Magyar
Toggle navigation
Tudóstér
Magyar
Tudóstér
Keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Böngészés
Saját polc tartalma
(
0
)
Korábbi keresések
Összesen 1 találat.
#/oldal:
12
36
60
120
Rövid
Hosszú
MARC
Részletezés:
Rendezés:
Szerző növekvő
Szerző csökkenő
Cím növekvő
Cím csökkenő
Dátum növekvő
Dátum csökkenő
1.
001-es BibID:
BIBFORM094951
Első szerző:
Mótyán János András (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:
Specificity of the HIV-1 Protease on Substrates Representing the Cleavage Site in the Proximal Zinc-Finger of HIV-1 Nucleocapsid Protein / Mótyán János András, Miczi Márió, Stephen Oroszlan, Tőzsér József
Dátum:
2021
ISSN:
1999-4915 1999-4915
Megjegyzések:
o explore the sequence context-dependent nature of the human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) protease's specificity and to provide a rationale for viral mutagenesis to study the potential role of the nucleocapsid (NC) processing in HIV-1 replication, synthetic oligopeptide substrates representing the wild-type and modified versions of the proximal cleavage site of HIV-1 NC were assayed as substrates of the HIV-1 protease (PR). The S1· substrate binding site of HIV-1 PR was studied by an in vitro assay using KIVKCF?NCGK decapeptides having amino acid substitutions of N17 residue of the cleavage site of the first zinc-finger domain, and in silico calculations were also performed to investigate amino acid preferences of S1· site. Second site substitutions have also been designed to produce "revertant" substrates and convert a non-hydrolysable sequence (having glycine in place of N17) to a substrate. The specificity constants obtained for peptides containing non-charged P1· substitutions correlated well with the residue volume, while the correlation with the calculated interaction energies showed the importance of hydrophobicity: interaction energies with polar residues were related to substantially lower specificity constants. Cleavable "revertants" showed one residue shift of cleavage position due to an alternative productive binding mode, and surprisingly, a double cleavage of a substrate was also observed. The results revealed the importance of alternative binding possibilities of substrates into the HIV-1 PR. The introduction of the "revertant" mutations into infectious virus clones may provide further insights into the potential role of NC processing in the early phase of the viral life-cycle.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
substrate specificity
retroviruses
nucleocapsid protein
nucleocapsid
viral proteins
specificity
viral proteases
human immunodeficiency virus
protease
HIV-1
Megjelenés:
Viruses-Basel. - 13 : 6 (2021), p. 1-14. -
További szerzők:
Miczi Márió
Oroszlan, Stephen
Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Pályázati támogatás:
TKP2020-IKA-04
Egyéb
EFOP-3.6.3-VEKOP-16-2017-00009
EFOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
Rekordok letöltése
1
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27
© 2023
Monguz kft.
Minden jog fenntartva.