Bejelentkezés
Magyar
Toggle navigation
Tudóstér
Bejelentkezés
Magyar
Tudóstér
Keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Böngészés
Saját polc tartalma
(
0
)
Korábbi keresések
CCL parancs
CCL
Összesen 1 találat.
#/oldal:
12
36
60
120
Rövid
Hosszú
MARC
Részletezés:
Rendezés:
Szerző növekvő
Szerző csökkenő
Cím növekvő
Cím csökkenő
Dátum növekvő
Dátum csökkenő
1.
001-es BibID:
BIBFORM015742
Első szerző:
Barta Judit (kardiológus)
Cím:
Calpain-1-sensitive myofibrillar proteins of the human myocardium / Barta Judit, Tóth Attila, Édes István, Vaszily Miklós, Papp Gy. Julius, Varró András, Papp Zoltán
Dátum:
2005
Megjegyzések:
Calpain-1 is a ubiquitous intracellular Ca2+-activated protease, which has been implicated in the pathogenesis of reversible myocardial depression (i.e. myocardial stunning) that follows ischemia and reperfusion via myofibrillar protein degradation. However, the target proteins of this degradative process in the human myocardium have not yet been identified. In order to compare the levels of Calpain-1 susceptibility within a set of human myofibrillar proteins (titin, alpha-fodrin, desmin, troponin T (cTnT), troponin I (cTnI) and alpha-actinin), crude left ventricular tissue homogenates were incubated for 0.5, 15, 30, 60 or 120 min in the presence of Calpain-1 (1 U or 5 U). Differences in the kinetics and extents of protein degradation were subsequently evaluated by using silver-stained SDS-polyacrylamide gels and Western immunoblot analyses. These assays revealed myofibrillar proteins with high (titin and alpha-fodrin), moderate (desmin and cTnT), or low (cTnI and alpha-actinin) relative Calpain-1 susceptibilities. The level of phosphorylation of cTnI did not explain its relatively low Calpain-1 susceptibility. Moreover, the molecular mass distributions of the truncated alpha-fodrin, desmin and cTnI fragments resulting from Ca2+-dependent autoproteolysis exhibited marked similarities with those of their Calpain-1-clipped products. These in vitro results shed light on a number of structural (titin, alpha-fodrin, desmin and alpha-actinin) and regulatory (cTnT and cTnI) proteins within the contractile apparatus as potential targets of Calpain-1. Their degradation may contribute to the development of postischemic stunning in the human myocardium.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
calpain
desmin
stunning
titin
troponin I
troponin T
Megjelenés:
Molecular and Cellular Biochemistry. - 278 : 1-2 (2005), p. 1-8. -
További szerzők:
Tóth Attila (1971-) (biológus)
Édes István (1952-) (kardiológus)
Vaszily Miklós (1949-) (szívsebész)
Papp Gy. Julius (Szeged)
Varró András (1954-) (farmakológus, klinikai farmakológus)
Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász)
Internet cím:
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:
Saját polcon:
Rekordok letöltése
1
Corvina könyvtári katalógus v10.1.21-SNAPSHOT
© 2024
Monguz kft.
Minden jog fenntartva.