Magyar
Toggle navigation
Tudóstér
Magyar
Tudóstér
Keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Böngészés
Saját polc tartalma
(
0
)
Korábbi keresések
CCL parancs
CCL
Összesen 3 találat.
#/oldal:
12
36
60
120
Rövid
Hosszú
MARC
Részletezés:
Rendezés:
Szerző növekvő
Szerző csökkenő
Cím növekvő
Cím csökkenő
Dátum növekvő
Dátum csökkenő
1.
001-es BibID:
BIBFORM106470
035-os BibID:
(cikkazonosító)1208 (WoS)000915651700001 (Scopus)85146742732
Első szerző:
Czajlik András (gyógyszerész)
Cím:
DMSO-Induced Unfolding of the Antifungal Disulfide Protein PAF and Its Inactive Variant: A Combined NMR and DSC Study / András Czajlik, Ágnes Batta, Kinga Kerner, Ádám Fizil, Dorottya Hajdu, Mária Raics, Katalin E. Kövér, Gyula Batta
Dátum:
2023
ISSN:
1422-0067
Megjegyzések:
PAF and related antifungal proteins are promising antimicrobial agents. They have highly stable folds around room temperature due to the presence of 3-4 disulfide bonds. However, unfolded states persist and contribute to the thermal equilibrium in aqueous solution, and low-populated states might influence their biological impact. To explore such equilibria during dimethyl sulfoxide (DMSO)-induced chemical unfolding, we studied PAF and its inactive variant PAFD19S using nuclear magnetic resonance (NMR) and differential scanning calorimetry (DSC). According to the NMR monitoring at 310 K, the folded structures disappear above 80 v/v% DMSO concentration, while the unfolding is completely reversible. Evaluation of a few resolved peaks from viscosity-compensated 15N-1H HSQC spectra of PAF yielded G = 23 ± 7 kJ/M as the average value for NMR unfolding enthalpy. The NMR-based structures of PAF and the mutant in 50 v/v% DMSO/H2O mixtures were more similar in the mixed solvents then they were in water. The 15N NMR relaxation dynamics in the same mixtures verified the rigid backbones of the NMR-visible fractions of the proteins; still, enhanced dynamics around the termini and some loops were observed. DSC monitoring of the Tm melting point showed parabolic dependence on the DMSO molar fraction and suggested that PAF is more stable than the inactive PAFD19S. The DSC experiments were irreversible due to the applied broad temperature range, but still suggestive of the endothermic unfolding of PAF.
Tárgyszavak:
Természettudományok
Kémiai tudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
antifungal protein
PAF
disulfide bond
DMSO-induced unfolding
nuclear magnetic resonance (NMR)
differential scanning calorimetry (DSC)
Megjelenés:
International Journal Of Molecular Sciences. - 24 : 2 (2023), p. 1-13. -
További szerzők:
Batta Ágnes
Kerner Kinga
Fizil Ádám (1988-) (biológus)
Hajdu Dorottya (1987-) (biológus)
Hadháziné Raics Mária (1991-) (vegyész)
Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész)
Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató)
Pályázati támogatás:
TKP2020-NKA-11
Egyéb
NN 128368
OTKA
GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
GINOP-2.3.3-15-2016-00004
GINOP
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
2.
