CCL

Összesen 15 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM099662
Első szerző:Balogh Gábor (gyógyszerész)
Cím:Conformational Analysis of Heparin-Analogue Pentasaccharides by Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy and Molecular Dynamics Simulations / Balogh Gábor, Gyöngyösi Tamás, Timári István, Herczeg Mihály, Borbás Anikó, Sadiq S. Kashif, Fehér Krisztina, Kövér Katalin E.
Dátum:2021
ISSN:1549-9596
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal Of Chemical Information And Modeling. - 61 : 6 (2021), p. 2926-2936. -
További szerzők:Gyöngyösi Tamás (1989-) (vegyész) Timári István (1989-) (vegyész) Herczeg Mihály (1979-) (vegyész, biológia-kémia tanár) Borbás Anikó (1965-) (vegyész) Sadiq, S. Kashif Fehér Krisztina (1974-) (vegyész) Kövér Katalin, E. (1956-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM082794
Első szerző:Balogh Gábor (gyógyszerész)
Cím:Comparison of Carbohydrate Force Fields Using Gaussian Accelerated Molecular Dynamics Simulations and Development of Force Field Parameters for Heparin-Analogue Pentasaccharides / Balogh Gábor, Gyöngyösi Tamás, Timári István, Herczeg Mihály, Borbás Anikó, Fehér Krisztina, Kövér Katalin E.
Dátum:2019
ISSN:1549-9596
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal Of Chemical Information And Modeling. - 59 : 11 (2019), p. 4855-4867. -
További szerzők:Gyöngyösi Tamás (1989-) (vegyész) Timári István (1989-) (vegyész) Herczeg Mihály (1979-) (vegyész, biológia-kémia tanár) Borbás Anikó (1965-) (vegyész) Fehér Krisztina (1974-) (vegyész) Kövér Katalin, E. (1956-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM062460
035-os BibID:(Cikkazonosító)18397 (WOS)000367035500001 (Scopus)84951782397
Első szerző:Bartók Ádám (biotechnológus)
Cím:An engineered scorpion toxin analogue with improved Kv1.3 selectivity displays reduced conformational flexibility / Adam Bartok, Krisztina Fehér, Andrea Bodor, Kinga Rákosi, Gábor K. Tóth, Katalin E. Kövér, Gyorgy Panyi, Zoltan Varga
Dátum:2015
ISSN:2045-2322
Megjegyzések:The voltage-gated Kv1.3 K(+) channel plays a key role in the activation of T lymphocytes. Kv1.3 blockers selectively suppress immune responses mediated by effector memory T cells, which indicates the great potential of selective Kv1.3 inhibitors in the therapy of certain autoimmune diseases. Anuroctoxin (AnTx), a 35-amino-acid scorpion toxin is a high affinity blocker of Kv1.3, but also blocks Kv1.2 with similar potency. We designed and produced three AnTx variants: ([F32T]-AnTx, [N17A]-AnTx, [N17A/F32T]-AnTx) using solid-phase synthesis with the goal of improving the selectivity of the toxin for Kv1.3 over Kv1.2 while keeping the high affinity for Kv1.3. We used the patch-clamp technique to determine the blocking potency of the synthetic toxins on hKv1.3, mKv1.1, hKv1.2 and hKCa3.1 channels. Of the three variants [N17A/F32T]-AnTx maintained the high affinity of the natural peptide for Kv1.3 but became more than 16000-fold selective over Kv1.2. NMR data and molecular dynamics simulations suggest that the more rigid structure with restricted conformational space of the double substituted toxin compared to the flexible wild-type one is an important determinant of toxin selectivity. Our results provide the foundation for the possibility of the production and future therapeutic application of additional, even more selective toxins targeting various ion channels.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
T lymphocytes
scorpion toxin
patch-clamp technique
Megjelenés:Scientific Reports. - 5 : 18397 (2015), p. 1-13. -
