, Aya S. (1990-) Tóth Attila (kardiológus) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Pályázati támogatás:TKP2021-EGA-20
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM089444
035-os BibID:(WOS)000595728400003 (Scopus)85096570971
Első szerző:Mahdi, Mohamed (orvos, tudományos segédmunkatárs)
Cím:Analysis of the efficacy of HIV protease inhibitors against SARS-CoV-2·s main protease / Mahdi Mohamed, Mótyán János András, Szojka Zsófia Ilona, Golda Mária, Miczi Márió, Tőzsér József
Dátum:2020
ISSN:1743-422X
Megjegyzések:Background: The pandemic caused by severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (SARS-CoV-2) has resulted in millions of infections worldwide. While the search for an effective antiviral is still ongoing, experimental therapies based on repurposing of available antivirals is being attempted, of which HIV protease inhibitors (PIs) have gained considerable interest. Inhibition profiling of the PIs directly against the viral protease has never been attempted in vitro, and while few studies reported an efficacy of lopinavir and ritonavir in SARS-CoV-2 context, the mechanism of action of the drugs remains to be validated. Methods We carried out an in-depth analysis of the efficacy of HIV PIs against the main protease of SARS-CoV-2 (Mpro) in cell culture and in vitro enzymatic assays, using a methodology that enabled us to focus solely on any potential inhibitory effects of the inhibitors against the viral protease. For cell culture experiments a dark-to-bright GFP reporter substrate system was designed. Results Lopinavir, ritonavir, darunavir, saquinavir, and atazanavir were able to inhibit the viral protease in cell culture, albeit in concentrations much higher than their achievable plasma levels, given their current drug formulations. While inhibition by lopinavir was attributed to its cytotoxicity, ritonavir was the most effective of the panel, with IC50 of 13.7 ?M. None of the inhibitors showed significant inhibition of SARS-CoV-2 Mpro in our in vitro enzymatic assays up to 100 ?M concentration. Conclusion Targeting of SARS-CoV-2 Mpro by some of the HIV PIs might be of limited clinical potential, given the high concentration of the drugs required to achieve significant inhibition. Therefore, given their weak inhibition of the viral protease, any potential beneficial effect of the PIs in COVID-19 context might perhaps be attributed to acting on other molecular target(s), rather than SARS-CoV-2 Mpro.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
SARS-CoV-2
Inhibition profling
In vitro assay
HIV protease inhibitors
Protease
Megjelenés:Virology Journal. - 17 : 1 (2020), p. 1-8. -
További szerzők:Mótyán János András (1981-) (biokémikus, molekuláris biológus) Szojka Zsófia (1991-) (molekuláris biológus) Golda Mária (1986-) (molekuláris biológus) Miczi Márió Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Pályázati támogatás:NKFIH-1150?6/2019
Egyéb
NKFI 125238
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM073421
035-os BibID:(WoS)000437375800031 (Scopus)85049171612
Első szerző:Mahdi, Mohamed (orvos, tudományos segédmunkatárs)
Cím:Inhibitory effects of HIV-2 Vpx on replication of HIV-1 / Mohamed Mahdi, Zsófia Szojka, János András Mótyán, József Tőzsér
Dátum:2018
ISSN:0022-538X
Megjegyzések:The human immunodeficiency viruses type 1 and 2 share a striking genomic resemblance, however, variability in the genetic sequence accounts for the presence of unique accessory genes; such as viral protein x (vpx) in HIV-2. Dual infection with both viruses has long been described in the literature, yet the molecular mechanism of how dually infected patients tend to do better than those who are mono-infected with HIV-1 has not yet been explored. We hypothesized that in addition to extracellular mechanisms, an HIV-2 accessory gene is the culprit, and interference at viral accessory/regulatory protein level is perhaps responsible for the attenuated pathogenicity of HIV-1 observed in dually infected patients. Following simulation of dual infection in cell culture experiments, we found that pre-transduction of cells with HIV-2 significantly protects against HIV-1 transduction. Importantly, we have found that this dampening of HIV-1's infectivity was a result of inter-viral interference carried out by the viral protein X of HIV-2, resulting in a severe hindrance to HIV-1's replication dynamics, influencing both its early- and late-phase of the viral life-cycle. Our findings shed light on potential intracellular interactions between the two viruses, and broaden our understanding of the observed clinical spectrum in dually infected patients, highlighting HIV-2 Vpx as a potential candidate worth exploring in the fight against HIV-1.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Virology. - 92 : 14 (2018), p. 1-46. -
További szerzők:Szojka Zsófia (1991-) (molekuláris biológus) Mótyán János András (1981-) (biokémikus, molekuláris biológus) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Pályázati támogatás:125238
NKFI
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM062130
Első szerző:Mahdi, Mohamed (orvos, tudományos segédmunkatárs)
Cím:Inhibition Profiling of Retroviral Protease Inhibitors Using an HIV-2 Modular System / Mohamed Mahdi, Zsófia Szojka, János András Mótyán, József Tőzsér
Dátum:2015
ISSN:1999-4915
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
HIV-2
protease
susceptibility
protease inhibitors
modular system
Megjelenés:Viruses. - 7 : 12 (2015), p. 6152-6162. -
További szerzők:Szojka Zsófia (1991-) (molekuláris biológus) Mótyán János András (1981-) (biokémikus, molekuláris biológus) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2.D-15/1/KONV-2015-0016
TÁMOP
TÁMOP 4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0023 "VÉD-ELEM"
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

12.

001-es BibID:BIBFORM056379
035-os BibID:Article ID: e113221
Első szerző:Mahdi, Mohamed (orvos, tudományos segédmunkatárs)
Cím:A Modular System to Evaluate the Efficacy of Protease Inhibitors against HIV-2 / Mohamed Mahdi, Krisztina Matúz, Ferenc Tóth, József Tőzsér
Dátum:2014
ISSN:1932-6203
Megjegyzések:The human immunodeficiency virus (HIV) protease is a homodimeric aspartyl protease that is crucial for the viral life-cycle, cleaving proviral polyproteins, hence creating mature protein components that are required for the formation of an infectious virus. With diagnostic measures and clinically used protease inhibitors focusing on HIV-1, due to its higher virulence and prevalence, studies of the efficacy of those inhibitors on HIV-2 protease remain widely lacking. Utilizing a wild-type HIV-2 vector backbone and cloning techniques we have developed a cassette system where the efficacy of clinically used protease inhibitors can be studied for various serotypes of HIV-2 protease both in enzymatic and cell culture assays. In our experiments, optimization of the expression protocol led to a relatively stable enzyme, for cell culture assays, the efficiency of transfection and transduction capability of the modified vector was tested and was not found to differ from that of the wild-type, moreover, a 2nd generation protease inhibitor was used to demonstrate the usefulness of the system. The combination of assays performed with our cassette system is expected to provide an accurate measure of the efficacy of currently used; as well as experimental protease inhibitors on HIV-2.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
HIV-2
Megjelenés:Plos One. - 9 : 11 (2014), p. 1-13. -
További szerzők:Matúz Krisztina (1980-) (vegyész, biokémikus) Tóth Ferenc (1980-) (molekuláris biológus) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 2 
Corvina könyvtári katalógus v10.11.18-SNAPSHOT © 2024 Monguz kft. Minden jog fenntartva.