001-es BibID:
BIBFORM101136
035-os BibID:
(cikkazonosító)2494 (scopus)85125044439 (wos)000768200600001
Első szerző:
Hadháziné Raics Mária (vegyész)
Cím:
Investigation of the Molecular Details of the Interactions of Selenoglycosides and Human Galectin-3 / Mária Raics, Álex Kálmán Balogh, Chandan Kishor, István Timári, Francisco J. Medrano, Antonio Romero, Rob Marc Go, Helen Blanchard, László Szilágyi, Katalin E. Kövér, Krisztina Fehér
Dátum:
2022
ISSN:
1661-6596 1422-0067
Megjegyzések:
Human galectin-3 (hGal-3) is involved in a variety of biological processes and is implicated in wide range of diseases. As a result, targeting hGal-3 for clinical applications has become an intense area of research. As a step towards the development of novel hGal-3 inhibitors, we describe a study of the binding of two Se-containing hGal-3 inhibitors, specifically that of di(?-Dgalactopyranosyl)selenide (SeDG), in which two galactose rings are linked by one Se atom and a di(?-D-galactopyranosyl)diselenide (DSeDG) analogue with a diseleno bond between the two sugar units. The binding affinities of these derivatives to hGal-3 were determined by 15N-1H HSQC NMR spectroscopy and fluorescence anisotropy titrations in solution, indicating a slight decrease in the strength of interaction for SeDG compared to thiodigalactoside (TDG), a well-known inhibitor of hGal-3, while DSeDG displayed a much weaker interaction strength. NMR and FA measurements showed that both seleno derivatives bind to the canonical S face site of hGal-3 and stack against the conserved W181 residue also confirmed by X-ray crystallography, revealing canonical properties of the interaction. The interaction with DSeDG revealed two distinct binding modes in the crystal structure which are in fast exchange on the NMR time scale in solution, explaining a weaker interaction with hGal-3 than SeDG. Using molecular dynamics simulations, we have found that energetic contributions to the binding enthalpies mainly differ in the electrostatic interactions and in polar solvation terms and are responsible for weaker binding of DSeDG compared to SeDG. Selenium-containing carbohydrate inhibitors of hGal-3 showing canonical binding modes offer the potential of becoming novel hydrolytically stable scaffolds for a new class of hGal-3 inhibitors.
Tárgyszavak:
Természettudományok
Kémiai tudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
lectin
galectin-3
selenoglycosides
NMR spectroscopy
fluorescence anisotropy
X-ray crystallography
molecular dynamics
Megjelenés:
International Journal of Molecular Sciences. - 23 : 5 (2022), p. 1-17. -
További szerzők:
Balogh Álex Kálmán (1994-) (vegyész)
Kishor, Chandan
Timári István (1989-) (vegyész)
Medrano, Francisco J.
Romero, Antonio
Go, Rob Marc
Blanchard, Helen
Szilágyi László (1941-) (vegyész)
Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész)
Fehér Krisztina (1974-) (vegyész)
Pályázati támogatás:
NN 128368
OTKA
PD 135034
OTKA
GINOP-2.3.3-15-2016-00004
GINOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
BO/00372/20/7
Egyéb
ÚNKP-21-5-DE-471
Egyéb
BO/004333/18/7
Egyéb
ÚNKP-21-4-DE-165
Egyéb
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
3.
001-es BibID:
BIBFORM109255
035-os BibID:
(cikkazonosító)4789 (Scopus)85149828323 (WoS)000947663600001
Első szerző:
Kónya Zoltán (molekuláris biológus, biokémikus)
Cím:
Phosphorylated peptide derived from the myosin phosphatase target subunit is a novel inhibitor of protein phosphatase-1 / Kónya Z., Tamás I., Bécsi B., Lontay B., Raics M., Timári I., Kövér K. E., Erdődi F.
Dátum:
2023
ISSN:
1422-0067
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:
International Journal Of Molecular Sciences. - 24 : 5 (2023), p. 1-17. -
További szerzők:
Tamás István (1990-) (molekuláris biológus)
Bécsi Bálint (1981-) (vegyészmérnök)
Lontay Beáta (1975-) (biokémikus)
Hadháziné Raics Mária (1991-) (vegyész)
Timári István (1989-) (vegyész)
Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész)
Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:
K129104
OTKA
NN128368
OTKA
K143533
OTKA
Internet cím:
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:
Saját polcon:
Rekordok letöltése
1
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27
© 2023
Monguz kft.
Minden jog fenntartva.