További szerzők:Fehér Krisztina (1974-) (vegyész) Bodor Andrea Rákosi Kinga Tóth Gábor K. Kövér Katalin, E. (1956-) (vegyész) Panyi György (1966-) (biofizikus) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2/A-11/1/KONV-2012-0025
TÁMOP
TÁMOP-4.2.2/A-11/1/ KONV-2012-0035
TÁMOP
TÁMOP-4.2.1./B-09/KMR-2010-0003
TÁMOP
K 75904
OTKA
NK 101337
OTKA
K 105459
OTKA
4.2.4.A/2-11/1-2012-0001
TÁMOP
KTIA_ NAP_13-2-2015-0009
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM062511
Első szerző:Fehér Krisztina (vegyész)
Cím:Probing pattern and dynamics of disulfide bridges using synthesis and NMR of an ion channel blocker peptide toxin with multiple diselenide bonds / Krisztina Fehér, István Timári, Kinga Rákosi, János Szolomájer, Tünde Z. Illyés, Ádám Bartók, Zoltán Varga, György Panyi, Gábor K. Tóth, Katalin E. Kövér
Dátum:2016
ISSN:2041-6520 2041-6539
Megjegyzések:Anuroctoxin (AnTx), a 35-amino-acid scorpion toxin containing four disulfide bridges, is a high affinity blocker of the voltage-gated potassium channel Kv1.3, but also blocks Kv1.2. To improve potential therapeutic use of the toxin, we have designed a double substituted analog, [N17A/F32T]-AnTx, which showed comparable Kv1.3 affinity to the wild-type peptide, but also a 2500-fold increase in the selectivity for Kv1.3 over Kv1.2. In the present study we have achieved the chemical synthesis of a Sec-analog in which all cysteine (Cys) residues have been replaced by selenocysteine (Sec) forming four diselenide bonds. To the best of our knowledge this is the first time to replace, by chemical synthesis, all disulfide bonds with isosteric diselenides in a peptide/protein. Gratifyingly, the key pharmacological properties of the Sec-[N17A/F32T]-AnTx are retained since the peptide is functionally active. We also propose here a combined experimental and theoretical approach including NOE- and 77Se-based NMR supplemented by MD simulations for conformational and dynamic characterization of the Sec-[N17A/F32T]-AnTx. Using this combined approach allowed us to attain unequivocal assignment of all four diselenide bonds and supplemental MD simulations allowed characterization of the conformational dynamics around each disulfide/diselenide bridge.
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
peptide toxin
ion channels
disulfide bridge
Megjelenés:Chemical Science 7 (2016), p. 2666-2673. -
További szerzők:Timári István (1989-) (vegyész) Rákosi Kinga Szolomájer János Illyés Tünde Zita (1970-) (kémia-fizika szakos tanár) Bartók Ádám (1984-) (biotechnológus) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Panyi György (1966-) (biofizikus) Tóth Gábor K. Kövér Katalin, E. (1956-) (vegyész)
Pályázati támogatás:TAMOP-4.2.2/A-11/1/KONV-2012-0025
TÁMOP
TAMOP-4.2.2/A-11/1/KONV-2012-0035
TÁMOP
OTKA K 75904
OTKA
OTKA NK 101337
OTKA
OTKA K 105459
OTKA
KTIA_NAP_13-2-2015?0009
Egyéb
KTIA_13_NAP-A-III/8
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM022199
Első szerző:Fehér Krisztina (vegyész)
Cím:Conformational preferences in diglycosyl disulfides: NMR and molecular modeling studies / Krisztina Fehér, Richard P. Matthews, Katalin E. Kövér, Kevin J. Naidoo, László Szilágyi
Dátum:2011
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Carbohydrate Research. - 346 : 16 (2011), p. 2612-2621. -
További szerzők:Matthews, Richard Kövér Katalin, E. (1956-) (vegyész) Naidoo, Kevin J. Szilágyi László (1941-) (vegyész)
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM005343
Első szerző:Fehér Krisztina (vegyész)
Cím:Competition Saturation Transfer Difference Experiments Improved with Isotope Editing and Filtering Schemes in NMR-Based Screening / Krisztina Fehér, Patrick Groves, Gyula Batta, Jesús Jiménez-Barbero, Claudia Muhle-Goll, and Katalin E. Kövér
