Magyar
Toggle navigation
Tudóstér
Magyar
Tudóstér
Keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Böngészés
Saját polc tartalma
(
0
)
Korábbi keresések
CCL parancs
CCL
Összesen 3 találat.
#/oldal:
12
36
60
120
Rövid
Hosszú
MARC
Részletezés:
Rendezés:
Szerző növekvő
Szerző csökkenő
Cím növekvő
Cím csökkenő
Dátum növekvő
Dátum csökkenő
1.
001-es BibID:
BIBFORM027855
Első szerző:
Alexa Anita (MTA)
Cím:
The phosphorylation state of threonine-220, a uniquely phosphatase-sensitive protein kinase A site in microtubule-associated protein MAP2c, regulates microtubule binding and stability / A. Alexa, G. Schmidt, P. Tompa, S. Ogueta, J. Vázquez, P. Kulcsár, J. Kovács, V. Dombrádi, P. Friedrich
Dátum:
2002
ISSN:
0006-2960
Megjegyzések:
Phosphorylation of microtubule-associated protein 2 (MAP2) has a profound effect on microtubule stability and organization. In this work a consensus protein kinase A (PKA) phosphorylation site, T(220), of juvenile MAP2c is characterized. As confirmed by mass spectrometry, this site can be phosphorylated by PKA but shows less than average reactivity among the 3.5 +/- 0.5 phosphate residues incorporated into the protein. In contrast, T(220) is uniquely sensitive to dephosphorylation: three major Ser/Thr protein phosphatases, in the order of efficiency PP2B > PP2A(c) > PP1(c), remove this phosphate group first. MAP2c specifically dephosphorylated at this site binds and stabilizes microtubules stronger than either fully phosphorylated or nonphosphorylated MAP2c. Phosphorylation of this site also affects proteolytic sensitivity of MAP2c, which might represent a further level of control in this system. Thus, the phosphorylation state of T(220) may be a primary determinant of microtubule function.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
threonine-220
protein kinase A
MAP2c
Megjelenés:
Biochemistry. - 41 : 41 (2002), p. 12427-12435. -
További szerzők:
Schmidt, G. (MTA)
Tompa Péter
Ogueta, S.
Vázquez, J.
Kulcsár P. (MTA)
Kovács J. (ELTE)
Friedrich Péter
Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
2.
001-es BibID:
BIBFORM086357
Első szerző:
Kókai Endre (biokémikus, biológus)
Cím:
CG15031/PPYR1 is a gonad specific intrinsically unstructured protein that interacts with protein phosphatase Y / Kókai Endre, Tantos Á., Ádám G., Szuperák M., Vissi E., Szöőr B., Tompa Péter, Friedrich P., Gausz János, Alphey L, Dombrádi Viktor Béla
Dátum:
2005
ISSN:
1742-464X
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Klinikai orvostudományok
idézhető absztrakt
folyóiratcikk
Megjelenés:
Febs Journal. - 272 : Suppl1 (2005), p. 322. -
További szerzők:
Tantos Ágnes
Ádám G.
Szuperák Milán
Vissi Emese (1968-) (biokémikus, biológus)
Szöőr Balázs (1966-) (biokémikus)
Tompa Péter
Friedrich Péter
Gausz János
Alphey, Luke
Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
3.
001-es BibID:
BIBFORM003560
Első szerző:
Kókai Endre (biokémikus, biológus)
Cím:
CG15031/PPYR1 is an intrinsically unstructured protein that interacts with protein phosphatase Y / Kókai E., Tantos Á., Vissi E., Szöőr B., Tompa P., Gausz J., Alphey L., Friedrich P., Dombrádi V.
Dátum:
2006
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
protein phosphatases Y
protein-protein interaction
CG15031 gene product
heat-stable unstructured RNA-binding protein
Drosophila melanogaster
intrinsically unstructured protein
protein phosphorylation
Megjelenés:
Archives of Biochemistry and Biophysics. - 451 : 1 (2006), p. 59-67. -
További szerzők:
Tantos Ágnes
Vissi Emese (1968-) (biokémikus, biológus)
Szöőr Balázs (1966-) (biokémikus)
Tompa Péter
Gausz János
Alphey, Luke
Friedrich Péter
Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Internet cím:
elektronikus változat
DOI
Borító:
Saját polcon:
Rekordok letöltése
1
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27
© 2023
Monguz kft.
Minden jog fenntartva.