CCL

Összesen 3 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM053450
Első szerző:Czifrák Katalin (vegyész)
Cím:Glucopyranosylidene-spiro-iminothiazolidinone, a New Bicyclic Ring System : Synthesis, Derivatization, and Evaluation for Inhibition of Glycogen Phosphorylase by Enzyme Kinetic and Crystallographic Methods / Katalin Czifrák, András Páhi, Szabina Deák, Attila Kiss-Szikszai, Katalin E. Kövér, Tibor Docsa, Pál Gergely, Kyra-Melinda Alexacou, Maria Papakonstantinou, Demetres D. Leonidas, Spyros E. Zographos, Evangelia D. Chrysina, László Somsák
Dátum:2014
ISSN:0968-0896
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Bioorganic & Medicinal Chemistry. - 22 : 15 (2014), p. 4028-4041. -
További szerzők:Páhi András (1984-) (vegyész) Deák Szabina Kiss-Szikszai Attila (1975-) (vegyész) Kövér Katalin, E. (1956-) (vegyész) Docsa Tibor (1975-) (vegyész, biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Alexacou, Kyra-Melinda Papakonstantinou, Maria Leonidas, Demetres D. Zographos, Spyros E. Chrysina, Evangelia D. Somsák László (1954-) (vegyész)
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM072478
Első szerző:Kyriakis, Efthimios
Cím:Probing the [beta]-pocket of the active site of human liver glycogen phosphorylase with 3-(C-[beta]-D-glucopyranosyl)-5-(4-substituted-phenyl)-1, 2, 4-triazole inhibitors / Efthimios Kyriakis, Theodora G. A. Solovou, Sándor Kun, Katalin Czifrák, Béla Szőcs, László Juhász, Éva Bokor, George A. Stravodimos, Anastassia L. Kantsadi, Demetra S. M. Chatzileontiadou, Vassiliki T. Skamnaki, László Somsák, Demetres D. Leonidas
Dátum:2018
ISSN:0045-2068
Megjegyzések:Human liver glycogen phosphorylase (hlGP), a key enzyme in glycogen metab., is a valid pharmaceutical target for the development of new anti-hyperglycemic agents for type 2 diabetes. Inhibitor discovery studies have focused on the active site and in particular on glucopyranose based compds. with a ?-1 substituent long enough to exploit interactions with a cavity adjacent to the active site, termed the ?-pocket. Recently, C-?-D-glucopyranosyl imidazoles and 1, 2, 4-triazoles proved to be the best known glucose derived inhibitors of hlGP. Here we probe the ?-pocket by studying the inhibitory effect of six different groups at the para position of 3-(?-D-glucopyranosyl phenyl)-5-phenyl-, 1, 2, 4-triazoles in hlGP by kinetics and X-ray crystallog. The most bioactive compd. was the one with an amine substituent to show a Ki value of 0.43 ?M. Structural studies have revealed the physicochem. diversity of the ?-pocket providing information for future rational inhibitor design studies. [on SciFinder(R)]
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Glycogen metabolism
Diabetes type 2
Inhibitor
Glycogen phosphorylase
X-ray crystallography
C-glucopyranosyl derivative
1, 2, 4-triazole
Megjelenés:Bioorganic Chemistry 77 (2018), p. 485-493. -
További szerzők:Solovou, Theodora G. A. Kun Sándor (1984-) (vegyész) Czifrák Katalin (1978-) (vegyész) Szőcs Béla (1986-) (vegyész) Juhász László (1973-) (vegyész) Bokor Éva (1982-) (vegyész) Stravodimos, George A. Kantsadi, Anastassia L. Chatzileontiadou, Demetra S. M. Skamnaki, Vassiliki T. Somsák László (1954-) (vegyész) Leonidas, Demetres D.
Pályázati támogatás:CK77712
OTKA
PD105808
OTKA
GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM006384
Első szerző:Somsák László (vegyész)
Cím:New inhibitors of glycogen phosphorylase as potential antidiabetic agents / L. Somsák, K. Czifrák, M. Tóth, É. Bokor, E. D. Chrysina, K.-M. Alexacou, J. M. Hayes, C. Tiraidis, E. Lazoura, D. D. Leonidas, S. E. Zographos, N. G. Oikonomakos
Dátum:2008
ISSN:0929-8673
Megjegyzések:The protein glycogen phosphorylase has been linked to type 2 diabetes, indicating the importance of this target to human health. Hence, the search for potent and selective inhibitors of this enzyme, which may lead to antihyperglycaemic drugs, has received particular attention. Glycogen phosphorylase is a typical allosteric protein with five different ligand binding sites, thus offering multiple opportunities for modulation of enzyme activity. The present survey is focused on recent new molecules, potential inhibitors of the enzyme. The biological activity can be modified by these molecules through direct binding, allosteric effects or other structural changes. Progress in our understanding of the mechanism of action of these inhibitors has been made by the determination of high-resolution enzyme inhibitor structures (both muscle and liver). The knowledge of the three-dimensional structures of protein-ligand complexes allows analysis of how the ligands interact with the target and has the potential to facilitate structure-based drug design. In this review, the synthesis, structure determination and computational studies of the most recent inhibitors of glycogen phosphorylase at the different binding sites are presented and analyzed.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
glycogen phosphorylase
inhibitor
type 2 diabetes
structure-based drug design
antidiabetic agent
Megjelenés:Current Medicinal Chemistry. - 15 : 28 (2008), p. 2933-2983. -
További szerzők:Czifrák Katalin (1978-) (vegyész) Tóth Marietta (1974-) (vegyész) Bokor Éva (1982-) (vegyész) Chrysina, Evangelia D. Alexacou, Kyra-Melinda Hayes, Joseph M. Tiraidis, Costantinos Lazoura, E. Leonidas, Demetres D. Zographos, Spyros E. Oikonomakos, George N.
Internet cím:elektronikus változat
Borító:
Rekordok letöltése1