Dátum:2008
Megjegyzések:Competition binding experiments are used in NMR-based screenings to match up to the binding site with that of a known ligand and to determine the strength of the interaction, thus providing a ranking of hits according to receptor affinity. These competition titration experiments must use a reference ligand for which the binding site on the receptor and the affinity of the interaction is known. These experiments rely on the observation of separate signals of the reference and hit compounds, which is very often hampered by signal overlap. Here, we present a combination of isotope editing and filtering schemes with saturation transfer difference (STD) experiments that allows the separation of the STD signals of the labeled reference ligand from that of the natural abundance hit compound even in the case of severe signal overlap. Thus, the measurement of well-defined titration curves in competition STD titration experiments is feasible and allows the quantitative determination of binding constants. Note that the method requires the availability of the reference ligand in an NMR-active, stable-isotope-labeled form.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
competition STD NMR
Megjelenés:Journal of the American Chemical Society. - 130 : 50 (2008), p. 17148-17153. -
További szerzők:Groves, Patrick Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató) Jiménez-Barbero, Jesús Mühle-Goll, Claudia Kövér Katalin, E. (1956-) (vegyész)
Internet cím:DOI
elektronikus változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM070148
Első szerző:Franco, Jaime
Cím:Diselenide diglycosides alter redox homeostasis and glucose consumption of infective African trypanosomes / Jaime Franco, Florencia Sardi, László Szilágyi, Katalin E. Kövér, Krisztina Fehér, Marcelo A. Comini
Dátum:2017
ISSN:2211-3207
Megjegyzések:With the aim to develop compounds able to target multiple metabolic pathways and, thus, to lower the chances of drug resistance, we investigated the anti-trypanosomal activity and selectivity of a series of symmetric diglycosyl diselenides and disulfides. Of 18 compounds tested the fully acetylated forms of di-?-D-glucopyranosyl and di-?-D-galactopyranosyl diselenides (13 and 15, respectively) displayed strong growth inhibition against the bloodstream stage of African trypanosomes (EC50 0.54 ?M for 13 and 1.49 ?M for 15) although with rather low selectivity (SI <10 assayed with murine macrophages). Nonacetylated versions of the same sugar diselenides proved to be, however, much less efficient or completely inactive to suppress trypanosome growth. Significantly, the galactosyl (15), and to a minor extent the glucosyl (13), derivative inhibited glucose catabolism but not its uptake. Both compounds induced redox unbalance in the pathogen. In vitro NMR analysis indicated that diglycosyl diselenides react with glutathione, under physiological conditions, via formation of selenenylsulfide bonds. Our results suggest that non-specific cellular targets as well as components actors of the glucose and the redox metabolism of the parasite may be affected. These molecules are therefore promising leads for the development of novel multitarget antitrypanosomal agents.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Trypanosome inhibition
Megjelenés:International Journal for Parasitology: Drugs and Drug Resistance. - 7 : 3 (2017), p. 303-313. -
További szerzők:Sardi, Florencia Szilágyi László (1941-) (vegyész) Kövér Katalin, E. (1956-) (vegyész) Fehér Krisztina (1974-) (vegyész) Comini, Marcelo A.
