Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM028260
Első szerző:	Dévay Piroska
Cím:	Differences in protein phosphorylation in vivo and in vitro between wild type and dunce mutant strains of Drosophila melanogaster / Piroska Dévay, Magda Solti, István Kiss, Viktor Dombrádi, Péter Friedrich
Dátum:	1984
Megjegyzések:	The protein phosphorylation patterns of wild type and dunce mutant strains of Drosophila melanogaster, as detected by sodium dodecylsulfate-gel electrophoresis and autoradiography, have been compared. After labelling in vivo with 32Pi or in vitro in homogenates with [gamma-32P]ATP, radioactive bands at and above apparent polypeptide mol. wt approximately 110,000 were more pronounced in dunce fly heads than in wild type heads. When labelling in vitro, in dunceM11 there appeared a radioactive band at apparent mol. wt approximately equal to 53,000 that was faintly visible in the wild strain. The same band could be intensified in both strains by adding cyclic AMP to the homogenate or by performing homogenization in the presence of theophylline. The data suggest that the mol. wt approximately equal to 53,000 protein is a substrate for cyclic AMP-dependent protein kinase.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban protein phosphorylation Drosophila melanogaster dunce mutant egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:	International Journal of Biochemistry. - 16 : 12 (1984), p. 1401-1408. -
További szerzők:	Solti Magda Kiss István (Szeged) Friedrich Péter Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat DOI
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM027913
Első szerző:	Tick Gabriella (Szeged)
Cím:	Structural and functional characterization of the Drosophila glycogen phosphorylase gene / Gabriella Tick, Imre Cserpán, Viktor Dombrádi, Bernard M. Mechler, István Török, István Kiss
Dátum:	1999
Megjegyzések:	We identified a P element insertional mutant of the Drosophila glycogen phosphorylase (DGPH) gene. Glycogen phosphorylase protein concentration and enzyme activity are decreased while glycogen content is increased in flies homozygous for the mutant allele. The DGPH gene has been cloned and sequenced; its open reading frame codes for a protein of 844 amino acids with a predicted molecular mass of 97 kDa. Comparison of the conceptual amino acid sequence of the Drosophila glycogen phosphorylase with glycogen phosphorylase sequences from other organisms shows a high degree of homology to mammalian enzymes. All the residues of the allosteric effector binding sites, the active site, and the site of phosphorylation are exactly conserved, but some of the residues of the glycogen storage site are not.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban Drosophila glycogen phosphorylase egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:	Biochemical and Biophysical Research Communications. - 257 : 1 (1999), p. 34-43. -
További szerzők:	Cserpán Imre (Szeged) Mechler, Bernard M. Török István Kiss István (Szeged) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat DOI
Borító:
Saját polcon: