Magyar
Toggle navigation
Tudóstér
Magyar
Tudóstér
Keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Böngészés
Saját polc tartalma
(
0
)
Korábbi keresések
Összesen 1 találat.
#/oldal:
12
36
60
120
Rövid
Hosszú
MARC
Részletezés:
Rendezés:
Szerző növekvő
Szerző csökkenő
Cím növekvő
Cím csökkenő
Dátum növekvő
Dátum csökkenő
1.
001-es BibID:
BIBFORM065146
Első szerző:
Ergülen, Elvan
Cím:
Identification of DNAJA1 as a novel interacting partner and substrate of human transglutaminase 2 / Elvan Ergülen, Bálint Bécsi, István Csomós, László Fésüs, Kajal Kanchan
Dátum:
2016
ISSN:
0264-6021
Megjegyzések:
Transglutaminase 2 (TG2) is a ubiquitously expressed multi-functional member of the transglutaminase enzyme family. It has been implicated to have roles in many physiological and pathological processes such as differentiation, apoptosis, signal transduction, adhesion and migration, wound healing and inflammation. Previous studies revealed that TG2 has various intra- and extracellular interacting partners, which contribute to these processes. In this study, we identified a molecular co-chaperone, DNAJA1 as novel interacting partner of human TG2 using a GST pull down assay and subsequent mass spectrometry analysis and further confirmed this interaction via ELISA and SPR measurements. Interaction studies were also performed with domain variants of TG2 and results suggest that the catalytic core domain of TG2 is essential for the TG2-DNAJA1 interaction. Crosslinking activity was not essential for the interaction since DNAJA1 was also found to interact with the catalytically inactive form of TG2. Further, we have showed that DNAJA1 interacts with the open form of TG2 and regulates its transamidation activity both in vitro and in situ conditions. We also found that DNAJA1 is a glutamine donor substrate of TG2. Since DNAJA1 and TG2 are reported to regulate common pathological conditions such as neurodegenerative disorders and cancer, the findings in this paper open up possibilities to explore molecular mechanisms behind TG2 regulated functions.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Transglutaminase 2
transamidation
DNAJA1/HSP40
core domain
protein-protein interaction
in situ crosslinking activity
GST pull down assay
surface plasmon resonance
Megjelenés:
Biochemical Journal. - 473 : 21 (2016), p. 3889-3901. -
További szerzők:
Bécsi Bálint (1981-) (vegyészmérnök)
Csomós István (1983-) (molekuláris biológus)
Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Kanchan, Kajal
Pályázati támogatás:
NK 105046
OTKA
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
Rekordok letöltése
1
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27
© 2023
Monguz kft.
Minden jog fenntartva.