Pályázati támogatás:OTKA-109671
OTKA
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM045563
Első szerző:Gutiérrez, Bessy
Cím:Aromatic glycosyl disulfide derivatives : Evaluation of their inhibitory activities against Trypanosoma cruzi / Bessy Gutiérrez, Christian Muñoz, Luis Osorio, Krisztina Fehér, Tünde-Zita Illyés, Zsuzsa Papp, Ambati Ashok Kumar, Katalin E. Kövér, Hernán Sagua, Jorge E. Araya, Patricio Morales, László Szilágyi, Jorge González
Dátum:2013
ISSN:0960-894X
Megjegyzések:Aromatic oligovalent glycosyl disulfides and some diglycosyl disulfides were tested against three different Trypanosoma cruzi strains. Di-(?-D-galactopyranosyl-dithiomethylene) benzenes 2b and 4b proved to be the most active derivatives against all three strains of cell culture-derived trypomastigotes with IC50 values ranging from 4 to 11 ?M at 37 ?C. The inhibitory activities were maintained, although somewhat lowered, at a temperature of 4 ?C as well. Three further derivatives displayed similar activities against at least one of the three strains. Low cytotoxicities of the active compounds, tested on confluent HeLa, Vero and peritoneal macrophage cell cultures, resulted in significantly higher selectivity indices (SI) than that of the reference drug benznidazole. Remarkably, several molecules of the tested panel strongly inhibited the parasite release from T. cruzi infected HeLa cell cultures suggesting an effect against the intracellular development of T. cruzi amastigotes as well.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Trypanosoma cruzi
Chagas disease
Disulfide
Carbohydrate
Megjelenés:Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters. - 23 : 12 (2013), p. 3576-3579. -
További szerzők:Muñoz, Christian Osorio, Luis Fehér Krisztina (1974-) (vegyész) Illyés Tünde Zita (1970-) (kémia-fizika szakos tanár) Papp Zsuzsa Kumar, Ambati Ashok Kövér Katalin, E. (1956-) (vegyész) Sagua, Hernán Araya, Jorge E. Morales, Patricio Szilágyi László (1941-) (vegyész) González, Jorge Guerra
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0025
TÁMOP
K 105459
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM101136
035-os BibID:(cikkazonosító)2494 (scopus)85125044439 (wos)000768200600001
Első szerző:Hadháziné Raics Mária (vegyész)
Cím:Investigation of the Molecular Details of the Interactions of Selenoglycosides and Human Galectin-3 / Mária Raics, Álex Kálmán Balogh, Chandan Kishor, István Timári, Francisco J. Medrano, Antonio Romero, Rob Marc Go, Helen Blanchard, László Szilágyi, Katalin E. Kövér, Krisztina Fehér
Dátum:2022
ISSN:1661-6596 1422-0067
Megjegyzések:Human galectin-3 (hGal-3) is involved in a variety of biological processes and is implicated in wide range of diseases. As a result, targeting hGal-3 for clinical applications has become an intense area of research. As a step towards the development of novel hGal-3 inhibitors, we describe a study of the binding of two Se-containing hGal-3 inhibitors, specifically that of di(?-Dgalactopyranosyl)selenide (SeDG), in which two galactose rings are linked by one Se atom and a di(?-D-galactopyranosyl)diselenide (DSeDG) analogue with a diseleno bond between the two sugar units. The binding affinities of these derivatives to hGal-3 were determined by 15N-1H HSQC NMR spectroscopy and fluorescence anisotropy titrations in solution, indicating a slight decrease in the strength of interaction for SeDG compared to thiodigalactoside (TDG), a well-known inhibitor of hGal-3, while DSeDG displayed a much weaker interaction strength. NMR and FA measurements showed that both seleno derivatives bind to the canonical S face site of hGal-3 and stack against the conserved W181 residue also confirmed by X-ray crystallography, revealing canonical properties of the interaction. The interaction with DSeDG revealed two distinct binding modes in the crystal structure which are in fast exchange on the NMR time scale in solution, explaining a weaker interaction with hGal-3 than SeDG. Using molecular dynamics simulations, we have found that energetic contributions to the binding enthalpies mainly differ in the electrostatic interactions and in polar solvation terms and are responsible for weaker binding of DSeDG compared to SeDG. Selenium-containing carbohydrate inhibitors of hGal-3 showing canonical binding modes offer the potential of becoming novel hydrolytically stable scaffolds for a new class of hGal-3 inhibitors.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
lectin
galectin-3
selenoglycosides
NMR spectroscopy
fluorescence anisotropy
X-ray crystallography
molecular dynamics
Megjelenés:International Journal of Molecular Sciences. - 23 : 5 (2022), p. 1-17. -
További szerzők:Balogh Álex Kálmán (1994-) (vegyész) Kishor, Chandan Timári István (1989-) (vegyész) Medrano, Francisco J. Romero, Antonio Go, Rob Marc Blanchard, Helen Szilágyi László (1941-) (vegyész) Kövér Katalin, E. (1956-) (vegyész) Fehér Krisztina (1974-) (vegyész)
Pályázati támogatás:NN 128368
OTKA
PD 135034
OTKA
GINOP-2.3.3-15-2016-00004
GINOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
BO/00372/20/7
Egyéb
ÚNKP-21-5-DE-471
Egyéb
BO/004333/18/7
Egyéb
ÚNKP-21-4-DE-165
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM095760
Első szerző:Kövér Katalin, E. (vegyész)
Cím:Accurate measurement of long-range heteronuclear coupling constants from undistorted multiplets of an enhanced CPMG-HSQMBC experiment / Katalin E. Kövér, Gyula Batta, Krisztina Fehér
Dátum:2006
ISSN:1090-7807
Megjegyzések:Here, we present a modified CPMG-HSQMBC experiment which is capable to reduce the detrimental phase twists in the ♭♭long-range'' connectivity multiplets caused by proton?proton couplings. We demonstrate that concerted CPMG pulse trains applied on both nuclei in the starting CPMG-INEPT transfer step can considerably be improved by composite p pulses that compensate for pulse imperfections and off-resonance effects. Experimental optimization of the interpulse delay within the CPMG cycle was found to be crucial in order to achieve the best possible ♭♭decoupling'' of homonuclear coupling modulation.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Long-range heteronuclear couplings
HSQMBC
CPMG
Composite pulses
Carbohydrate
Glycopeptide
Megjelenés:Journal of Magnetic Resonance. - 181 : 1 (2006), p. 89-97. -
További szerzők:Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató) Fehér Krisztina (1974-) (vegyész)
Pályázati támogatás:T-042567
OTKA
T-048713
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM084965
Első szerző:Kövér Katalin, E. (vegyész)
Cím:Measurement of one-bond heteronuclear dipolar coupling contributions for amine and diastereotopic methylene protons / Kövér Katalin E., Fehér Krisztina
Dátum:2004
ISSN:1090-7807
Megjegyzések:One-bond heteronuclear and two-bond homonuclear residual dipolar couplings measured at methylene or amine sites can be utilized as long-range constraints in structure determination of molecules as well as to facilitate characterization of local conformation by stereospecific assignment of diastereotopic protons. We present two J-modulated HMQC type experiments to measure the one-bond heteronuclear dipolar coupling contributions of geminal protons individually. In addition two-bond homonuclear residual dipolar couplings between the diastereotopic protons are also obtained.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Residual dipolar coupling constant
One-bond heteronuclear coupling constant
Homonuclear two-bond coupling constant
Amine/ diastereotopic methylene protons
J-modulation
HMQC
Megjelenés:Journal Of Magnetic Resonance. - 168 : 2 (2004), p. 307-313. -
További szerzők:Fehér Krisztina (1974-) (vegyész)
Pályázati támogatás:T029089
OTKA
T034515
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

12.

001-es BibID:BIBFORM020210
Első szerző:Kövér Katalin, E. (vegyész)
Cím:2D NMR spectra of oligosaccharides enhanced by band-selective suppression of unwanted signals / Katalin E. Kövér, Krisztina Fehér, László Szilágyi, Anikó Borbás, Pál Herczegh, András Lipták
Dátum:2000
ISSN:0040-4039
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Tetrahedron Letters. - 41 : 3 (2000), p. 393-396. -
További szerzők:Fehér Krisztina (1974-) (vegyész) Szilágyi László (1941-) (vegyész) Borbás Anikó (1965-) (vegyész) Herczegh Pál (1947-) (vegyész, antibiotikumkémikus) Lipták András (1935-2012) (vegyész)
Pályázati támogatás:T 25244
OTKA
T38066
OTKA
T25244
OTKA
T 25244, T 34515
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 2